[日本語] English
- PDB-9c4v: Menin mutant G331D in complex with MLL peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c4v
タイトルMenin mutant G331D in complex with MLL peptide
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2A
  • Menin
キーワードPROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Y-form DNA binding / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL1/2 complex ...negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Y-form DNA binding / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL1/2 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / osteoblast development / anterior/posterior pattern specification / negative regulation of JNK cascade / embryonic hemopoiesis / T-helper 2 cell differentiation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / exploration behavior / negative regulation of protein phosphorylation / R-SMAD binding / histone methyltransferase complex / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of cell cycle / cleavage furrow / MLL1 complex / membrane depolarization / negative regulation of osteoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of fibroblast proliferation / response to UV / four-way junction DNA binding / spleen development / transcription repressor complex / homeostasis of number of cells within a tissue / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / post-embryonic development / response to gamma radiation / phosphoprotein binding / Post-translational protein phosphorylation / circadian regulation of gene expression / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / PKMTs methylate histone lysines / protein modification process / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MAPK cascade / double-stranded DNA binding / protein-containing complex assembly / fibroblast proliferation / protein-macromolecule adaptor activity / methylation / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Menin / Menin / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus ...Menin / Menin / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Menin / Histone-lysine N-methyltransferase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.47 Å
データ登録者Clegg, B.D. / Cierpicki, T. / Grembecka, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)272561 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Menin mutant G331D in complex with MLL peptide
著者: Clegg, B.D. / Cierpicki, T. / Grembecka, J.
履歴
登録2024年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Menin
B: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7408
ポリマ-56,0312
非ポリマー7096
9,530529
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2510 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area20810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.082, 80.217, 124.926
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Menin


分子量: 54628.258 Da / 分子数: 1 / 変異: G331D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MEN1, SCG2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00255
#2: タンパク質・ペプチド Histone-lysine N-methyltransferase 2A / C-terminal cleavage product of 180 kDa / p180


分子量: 1402.607 Da / 分子数: 1 / 変異: C5A / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q03164

-
非ポリマー , 5種, 535分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PG0 / 2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL / PEG 6000 / ジエチレングリコ-ルモノメチルエ-テル


分子量: 120.147 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C5H12O3 / コメント: 阻害剤, 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 529 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.05 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 25% (w/v) PEG-3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2023年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.469→50 Å / Num. obs: 84613 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 33.083
反射 シェル解像度: 1.469→1.5 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.923 / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / Num. unique obs: 4171

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
HKL-2000722データ削減
HKL-2000722データスケーリング
MOLREP11.0 / 22.07.2010位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.47→27.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 1.198 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.063 / ESU R Free: 0.066 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THEIR RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.188 4080 4.826 %
Rwork0.16 --
obs-84536 99.7 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 20.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.279 Å20 Å20 Å2
2---0.059 Å20 Å2
3----0.219 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.47→27.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3741 0 38 531 4310
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0123963
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163714
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9141.8245386
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6691.7498534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9035497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg9.823527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.99910646
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2596
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.024744
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02938
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.2810
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1450.271
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.21976
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.2333
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1091.8091965
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.111.8091965
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0373.2372469
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.0363.2392470
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2462.1071998
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2472.1081999
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8473.7162917
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.8463.7172918
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.47→1.51 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 302 -
Rwork0.251 5660 -
obs--96.71 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る