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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9c6g | ||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Mcm double hexamer from human | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | (DNA replication licensing factor ...) x 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | REPLICATION / minichromosome maintenance 2-7 (MCM2-7) heterohexamer / helicase | ||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / nuclear origin of replication recognition complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / alpha DNA polymerase:primase complex / mitotic DNA replication / regulation of phosphorylation / CMG complex / MCM complex / double-strand break repair via break-induced replication ...Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / nuclear origin of replication recognition complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / alpha DNA polymerase:primase complex / mitotic DNA replication / regulation of phosphorylation / CMG complex / MCM complex / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication initiation / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA strand elongation involved in DNA replication / DNA replication origin binding / cochlea development / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / Activation of ATR in response to replication stress / cellular response to interleukin-4 / DNA helicase activity / cellular response to epidermal growth factor stimulus / Assembly of the pre-replicative complex / helicase activity / cellular response to xenobiotic stimulus / Orc1 removal from chromatin / nucleosome assembly / single-stranded DNA binding / histone binding / DNA helicase / chromosome, telomeric region / DNA replication / cell population proliferation / cilium / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / DNA damage response / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.26 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Liu, C. / Xu, N. / Lin, Q. | ||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: MCM2-7 double hexamer 著者: Zhu, G. / Liu, C. | ||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 191.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 288.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 45246MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-DNA replication licensing factor ... , 6種, 12分子 0428395A6B7C
#1: タンパク質 | 分子量: 96684.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 102034.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 91110.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 82406.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 93010.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 81411.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: double hexamer of minichromosome maintenance 2-7 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 1.2 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281.15 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: DIFFRACTION / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 196500 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 4.26 Å 立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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