PDB-9c8a: Minimal PutA proline dehydrogenase domain (design #2) with the FA...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 9c8a

タイトル

Minimal PutA proline dehydrogenase domain (design #2) with the FAD N5 modified with propanal resulting from inactivation with N-allylglycine(replicate #1)

要素

Bifunctional protein PutA

キーワード

OXIDOREDUCTASE / BETA/ALPHA BARREL / FLAVOENZYME / PROLINE CATABOLISM

機能・相同性

機能・相同性情報

proline dehydrogenase / proline dehydrogenase activity / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase / L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase activity / L-proline catabolic process to L-glutamate / proline biosynthetic process / cytoplasmic side of plasma membrane / DNA-binding transcription factor activity / nucleotide binding / DNA binding
類似検索 - 分子機能

生物種

Sinorhizobium meliloti (根粒菌)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

フーリエ合成 / 解像度: 1.54 Å

データ登録者

Tanner, J.J.

資金援助

米国, 1件

引用

ジャーナル: Biochemistry / 年: 2024
タイトル: Noncovalent Inhibition and Covalent Inactivation of Proline Dehydrogenase by Analogs of N -Propargylglycine.
著者: Tanner, J.J. / Ji, J. / Bogner, A.N. / Scott, G.K. / Patel, S.M. / Seravalli, J. / Gates, K.S. / Benz, C.C. / Becker, D.F.

履歴

登録	2024年6月12日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2024年10月30日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年11月13日	Group: Database references / カテゴリ: citation Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	9c8a.cif.gz	318.4 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb9c8a.ent.gz	255.8 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	9c8a.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c8/9c8a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c8/9c8a	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	8upzC 8uq0C 8uq1C 9c8bC 9c8cC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#127 - 2010年7月クリスタリン (Crystallins) 類似性 (7) #89 - 2007年5月アコニターゼと鉄調節タンパク質１ (Aconitase and Iron Regulatory Protein 1) 類似性 (7)

登録構造単位

A: Bifunctional protein PutA

B: Bifunctional protein PutA

ヘテロ分子

90.8 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	48.943, 55.099, 76.057
Angle α, β, γ (deg.)	104.29, 100.38, 108.61
Int Tables number	1
Space group name H-M	P1

#1: タンパク質	Bifunctional protein PutA 分子量: 43773.988 Da / 分子数: 2 / 断片: proline dehydrogenase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sinorhizobium meliloti (根粒菌) / 株: SM11 / 遺伝子: putA, SM11_chr0102 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: F7X6I3, proline dehydrogenase, L-glutamate gamma-semialdehyde dehydrogenase
#2: 化合物	ChemComp-FDA / DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE / FADH₂ 分子量: 787.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂₇H₃₅N₉O₁₅P₂ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物	ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD 分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂₇H₃₃N₉O₁₅P₂ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#4: 化合物	ChemComp-CBG / PROPANAL / プロピオンアルデヒド分子量: 58.079 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₃H₆O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 505 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	Y
Has protein modification	N

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.06 Å³/Da / 溶媒含有率: 40.41 %
結晶化	温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法詳細: 0.05 - 0.2 M sodium formate and 19 - 24% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器	タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月13日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.54→70.71 Å / Num. obs: 96174 / % possible obs: 92.7 % / 冗長度: 3.7 % / CC_1/2: 0.999 / R_merge(I) obs: 0.041 / R_pim(I) all: 0.026 / R_rim(I) all: 0.049 / Net I/σ(I): 15.2 / Num. measured all: 352759
反射シェル	解像度: 1.54→1.57 Å / % possible obs: 89.1 % / 冗長度: 3.8 % / R_merge(I) obs: 0.446 / Num. measured all: 17415 / Num. unique obs: 4596 / CC_1/2: 0.88 / R_pim(I) all: 0.263 / R_rim(I) all: 0.518 / Net I/σ(I) obs: 2.5

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	1.20.1_4487	精密化
Aimless		データスケーリング
XDS		データ削減
PHENIX		位相決定

精密化

構造決定の手法:

フーリエ合成 / 解像度: 1.54→49.36 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.15 / 位相誤差: 20.66 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.1919	4716	4.91 %
R_work	0.1686	-	-
obs	0.1697	96142	92.63 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.54→49.36 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	5794	0	220	505	6519

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.006	6173
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.886	8417
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	13.862	2258
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.048	954
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.008	1059

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
1.54-1.56	0.2599	151	0.2325	2937	X-RAY DIFFRACTION	89
1.56-1.58	0.2695	166	0.2153	2966	X-RAY DIFFRACTION	90
1.58-1.59	0.2222	146	0.2058	2972	X-RAY DIFFRACTION	91
1.59-1.61	0.2414	126	0.2155	3016	X-RAY DIFFRACTION	91
1.61-1.64	0.2491	124	0.2049	3011	X-RAY DIFFRACTION	90
1.64-1.66	0.2891	148	0.2203	2995	X-RAY DIFFRACTION	90
1.66-1.68	0.244	160	0.2275	2943	X-RAY DIFFRACTION	89
1.68-1.71	0.273	139	0.2165	2811	X-RAY DIFFRACTION	87
1.71-1.73	0.2534	142	0.2032	2759	X-RAY DIFFRACTION	83
1.73-1.76	0.2141	162	0.2038	3089	X-RAY DIFFRACTION	95
1.76-1.79	0.2603	163	0.1951	3116	X-RAY DIFFRACTION	95
1.79-1.83	0.2242	190	0.1934	3067	X-RAY DIFFRACTION	95
1.83-1.86	0.2394	153	0.186	3149	X-RAY DIFFRACTION	95
1.86-1.9	0.2298	168	0.1787	3136	X-RAY DIFFRACTION	95
1.9-1.94	0.2214	170	0.1868	3087	X-RAY DIFFRACTION	95
1.94-1.98	0.2328	165	0.1919	3113	X-RAY DIFFRACTION	95
1.98-2.03	0.2031	154	0.2038	3163	X-RAY DIFFRACTION	95
2.03-2.09	0.2142	158	0.1903	3090	X-RAY DIFFRACTION	95
2.09-2.15	0.2452	160	0.1802	3098	X-RAY DIFFRACTION	94
2.15-2.22	0.1894	177	0.1833	3120	X-RAY DIFFRACTION	94
2.22-2.3	0.2212	149	0.178	3088	X-RAY DIFFRACTION	93
2.3-2.39	0.1984	142	0.1792	2963	X-RAY DIFFRACTION	90
2.39-2.5	0.1935	163	0.1719	3060	X-RAY DIFFRACTION	93
2.5-2.63	0.2003	146	0.1799	3161	X-RAY DIFFRACTION	96
2.63-2.8	0.2005	156	0.172	3142	X-RAY DIFFRACTION	96
2.8-3.01	0.2039	178	0.1741	3120	X-RAY DIFFRACTION	95
3.01-3.32	0.2144	159	0.1637	3096	X-RAY DIFFRACTION	95
3.32-3.8	0.1751	163	0.1496	3101	X-RAY DIFFRACTION	94
3.8-4.78	0.1331	170	0.1309	2978	X-RAY DIFFRACTION	91
4.78-49.36	0.1479	168	0.1428	3079	X-RAY DIFFRACTION	94

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	1.5409	0.2279	-0.0428	1.9801	-0.057	1.7978	-0.009	0.0454	-0.0093	-0.2015	-0.0176	0.0633	0.0635	-0.164	0.0184	0.1798	0.0233	-0.0069	0.1529	-0.0151	0.1261	12.2336	20.9268	52.0571
2	2.2299	0.5205	0.2603	1.3765	-0.3344	1.9273	0.014	-0.0371	0.0655	0.0714	0.0354	0.1112	-0.0029	-0.1202	-0.0287	0.1114	-0.0025	0.0166	0.1714	0.005	0.1516	26.6581	6.0169	16.7077

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details
1	X-RAY DIFFRACTION	1	peptide and chain A
2	X-RAY DIFFRACTION	2	peptide and chain B

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

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