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- PDB-9c49: Cryo-EM structure of Danio rerio voltage-sensing phosphatase (VSP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c49
タイトルCryo-EM structure of Danio rerio voltage-sensing phosphatase (VSP) phosphatase domain
要素Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase TPTE2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / phosphatase / voltage-sensing
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase activity / phosphatidylinositol dephosphorylation / regulation of endocytosis / protein-tyrosine-phosphatase / monoatomic ion channel activity / cell projection / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
TPTE, protein tyrosine phosphatase-like catalytic domain / : / Polymorphic toxin system, DSP-PTPase phosphatase / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Voltage-dependent channel domain superfamily ...TPTE, protein tyrosine phosphatase-like catalytic domain / : / Polymorphic toxin system, DSP-PTPase phosphatase / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Voltage-dependent channel domain superfamily / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase TPTE2
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.97 Å
データ登録者Zhang, L. / Brohawn, S.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM145869 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Coupling sensor to enzyme in the voltage sensing phosphatase.
著者: Yawei Yu / Lin Zhang / Baobin Li / Zhu Fu / Stephen G Brohawn / Ehud Y Isacoff /
要旨: Voltage-sensing phosphatases (VSPs) dephosphorylate phosphoinositide (PIP) signaling lipids in response to membrane depolarization. VSPs possess an S4-containing voltage sensor domain (VSD), ...Voltage-sensing phosphatases (VSPs) dephosphorylate phosphoinositide (PIP) signaling lipids in response to membrane depolarization. VSPs possess an S4-containing voltage sensor domain (VSD), resembling that of voltage-gated cation channels, and a lipid phosphatase domain (PD). The mechanism by which voltage turns on enzyme activity is unclear. Structural analysis and modeling suggest several sites of VSD-PD interaction that could couple voltage sensing to catalysis. Voltage clamp fluorometry reveals voltage-driven rearrangements in three sites implicated earlier in enzyme activation-the VSD-PD linker, gating loop and R loop-as well as the N-terminal domain, which has not yet been explored. N-terminus mutations perturb both rearrangements in the other segments and enzyme activity. Our results provide a model for a dynamic assembly by which S4 controls the catalytic site.
履歴
登録2024年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase TPTE2
B: Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase TPTE2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,2812
ポリマ－119,2812
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase TPTE2 / Transmembrane phosphatase with tensin homology


分子量: 59640.520 Da / 分子数: 2 / 変異: C302S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: tpte, tpip, vsp, wu:fd20e11, wu:fi24b06 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q4V9E4, protein-tyrosine-phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Voltage-sensing phosphatase (Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase TPTE2) in lipid nanodisc
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.119 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
由来(組換発現)生物種: Komagataella pastoris (菌類)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTRISC4H11NO31
2150 mMsodium chlorideNaCl1
35 mMethylene glycol-bis(beta-aminoethyl ether)-N,N,N,N-tetraacetic acidEGTA1
試料濃度: 5.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: VSP reconstituted in MSP2N2 lipid nanodiscs with 2:1:1:0.2 DOPE:POPS:POPC:Brain PI(3,4)P2
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K / 詳細: 3s blot, blot force 1

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 208690 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 49.17 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01384880
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.33086592
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0495700
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0067846
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.0692648

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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