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- PDB-9ck0: Cocrystal of PPARg LBD and NFKBIB / IKBB peptide with agonist GW1929 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ck0
タイトルCocrystal of PPARg LBD and NFKBIB / IKBB peptide with agonist GW1929
要素
  • NF-kappa-B inhibitor beta
  • Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Nuclear Receptor / PPARg / PPAR gamma / Alpha Helix / NFKB / NFKB inhibitor / inflammation / type II diabetes
機能・相同性
機能・相同性情報


RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / prostaglandin receptor activity / regulation of cholesterol transporter activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus ...RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / prostaglandin receptor activity / regulation of cholesterol transporter activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / arachidonate binding / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / positive regulation of adiponectin secretion / lipoprotein transport / negative regulation of sequestering of triglyceride / DNA binding domain binding / macrophage derived foam cell differentiation / STAT family protein binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of fatty acid metabolic process / response to lipid / negative regulation of SMAD protein signal transduction / LBD domain binding / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of cholesterol storage / E-box binding / alpha-actinin binding / lipid homeostasis / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / R-SMAD binding / monocyte differentiation / TRAF6 mediated NF-kB activation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of lipid storage / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / white fat cell differentiation / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of mitochondrial fission / positive regulation of cholesterol efflux / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of osteoblast differentiation / retinoic acid receptor signaling pathway / cell fate commitment / BMP signaling pathway / long-chain fatty acid transport / nuclear retinoid X receptor binding / cell maturation / negative regulation of signaling receptor activity / epithelial cell differentiation / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / negative regulation of angiogenesis / response to nutrient / negative regulation of miRNA transcription / negative regulation of MAP kinase activity / fatty acid metabolic process / Regulation of PTEN gene transcription / transcription coregulator binding / Activation of NF-kappaB in B cells / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / peptide binding / SUMOylation of intracellular receptors / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / mRNA transcription by RNA polymerase II / placenta development / regulation of circadian rhythm / lipid metabolic process / PPARA activates gene expression / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of blood pressure / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of miRNA transcription / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to insulin stimulus / nuclear receptor activity / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / rhythmic process / glucose homeostasis / cellular response to hypoxia / double-stranded DNA binding / cellular response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / transcription coactivator activity / cell differentiation / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / inflammatory response
類似検索 - 分子機能
Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Ankyrin repeats (many copies) / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. ...Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Ankyrin repeats (many copies) / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EDK / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / NF-kappa-B inhibitor beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Nemetchek, M.D. / McClelland, L.J. / Hughes, T.S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK129646 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30GM140963 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cocrystal of PPARg LBD with NFKBIB / IKBB peptide containing N-anchor motif LxxLL and agonist GW1929
著者: Nemetchek, M.D. / Hughes, T.S.
履歴
登録2024年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
B: NF-kappa-B inhibitor beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4283
ポリマ－33,9332
非ポリマー4961
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.530, 89.500, 121.545
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / PPAR-gamma / Nuclear receptor subfamily 1 group C member 3


分子量: 31506.574 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPARG, NR1C3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37231
#2: タンパク質・ペプチド NF-kappa-B inhibitor beta / NF-kappa-BIB / I-kappa-B-beta / IkB-B / IkB-beta / IkappaBbeta / Thyroid receptor-interacting ...NF-kappa-BIB / I-kappa-B-beta / IkB-B / IkB-beta / IkappaBbeta / Thyroid receptor-interacting protein 9 / TR-interacting protein 9 / TRIP-9


分子量: 2425.940 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15653
#3: 化合物 ChemComp-EDK / (2~{S})-3-[4-[2-[methyl(pyridin-2-yl)amino]ethoxy]phenyl]-2-[[2-(phenylcarbonyl)phenyl]amino]propanoic acid / GW-1929


分子量: 495.569 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H29N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.71 % / 解説: Trapezoidal plates
結晶化温度: 295.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M LIthium sulfate, 0.1 M Tris pH 8.5, 16% (w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30.27 Å / Num. obs: 9494 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 55.13 Å2 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.693 Å / Num. unique obs: 879 / Rrim(I) all: 0.64

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→30.27 Å / SU ML: 0.3647 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 31.7062
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2958 960 10.12 %
Rwork0.2499 8530 -
obs0.2546 9490 98.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 65.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2228 0 37 0 2265
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00712307
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.27073115
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076361
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0089395
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1905862
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.740.36331400.341120X-RAY DIFFRACTION93.75
2.74-2.910.31751350.31551210X-RAY DIFFRACTION98.03
2.91-3.130.39821300.32081207X-RAY DIFFRACTION99.33
3.13-3.450.34451360.29021228X-RAY DIFFRACTION99.85
3.45-3.950.30131370.2661225X-RAY DIFFRACTION99.13
3.95-4.970.26371450.21421238X-RAY DIFFRACTION99.71
4.97-30.270.26421370.2081302X-RAY DIFFRACTION98.63
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.518618715410.3693419334580.3313364350063.908061538941.246233694813.38712369785-0.0866430055118-0.3576006617060.07586763953890.4602785365230.289589141542-0.405418713078-0.1887595201710.475618959137-0.1948575871990.4010942712590.0500505541623-0.05970204879510.496398768407-0.03008350124570.313366823955-22.5526956672-9.7568287015816.2388358733
25.67879293786-2.946144033390.31832244199.80097561625-1.453012414555.56484235687-0.494898925863-0.480636058015-0.4116748057621.122137424510.410063700597-0.3963886873660.3528003217880.738845712978-0.03364759851940.4334365937820.0308276005383-0.05084511358280.530023836119-0.02114765679220.386513351309-19.8892865425-20.007778312321.1027857018
32.00074020599-5.88200043065-0.6298844355976.497279208661.756370766522.00263834134-0.07986972903061.013299315150.3140520303190.839547099037-0.682821963422-1.01178374803-1.115757797650.847001904570.7557895122090.685262773045-0.0201007452025-0.07338043189260.7614336728590.1976454320420.913552004713-3.22395854801-12.623541037813.4902026457
48.807313391856.943027012793.866112417235.456640597252.614607462735.28154814066-0.5060612830960.2870665464690.563329918799-0.7477471013260.3756752950040.254247225991-0.7749487957960.01251658830670.1091898780440.4226019696520.06281062322190.02910818395910.3964334940710.01565536213990.330270889087-28.0270588611-7.846616425054.04441117233
58.25574970545-1.63542407902-5.228065595130.5680461608092.115498816128.08064241346-0.176033394276-0.931667103069-0.505573297166-0.2923977517120.1394904210110.4881007808311.11806728609-0.7899776070890.05006104682590.440557646462-0.109029950333-0.06391505388950.663358203817-0.0003107801387760.462029987879-19.6714967811-28.9826574324-1.01975444318
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 277 through 430 )AA277 - 43070 - 223
22chain 'A' and (resid 431 through 477 )AA431 - 477224 - 270
33chain 'B' and (resid 287 through 297 )BC287 - 2971 - 11
44chain 'A' and (resid 208 through 261 )AA208 - 2611 - 54
55chain 'A' and (resid 262 through 276 )AA262 - 27655 - 69

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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