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- PDB-9c55: Crystal structure of human PTPN2 in complex with active site inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c55
タイトルCrystal structure of human PTPN2 in complex with active site inhibitor
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / phosphatase / apo / HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of interleukin-2-mediated signaling pathway / negative regulation of positive thymic T cell selection / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / negative regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of macrophage differentiation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein ...negative regulation of interleukin-2-mediated signaling pathway / negative regulation of positive thymic T cell selection / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / negative regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of macrophage differentiation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of chemotaxis / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin-37 signaling / syntaxin binding / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / STAT family protein binding / insulin receptor recycling / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of lipid storage / T cell differentiation / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of gluconeogenesis / protein-tyrosine-phosphatase / B cell differentiation / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / erythrocyte differentiation / endosome lumen / Negative regulation of MET activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / PKR-mediated signaling / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of inflammatory response / integrin binding / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-527 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Bester, S.M. / Linwood, R. / Wu, W.-I. / Mou, T.-C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2024
タイトル: Enhancing the apo protein tyrosine phosphatase non-receptor type 2 crystal soaking strategy through inhibitor-accessible binding sites.
著者: Bester, S.M. / Linwood, R. / Kataoka, R. / Wu, W.I. / Mou, T.C.
履歴
登録2024年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年9月25日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3252
ポリマ－36,7161
非ポリマー6101
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.392, 223.052, 36.585
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-622-

HOH

21A-669-

HOH

31A-671-

HOH

41A-672-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 2 / T-cell protein-tyrosine phosphatase / TCPTP


分子量: 36715.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN2, PTPT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17706, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-527 / 5-(3-{[1-(BENZYLSULFONYL)PIPERIDIN-4-YL]AMINO}PHENYL)-4-BROMO-3-(CARBOXYMETHOXY)THIOPHENE-2-CARBOXYLIC ACID / 2-[2-カルボキシ-4-ブロモ-5-[3-[1-(ベンジルスルホニル)ピペリジン-4-イルアミノ]フェニル]-3-チ(以下略)


分子量: 609.509 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H25BrN2O7S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MES/imidazole pH6.5, 7% w/v Peg 8000, 14% v/v ethylene glycol, 30mM sodium l-glutamate, 30mM dl-alanine, 30mM glycine, 30mM dl-lysine HCl, 30mM dl-serine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→78.11 Å / Num. obs: 14667 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 42.25 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.111 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.36→2.49 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 2106 / CC1/2: 0.873 / Rpim(I) all: 0.321 / Rrim(I) all: 0.815

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.36→41.7 Å / SU ML: 0.2596 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.5022
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2339 708 4.83 %
Rwork0.1988 13939 -
obs0.2005 14647 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 53.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.36→41.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2317 0 37 173 2527
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00292439
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54853314
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0443352
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0038429
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9346898
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.36-2.540.30141400.26922740X-RAY DIFFRACTION99.97
2.54-2.80.30011430.24642735X-RAY DIFFRACTION99.9
2.8-3.20.24471450.2172729X-RAY DIFFRACTION99.93
3.2-4.030.22841490.17722793X-RAY DIFFRACTION99.83
4.03-41.70.2021310.18292942X-RAY DIFFRACTION99.74
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.01074091638-0.8136652026851.272972057253.86033960444-2.564962107985.72958985520.3881251561420.113432909655-0.664959228287-0.26857350767-0.04807175379060.9465961946621.020918635-0.0941387462989-0.1812818354690.563630505651-0.1568886063440.005593573759520.489638157266-0.1320946058340.82796949310710.367051643513.2209802901-10.288750768
24.05979442126-0.252363625090.7546154512682.62047676820.498357316984.49913895862-0.260366206520.0245254236713-0.02479030402060.1470090594180.03511975222680.539339863717-0.123413011975-0.2850075639820.1827760462130.2541038065830.04201808374270.05461652941810.2731968142910.009703577754950.31473148953917.500965421642.4904161575-5.6292237021
31.846633314840.05576339893880.9317986797973.182145205291.128844454822.61241274978-0.097069224863-0.0198786389749-0.0301397842130.378269828440.143998953044-0.02176541716040.1290891691070.162844530303-0.04608970569530.2784275388450.06540168511210.0221757604920.3498155030630.0137729900660.21874861318232.077280769734.363388904-1.1938257931
44.606109986851.095175477651.474070823914.93837697805-0.8027115160794.969085943240.0402262902942-0.273537694791-0.5567581355810.763759783537-0.04031020340270.6009227952470.660810018739-0.0326800910425-0.04826643293510.493784308897-0.007258608295350.1607405790150.348355465144-0.04101728229170.49876487345818.480965710820.4894765567-2.03629016527
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 2 through 27 )2 - 271 - 26
22chain 'A' and (resid 28 through 103 )28 - 10327 - 102
33chain 'A' and (resid 104 through 221 )104 - 221103 - 220
44chain 'A' and (resid 222 through 296 )222 - 296221 - 288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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