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- PDB-9cen: Structure of the thiocysteine lyase (SH) domain from guangnanmyci... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cen
タイトルStructure of the thiocysteine lyase (SH) domain from guangnanmycin A biosynthetic pathway
要素Polyketide Synthase Protein
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / thiocysteine lyase / polyketide synthase / natural product / sulfur incorporation.
機能・相同性
機能・相同性情報


3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / DIM/DIP cell wall layer assembly / amino acid metabolic process / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / antibiotic biosynthetic process / fatty acid biosynthetic process / lyase activity / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylglycerol lysyltransferase, C-terminal / Phosphatidylglycerol lysyltransferase, C-terminal / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / CurL-like, PKS C-terminal / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / : ...Phosphatidylglycerol lysyltransferase, C-terminal / Phosphatidylglycerol lysyltransferase, C-terminal / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / CurL-like, PKS C-terminal / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH / : / Polyketide synthase dehydratase domain / PKS_PP_betabranch / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / : / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / PKS_KR / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Beta-ketoacyl synthase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / alpha/beta hydrolase fold / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Acyl-CoA N-acyltransferase / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha/Beta hydrolase fold / NAD(P)-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / : / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. CB01883 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Li, G. / Chang, C. / Shen, B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM134954 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2024
タイトル: Structural Insights into the Mechanism of a Polyketide Synthase Thiocysteine Lyase Domain.
著者: Steele, A.D. / Meng, S. / Li, G. / Kalkreuter, E. / Chang, C. / Shen, B.
履歴
登録2024年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月27日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22024年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyketide Synthase Protein
B: Polyketide Synthase Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,57410
ポリマ－99,2212
非ポリマー3538
水12,592699
1
B: Polyketide Synthase Protein
ヘテロ分子

A: Polyketide Synthase Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,57410
ポリマ－99,2212
非ポリマー3538
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area2820 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area34860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.963, 89.555, 70.012
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Polyketide Synthase Protein


分子量: 49610.723 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces sp. CB01883 (バクテリア)
遺伝子: AMK32_09510 / Variant: AA: 6689-7124 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1Q5KRT3
#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 699 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.59 % / 解説: Needles and clustered needles
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Sodium Acetate, 0.1 M Tris:HCl, pH 8.5, 30% (w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40.77 Å / Num. obs: 73808 / % possible obs: 98.51 % / 冗長度: 3.26 % / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.0438 / Rpim(I) all: 0.0313 / Rrim(I) all: 0.05784 / Net I/σ(I): 13.73
反射 シェル解像度: 1.8→1.864 Å / Rmerge(I) obs: 0.2309 / Num. unique obs: 7229 / CC1/2: 0.915 / CC star: 0.978 / Rpim(I) all: 0.1584 / Rrim(I) all: 0.2816 / % possible all: 96.59

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17.1_3660精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YCN

2ycn


解像度: 1.8→40.77 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 17.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.181 1732 2.35 %
Rwork0.147 --
obs0.148 73785 98.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6364 0 14 699 7077
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.850.25121390.18215819X-RAY DIFFRACTION96
1.85-1.910.21041450.16326043X-RAY DIFFRACTION99
1.91-1.980.20821450.15555985X-RAY DIFFRACTION99
1.98-2.060.19121440.15135994X-RAY DIFFRACTION99
2.06-2.150.18061470.14185951X-RAY DIFFRACTION98
2.15-2.270.17821380.14116031X-RAY DIFFRACTION99
2.27-2.410.16831470.1426014X-RAY DIFFRACTION99
2.41-2.60.17881430.14875951X-RAY DIFFRACTION98
2.6-2.860.19811440.15556057X-RAY DIFFRACTION99
2.86-3.270.17491480.15086057X-RAY DIFFRACTION99
3.27-4.120.16731450.13156062X-RAY DIFFRACTION99
4.12-40.770.1681470.15016089X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.34050.3427-0.46091.0034-0.08820.8402-0.12350.084-0.1141-0.14650.1119-0.08640.17310.1953-0.00920.18260.04260.00630.16590.01380.11353.35920.4407-37.2231
20.5582-0.0495-0.1481.29930.43811.90840.0309-0.03570.0227-0.0101-0.00410.0682-0.10920.002-0.02290.12140.01380.01850.1523-0.00140.1526-13.638515.0007-20.941
31.5170.37210.42150.36080.3391.2297-0.0781-0.17-0.15410.00240.052-0.0050.16810.03940.01540.1850.04270.0070.15080.01450.1203-7.9996-1.8862-27.1479
41.70770.146-0.45840.9974-0.72841.34180.075-0.50280.07630.1338-0.0946-0.1761-0.08660.4625-0.00540.13430.0344-0.01490.3608-0.02960.151912.98537.2081-22.4961
51.92641.3287-0.52792.4561-0.9961.3188-0.0339-0.41440.0403-0.0553-0.1521-0.27560.03490.54010.17560.20280.0661-0.00580.39830.01040.240420.32956.3861-28.7301
62.0918-0.0179-0.35270.60910.09320.6976-0.0921-0.1752-0.23910.07850.08630.080.083-0.06020.00780.13940.00610.01190.10580.01860.1169-24.77231.6807-49.7867
70.5887-0.0751-0.00311.6888-0.38430.59920.0087-0.00110.01060.0343-0.0121-0.0256-0.02480.02580.0010.0969-0.01440.00780.09220.0040.1069-9.061522.7616-58.7189
81.8243-0.4470.44790.5889-0.27121.2243-0.03960.1283-0.14610.00290.0317-0.0389-0.020.07850.01870.0927-0.00150.00180.03630.00310.0739-13.82064.8068-60.1969
90.5188-0.1157-0.05691.0531-0.16850.93090.10080.11410.22230.08430.02750.2742-0.3515-0.2657-0.09350.18210.04540.02350.18190.03240.223-35.582516.784-61.2313
101.3181-0.1088-0.030.6951-0.02740.8498-0.04350.00140.11170.08180.08470.2458-0.0807-0.238-0.0180.13740.03140.01850.17520.02960.2138-38.82310.3973-56.7113
117.32047.3061.73117.37151.29482.75590.75341.95651.26550.1388-0.57660.1399-0.15250.2366-0.17570.67350.0875-0.1510.7036-0.03340.6971-56.146220.1812-41.66
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 27 THROUGH 80 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 81 THROUGH 283 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 284 THROUGH 325 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 326 THROUGH 402 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESID 403 THROUGH 449 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESID 24 THROUGH 80 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'B' AND (RESID 81 THROUGH 283 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'B' AND (RESID 284 THROUGH 325 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'B' AND (RESID 326 THROUGH 387 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'B' AND (RESID 388 THROUGH 450 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN 'B' AND (RESID 451 THROUGH 451 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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