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- PDB-9c7n: Crystal Structure of the GL3 ACT-like Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c7n
タイトルCrystal Structure of the GL3 ACT-like Domain
要素Transcription factor GLABRA 3
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LBP / CRBPII
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of anthocyanin biosynthetic process / trichome differentiation / trichome branching / jasmonic acid mediated signaling pathway / epidermal cell fate specification / cell fate specification / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Plant bHLH transcription factor, ACT-like domain / Transcription factor MYC/MYB N-terminal / bHLH-MYC and R2R3-MYB transcription factors N-terminal / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor GLABRA 3
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Ghanbarpour, A. / Lee, Y.S. / Silwal, J. / Geiger, J.H. / Grotewold, E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1822343 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1513807 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of the GL3 ACT-like Domain.
著者: Ghanbarpour, A. / Lee, Y.S. / Silwal, J. / Geiger, J.H. / Grotewold, E.
履歴
登録2024年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor GLABRA 3
B: Transcription factor GLABRA 3
C: Transcription factor GLABRA 3
D: Transcription factor GLABRA 3
E: Transcription factor GLABRA 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1155
ポリマ－47,1155
非ポリマー00
水46826
1
A: Transcription factor GLABRA 3
E: Transcription factor GLABRA 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8462
ポリマ－18,8462
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8200 Å2
手法PISA
2
B: Transcription factor GLABRA 3
C: Transcription factor GLABRA 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8462
ポリマ－18,8462
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8440 Å2
手法PISA
3
D: Transcription factor GLABRA 3

D: Transcription factor GLABRA 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8462
ポリマ－18,8462
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556x,-y,-z+11
Buried area1380 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.859, 83.524, 88.398
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質
Transcription factor GLABRA 3 / Basic helix-loop-helix protein 1 / AtMYC6 / AtbHLH1 / bHLH 1 / Protein SHAPESHIFTER / Transcription ...Basic helix-loop-helix protein 1 / AtMYC6 / AtbHLH1 / bHLH 1 / Protein SHAPESHIFTER / Transcription factor EN 31 / bHLH transcription factor bHLH001


分子量: 9422.913 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GL3, BHLH1, EN31, MYC6, SST, At5g41315, MYC6.2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9FN69
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 150 mM NaCl, 10 mM Tris.HCl, 0.5 mM TCEP. HCl, pH:8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2018年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 12015 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rrim(I) all: 0.102 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.85-2.95.60.7956120.7010.9080.3670.8780.797100
2.9-2.955.60.5915830.8430.9570.2710.6510.79100
2.95-3.015.50.5175850.860.9620.240.5720.785100
3.01-3.075.60.4165820.8960.9720.1920.460.83299.8
3.07-3.145.60.3545940.9330.9820.1630.3910.876100
3.14-3.215.50.2976020.9470.9860.1360.3280.87499.8
3.21-3.295.60.2535820.970.9920.1160.2790.915100
3.29-3.385.60.2056010.9790.9950.0940.2260.98399.7
3.38-3.485.50.1725960.9840.9960.0790.191.062100
3.48-3.595.60.1435880.9850.9960.0650.1581.0299.7
3.59-3.725.50.1285960.9840.9960.0590.1411.20499.5
3.72-3.875.60.1245910.9880.9970.0570.1371.364100
3.87-4.045.50.1135990.9880.9970.0520.1251.46499.5
4.04-4.265.50.0986040.9910.9980.0440.1081.4699.3
4.26-4.525.40.0785980.9930.9980.0360.0861.62899
4.52-4.875.50.0636130.9960.9990.0280.0691.36599.2
4.87-5.365.40.0556030.9960.9990.0260.0611.06599.2
5.36-6.145.40.0556070.9960.9990.0260.0610.88998.4
6.14-7.735.30.0486260.9980.9990.0230.0540.91898.4
7.73-504.80.0446530.9970.9990.0220.051.70495.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→41.762 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2838 1207 10.07 %
Rwork0.2374 --
obs0.2421 11981 99.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→41.762 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2998 0 0 26 3024
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033035
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7144103
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0861817
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047497
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005516
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-2.9640.42281320.36471190X-RAY DIFFRACTION100
2.964-3.09890.36481280.30131175X-RAY DIFFRACTION100
3.0989-3.26220.35481400.28461173X-RAY DIFFRACTION100
3.2622-3.46650.30751260.27341193X-RAY DIFFRACTION100
3.4665-3.7340.27951400.23731171X-RAY DIFFRACTION100
3.734-4.10940.28971330.22361209X-RAY DIFFRACTION100
4.1094-4.70340.25491290.21192X-RAY DIFFRACTION99
4.7034-5.92310.25891390.21081215X-RAY DIFFRACTION99
5.9231-41.760.25861400.23211256X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -39.3846 Å / Origin y: -8.9661 Å / Origin z: 17.2998 Å
111213212223313233
T0.3759 Å20.0006 Å20.0593 Å2-0.3162 Å20.022 Å2--0.4023 Å2
L1.0108 °20.1249 °20.7986 °2-1.3401 °20.2461 °2--1.8521 °2
S0.0133 Å °-0.0533 Å °-0.0249 Å °0.0289 Å °-0.059 Å °0.0943 Å °-0.0943 Å °-0.1181 Å °0.056 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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