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万見
- PDB-9civ: X-Ray Structure of Insulin Analog DETEMIR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9civ
タイトルX-Ray Structure of Insulin Analog DETEMIR
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin chain B
キーワードHORMONE / Insulin / Diabetes
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / regulation of protein secretion / Insulin processing / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / activation of protein kinase B activity / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein localization to plasma membrane / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / endosome lumen / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import across plasma membrane / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / cognition / vasodilation / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / glucose homeostasis / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
M-CRESOL / PHENOL / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Garcia Medina, Y.S. / Reyes-Grajeda, J.P.
資金援助 メキシコ, 1件
組織認可番号国
Other governmentINMEGEN-12/2016/I メキシコ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: X-Ray structure of Insulin Analog DETEMIR
著者: Reyes-Grajeda, J.P.
履歴
登録2024年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin chain B
C: Insulin A chain
D: Insulin chain B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,83710
ポリマ－11,4334
非ポリマー4046
水1629
1
A: Insulin A chain
B: Insulin chain B
C: Insulin A chain
D: Insulin chain B
ヘテロ分子

A: Insulin A chain
B: Insulin chain B
C: Insulin A chain
D: Insulin chain B
ヘテロ分子

A: Insulin A chain
B: Insulin chain B
C: Insulin A chain
D: Insulin chain B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,51130
ポリマ－34,29912
非ポリマー1,21218
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area19960 Å2
ΔGint-341 kcal/mol
Surface area12300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.698, 78.698, 39.825
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

ZN

21B-102-

CL

31D-101-

ZN

41D-102-

CL

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin chain B


分子量: 3332.849 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 5種, 15分子

#3: 化合物 ChemComp-IPH / PHENOL


分子量: 94.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-CRS / M-CRESOL


分子量: 108.138 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8O
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法
詳細: 0.2M Lithium sulfate monohydrate, 0.1M Tris pH 8.5, 25% w/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→39.35 Å / Num. obs: 11559 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.032 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.034 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 8.76→39.35 Å / Rmerge(I) obs: 0.024 / Num. unique obs: 64 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.032

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0405精密化
Aimlessデータスケーリング
TRUNCATEデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→39.349 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / WRfactor Rfree: 0.26 / WRfactor Rwork: 0.196 / SU B: 3.997 / SU ML: 0.119 / Average fsc free: 0.922 / Average fsc overall: 0.9334 / Average fsc work: 0.9346 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.119 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2483 1173 10.15 %
Rwork0.1932 10384 -
all0.199 --
obs-11557 95.229 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 46.086 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.554 Å2-0.277 Å20 Å2
2---0.554 Å2-0 Å2
3---1.798 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→39.349 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数794 0 19 9 822
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.012848
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.016754
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1761.6491147
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7381.5671726
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg2.1152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_2_deg3.07553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.06410130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg17.6071041
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.02980
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2198
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2070.2712
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2120.2433
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0910.2444
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.210.216
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0960.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1310.221
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1960.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1890.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0960.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.094.188401
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.0794.183401
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.7337.375496
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other7.7567.397497
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.065.039447
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other8.0535.057448
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it11.2748.917651
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other11.2658.933652
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it13.21646.011001
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other13.22546.0581001
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.6-1.6420.381940.47420.3989110.8780.84391.76730.398
1.642-1.6860.409780.3957620.3968550.8570.8898.24560.399
1.686-1.7350.378900.3817370.3818480.8330.83197.52360.382
1.735-1.7890.346790.3637300.3618170.880.88199.02080.367
1.789-1.8470.419870.3326970.3428010.8960.92897.87770.32
1.847-1.9120.332740.3186660.3197870.9310.93694.0280.306
1.912-1.9840.327780.2465980.2567430.9280.95990.98250.232
1.984-2.0650.267720.2196390.2247230.9510.96698.34020.198
2.065-2.1560.281770.2255920.2326880.9530.96597.23840.2
2.156-2.2610.294640.2225740.2296610.9490.9796.52040.212
2.261-2.3830.257570.2075500.2126350.9570.97295.59060.19
2.383-2.5270.29480.1994800.2085810.9430.97490.87780.188
2.527-2.70.291420.1984770.2065490.9510.97694.53550.186
2.7-2.9160.251430.1954710.25360.9580.97595.89550.191
2.916-3.1920.311280.1924260.1994770.9480.97795.17820.198
3.192-3.5660.202340.183580.1824240.9790.98192.45280.189
3.566-4.1120.208440.1483080.1563830.9770.98691.9060.164
4.112-5.0230.182360.1482590.1533190.9780.98692.47650.17
5.023-7.0460.251340.1732020.1842540.9780.98492.91340.184
7.046-39.3490.221140.1421160.1491440.9670.97590.27780.172

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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