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万見
- PDB-9cfj: Fluvirucin Thioesterase Domain (FluC TE) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cfj
タイトルFluvirucin Thioesterase Domain (FluC TE)
要素FluC
キーワードHYDROLASE / thioesterase domain / natural products / PKS
機能・相同性
機能・相同性情報


toxin biosynthetic process / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / macrolide biosynthetic process / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / DIM/DIP cell wall layer assembly / (3R)-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding ...toxin biosynthetic process / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / macrolide biosynthetic process / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / DIM/DIP cell wall layer assembly / (3R)-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Quinone oxidoreductase/zeta-crystallin, conserved site / Quinone oxidoreductase / zeta-crystallin signature. / Polyketide synthase extender module SpnB, Rossmann fold domain / Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / Zinc-binding dehydrogenase / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain ...Quinone oxidoreductase/zeta-crystallin, conserved site / Quinone oxidoreductase / zeta-crystallin signature. / Polyketide synthase extender module SpnB, Rossmann fold domain / Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / Zinc-binding dehydrogenase / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Thioesterase / Thioesterase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH / PKS_PP_betabranch / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / PKS_KR / Beta-ketoacyl synthase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / GroES-like superfamily / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Actinomadura vulgaris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Choudhary, V. / Smith, J.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01 DK042303 米国
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2024
タイトル: Substrate Trapping in Polyketide Synthase Thioesterase Domains: Structural Basis for Macrolactone Formation.
著者: McCullough, T.M. / Choudhary, V. / Akey, D.L. / Skiba, M.A. / Bernard, S.M. / Kittendorf, J.D. / Schmidt, J.J. / Sherman, D.H. / Smith, J.L.
履歴
登録2024年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月19日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FluC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9746
ポリマ－30,2211
非ポリマー7535
水6,756375
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12220 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)132.752, 132.752, 48.493
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Space group name HallP32"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x-y,-y,-z
#5: -x,-x+y,-z
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2720-

HOH

21A-2740-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 FluC


分子量: 30221.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Actinomadura vulgaris (バクテリア)
遺伝子: fluC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: K4I6L4
#2: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM sodium acetate, 30% (v/v) PEG 400, 100 mM MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→38.32 Å / Num. obs: 88675 / % possible obs: 99.77 % / 冗長度: 19.7 % / Biso Wilson estimate: 23.61 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 1.44→1.53 Å / Num. unique obs: 2751 / CC1/2: 0.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.44→38.32 Å / SU ML: 0.2484 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.6523
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1842 4339 4.89 %
Rwork0.1561 84336 -
obs0.1574 88675 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 31.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→38.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2123 0 42 375 2540
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00532495
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.74983414
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0749348
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062473
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.879966
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.44-1.460.59741350.60912616X-RAY DIFFRACTION93.25
1.46-1.470.54951460.50552796X-RAY DIFFRACTION99.93
1.47-1.490.43831530.42752775X-RAY DIFFRACTION100
1.49-1.510.30781630.32552775X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.530.30851610.2852762X-RAY DIFFRACTION100
1.53-1.550.24761430.2372809X-RAY DIFFRACTION100
1.55-1.570.24391630.21112795X-RAY DIFFRACTION99.97
1.57-1.60.25451690.19882752X-RAY DIFFRACTION100
1.6-1.620.2361370.20542846X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.650.25561330.22552784X-RAY DIFFRACTION100
1.65-1.680.28831170.24632814X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.710.18471400.14992795X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.740.23011280.1362858X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.770.17671500.13532787X-RAY DIFFRACTION100
1.77-1.810.16971560.13212802X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.850.16871680.12972787X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.90.16731640.13462772X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.950.15441320.13192837X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.010.16331410.12542835X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.080.1521210.13052808X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.150.18171420.13422803X-RAY DIFFRACTION100
2.15-2.240.16241420.13192848X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.340.17281570.13142795X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.460.17341540.14332826X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.610.19681380.14892826X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.820.1921400.15362849X-RAY DIFFRACTION100
2.82-3.10.18711460.15592841X-RAY DIFFRACTION100
3.1-3.550.16931310.15592873X-RAY DIFFRACTION100
3.55-4.470.15121470.14352881X-RAY DIFFRACTION100
4.47-38.320.17781220.16152989X-RAY DIFFRACTION99.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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