PDB-9cd5: FGFR1 Kinase Domain Soak with Inhibitor TYRA-300

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 9cd5

タイトル

FGFR1 Kinase Domain Soak with Inhibitor TYRA-300

要素

Fibroblast growth factor receptor 1

キーワード

TRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase / Transferase / Inhibitor / Cancer / Achondroplasia / FGFR3 / FGFR / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex

機能・相同性

機能・相同性情報

Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / vitamin D3 metabolic process ...Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / vitamin D3 metabolic process / cementum mineralization / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / receptor-receptor interaction / response to sodium phosphate / auditory receptor cell development / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / chordate embryonic development / positive regulation of parathyroid hormone secretion / mesenchymal cell proliferation / paraxial mesoderm development / regulation of postsynaptic density assembly / FGFR1b ligand binding and activation / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / branching involved in salivary gland morphogenesis / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / cell projection assembly / outer ear morphogenesis / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / skeletal system morphogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / middle ear morphogenesis / ureteric bud development / cardiac muscle cell proliferation / inner ear morphogenesis / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI-3K cascade:FGFR1 / midbrain development / positive regulation of stem cell proliferation / Formation of paraxial mesoderm / fibroblast growth factor binding / regulation of cell differentiation / PI3K Cascade / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / epithelial to mesenchymal transition / chondrocyte differentiation / SHC-mediated cascade:FGFR1 / calcium ion homeostasis / cell maturation / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of neuron differentiation / SH2 domain binding / Signal transduction by L1 / stem cell proliferation / skeletal system development / positive regulation of cell differentiation / stem cell differentiation / sensory perception of sound / Negative regulation of FGFR1 signaling / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron projection development / neuron migration / neuron projection development / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / MAPK cascade / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

分子置換 / 解像度: 2.939 Å

データ登録者

Hoffman, I.H. / Nelson, K.J. / Rideout, M.C. / Frye, C. / Bensen, D.C. / Hudkins, R.L.

資金援助

米国, 1件

引用

ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Discovery of TYRA-300: First Oral Selective FGFR3 Inhibitor for the Treatment of Urothelial Cancers and Achondroplasia.
著者: Hudkins, R.L. / Allen, E. / Balcer, A. / Hoffman, I.D. / Iyer, S. / Neal, M. / Nelson, K.J. / Rideout, M. / Ye, Q. / Starrett, J.H. / Patel, P. / Harris, T. / Swanson, R.V. / Bensen, D.C.

履歴

登録	2024年6月24日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2024年9月25日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年10月2日	Group: Database references / カテゴリ: citation Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	9cd5.cif.gz	313.5 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb9cd5.ent.gz		表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	9cd5.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cd/9cd5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cd/9cd5	HTTPS FTP

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関連構造データ

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リンク

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PDBのページ

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#234 - 2019年6月
MDM2とがん (MDM2 and Cancer)
類似性 (1)
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Rasタンパク質 (Ras Protein)
類似性 (4)
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類似性 (4)
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タイチン (Titin)
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HIV外被糖タンパク質 (HIV Envelope Glycoprotein)
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RAFタンパク質キナーゼ (RAF Protein Kinases)
類似性 (4)
#43 - 2003年7月
Srcチロシンキナーゼ (Src Tyrosine Kinase)
類似性 (1)
#60 - 2004年12月
ユビキチン (Ubiquitin)
類似性 (1)

登録構造単位

A: Fibroblast growth factor receptor 1

B: Fibroblast growth factor receptor 1

ヘテロ分子

72.7 kDa, 2 ポリマー
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1

A: Fibroblast growth factor receptor 1

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
根拠: gel filtration
36.6 kDa, 1 ポリマー
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2

B: Fibroblast growth factor receptor 1

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
36.1 kDa, 1 ポリマー
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単位格子

Length a, b, c (Å)	206.030, 57.614, 65.694
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 107.185, 90.000
Int Tables number	5
Space group name H-M	C121

Components on special symmetry positions

ID	モデル	要素
1	1	A-909- SO4

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:

ID	Ens-ID	詳細
1	1	A
2	1	A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A / Auth seq-ID: 465 - 764 / Label seq-ID: 8 - 307

Dom-ID
1
2

NCSアンサンブル: (詳細: Local NCS retraints between domains: 1 2)

#1: タンパク質	Fibroblast growth factor receptor 1 / FGFR-1 / Basic fibroblast growth factor receptor 1 / BFGFR / bFGF-R-1 / Fms-like tyrosine kinase 2 ...FGFR-1 / Basic fibroblast growth factor receptor 1 / BFGFR / bFGF-R-1 / Fms-like tyrosine kinase 2 / FLT-2 / N-sam / Proto-oncogene c-Fgr 分子量: 35078.285 Da / 分子数: 2 / 変異: C488A, C584S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR1, BFGFR, CEK, FGFBR, FLG, FLT2, HBGFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11362, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物	ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂H₆O₂
#3: 化合物	ChemComp-A1AV2 / (3P)-5-[(1R)-1-(3,5-dichloropyridin-4-yl)ethoxy]-3-{6-[6-(methanesulfonyl)-2,6-diazaspiro[3.3]heptan-2-yl]pyridin-3-yl}-1H-indazole 分子量: 559.467 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂₅H₂₄Cl₂N₆O₃S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物	ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO₄
#5: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.65 Å³/Da / 溶媒含有率: 53.6 %
結晶化	温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25%P8K, 25% EG, 0.25M AS, 0.1MPCTP pH7.5

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54184 Å
検出器	タイプ: APEX II CCD / 検出器: CCD / 日付: 2020年10月29日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.54184 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.939→49.256 Å / Num. obs: 15930 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.5 % / CC_1/2: 0.988 / R_merge(I) obs: 0.141 / R_pim(I) all: 0.074 / R_rim(I) all: 0.16 / Net I/σ(I): 7.9
反射シェル	解像度: 2.939→3.04 Å / 冗長度: 2.8 % / R_merge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1551 / CC_1/2: 0.686 / R_pim(I) all: 0.454 / R_rim(I) all: 0.782 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.8.0425	精密化
SAINT		データスケーリング
SAINT		データ削減
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.939→49.256 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.922 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.875 / SU B: 32.419 / SU ML: 0.307 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.441 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2629	773	4.854 %
R_work	0.213	15151	-
all	0.215	-	-
obs	-	15924	99.724 %

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT

原子変位パラメータ

B_iso mean: 46.308 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-0.44 Å²	-0 Å²	-0.914 Å²
2-	-	2.168 Å²	-0 Å²
3-	-	-	-0.976 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.939→49.256 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	4539	0	151	60	4750

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.002	0.012	4786
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.001	0.016	4590
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	0.914	1.855	6481
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	0.335	1.778	10596
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	5.65	5	567
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	12.425	8.488	43
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	12.433	10	864
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_6_deg	12.953	10	204
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.043	0.2	714
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.003	0.02	5470
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.001	0.02	1024
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined	0.196	0.2	950
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbd_other	0.175	0.2	4162
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined	0.172	0.2	2259
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbtor_other	0.073	0.2	2271
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined	0.137	0.2	120
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_xyhbond_nbd_other	0.075	0.2	1
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_nbd_refined	0.1	0.2	8
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other	0.145	0.2	71
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_xyhbond_nbd_refined	0.166	0.2	7
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	1.072	2.238	2283
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	1.072	2.238	2283
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	1.895	4.012	2845
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other	1.895	4.013	2846
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	1.571	2.605	2503
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other	1.333	2.466	2452
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	2.609	4.739	3628
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other	2.265	4.488	3551
X-RAY DIFFRACTION	r_lrange_it	7.287	21.429	5195
X-RAY DIFFRACTION	r_lrange_other	7.155	21.423	5187
X-RAY DIFFRACTION	r_ncsr_local_group_1	0.087	0.05	8937

Refine LS restraints NCS

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	Refine-ID	タイプ	Rms dev position (Å)	Weight position
1	1	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.08704	0.05009
1	2	A	X-RAY DIFFRACTION	Local ncs	0.08704	0.05009

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	R_factor all	Num. reflection all	Fsc free	Fsc work	% reflection obs (%)	WR_factor R_work
2.939-3.015	0.353	59	0.277	1110	0.281	1190	0.928	0.959	98.2353	0.277
3.015-3.097	0.317	55	0.29	1042	0.292	1097	0.926	0.952	100	0.29
3.097-3.187	0.356	55	0.283	1062	0.287	1119	0.929	0.951	99.8213	0.283
3.187-3.284	0.353	50	0.255	1029	0.26	1079	0.921	0.958	100	0.255
3.284-3.392	0.246	43	0.227	995	0.228	1038	0.969	0.969	100	0.227
3.392-3.51	0.252	34	0.21	965	0.211	1001	0.958	0.975	99.8002	0.21
3.51-3.642	0.207	47	0.212	925	0.212	975	0.968	0.975	99.6923	0.212
3.642-3.79	0.262	50	0.206	908	0.209	960	0.958	0.979	99.7917	0.206
3.79-3.957	0.292	42	0.201	831	0.205	874	0.963	0.977	99.8856	0.201
3.957-4.149	0.241	45	0.189	841	0.192	887	0.963	0.979	99.8873	0.189
4.149-4.372	0.231	58	0.175	767	0.178	825	0.974	0.982	100	0.175
4.372-4.635	0.228	32	0.179	733	0.181	765	0.969	0.981	100	0.179
4.635-4.951	0.233	41	0.186	678	0.189	719	0.956	0.98	100	0.186
4.951-5.344	0.248	40	0.196	656	0.199	696	0.972	0.981	100	0.196
5.344-5.847	0.266	34	0.213	604	0.216	639	0.973	0.977	99.8435	0.213
5.847-6.525	0.303	32	0.234	540	0.238	572	0.953	0.973	100	0.234
6.525-7.513	0.224	17	0.236	497	0.236	514	0.973	0.967	100	0.236
7.513-9.148	0.357	19	0.156	418	0.163	437	0.929	0.985	100	0.156
9.148-12.72	0.122	10	0.182	341	0.18	353	0.992	0.982	99.4334	0.182
12.72-49.256	0.212	10	0.309	208	0.304	219	0.975	0.943	99.5434	0.309

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	6.1008	2.7435	-0.9378	3.6701	-1.2677	5.3267	-0.0013	-0.2116	0.7161	0.0931	-0.257	-0.378	-0.4985	0.3089	0.2583	0.0519	-0.0372	-0.0289	0.1901	0.0522	0.3343	-5.9101	3.1539	14.3643
2	4.782	-1.0834	-0.6533	1.5369	0.1308	4.6041	0.0758	0.1559	0.3276	-0.087	0.0555	-0.0094	-0.1901	-0.1749	-0.1313	0.0173	-0.0162	-0.0046	0.0986	0.0651	0.0657	-31.18	-4.5516	20.5319
3	3.2088	3.0344	-0.9323	6.7593	-2.0912	4.3509	0.0511	-0.1428	-0.3004	-0.1429	-0.0938	-0.3087	0.1832	0.2539	0.0427	0.0303	0.0412	0.0349	0.1887	0.0586	0.1732	-17.8852	-23.1728	-20.2765
4	6.0656	-1.2352	0.6629	1.8739	0.039	3.4806	0.2013	-0.2791	0.0664	-0.1086	-0.2552	-0.0723	-0.1003	-0.1486	0.0539	0.1011	-0.0797	-0.0047	0.2131	-0.0282	0.0769	-42.0704	-28.5465	-10.5546

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	ALL	A	465 - 563
2	X-RAY DIFFRACTION	2	ALL	A	564 - 764

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

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新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

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