[日本語] English
万見
- PDB-9c66: Structure of the Mena EVH1 domain bound to the polyproline segmen... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c66
タイトルStructure of the Mena EVH1 domain bound to the polyproline segment of PTP1B
要素
  • Protein enabled homolog
  • poly-proline segment of PTP1B
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Mena
機能・相同性
機能・相同性情報


actin polymerization-dependent cell motility / profilin binding / Signaling by ROBO receptors / actin polymerization or depolymerization / WW domain binding / PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling ...actin polymerization-dependent cell motility / profilin binding / Signaling by ROBO receptors / actin polymerization or depolymerization / WW domain binding / PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / sorting endosome / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of endocytosis / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / Generation of second messenger molecules / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / negative regulation of MAP kinase activity / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Insulin receptor recycling / protein dephosphorylation / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / filopodium / protein phosphatase 2A binding / axon guidance / endosome lumen / insulin receptor binding / Negative regulation of MET activity / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SH3 domain binding / cell junction / insulin receptor signaling pathway / lamellipodium / actin binding / actin cytoskeleton organization / early endosome / cytoskeleton / mitochondrial matrix / cadherin binding / focal adhesion / synapse / protein kinase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain ...VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein enabled homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者LaComb, L. / Fedorov, E. / Bonanno, J.B. / Almo, S.C. / Ghosh, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2024
タイトル: Insights into the Interaction Landscape of the EVH1 Domain of Mena.
著者: LaComb, L. / Ghosh, A. / Bonanno, J.B. / Nilson, D.J. / Poppel, A.J. / Dada, L. / Cahill, S.M. / Maianti, J.P. / Kitamura, S. / Cowburn, D. / Almo, S.C.
履歴
登録2024年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein enabled homolog
B: poly-proline segment of PTP1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2235
ポリマ－14,0032
非ポリマー2203
水1,13563
1
A: Protein enabled homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0854
ポリマ－12,8651
非ポリマー2203
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: poly-proline segment of PTP1B


  • 登録者が定義した集合体
  • 1.14 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,1381
ポリマ－1,1381
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)39.654, 49.072, 54.105
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Protein enabled homolog


分子量: 12864.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ENAH, MENA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N8S7
#2: タンパク質・ペプチド poly-proline segment of PTP1B / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 1138.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P18031
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.99 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 2.0 M Ammonium sulfate and 0.1 M Bis-Tris

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97932 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→19.83 Å / Num. obs: 21372 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.1 / Χ2: 1.01 / Net I/σ(I): 18.8 / Num. measured all: 259048
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.577 / Num. measured all: 12450 / Num. unique obs: 1040 / CC1/2: 0.889 / Rpim(I) all: 0.18 / Rrim(I) all: 0.606 / Χ2: 1.04 / Net I/σ(I) obs: 6.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21rc1_5156)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→19.83 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1961 1060 4.97 %
Rwork0.1873 --
obs0.1877 21323 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→19.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数902 0 13 63 978
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.472
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.943353
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.098146
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013177
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.460.29261580.25212468X-RAY DIFFRACTION100
1.46-1.540.23161370.21622456X-RAY DIFFRACTION98
1.54-1.640.20581250.20092496X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.760.23131150.19042531X-RAY DIFFRACTION100
1.76-1.940.19071380.1792486X-RAY DIFFRACTION99
1.94-2.220.20111230.17352556X-RAY DIFFRACTION100
2.22-2.80.18581490.18132554X-RAY DIFFRACTION100
2.8-19.830.17161150.18352716X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る