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- PDB-9c2y: Crystal Structure of JF1cpCasp2 in complex with MUR-65 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c2y
タイトルCrystal Structure of JF1cpCasp2 in complex with MUR-65
要素
  • JF1cpCasp2
  • MUR-65
キーワードHYDROLASE / dimer / inhibitor / complex / peptidomimetic
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-2 / NADE modulates death signalling / luteolysis / neural retina development / execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / apoptotic signaling pathway / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage ...caspase-2 / NADE modulates death signalling / luteolysis / neural retina development / execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / apoptotic signaling pathway / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular response to mechanical stimulus / protein processing / NOD1/2 Signaling Pathway / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / DNA damage response / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-2 / Caspase recruitment domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site ...Caspase-2 / Caspase recruitment domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Fuller, J.L. / Finzel, B.C. / Shi, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)1R01AG062199-0 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2025
タイトル: Reengineering of Circularly Permuted Caspase-2 to Enhance Enzyme Stability and Enable Crystallographic Studies.
著者: Fuller, J.L. / Shi, K. / Pockes, S. / Finzel, B.C. / Ashe, K.H. / Walters, M.A.
履歴
登録2024年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: JF1cpCasp2
B: JF1cpCasp2
C: JF1cpCasp2
D: JF1cpCasp2
F: MUR-65
G: MUR-65
H: MUR-65
I: MUR-65


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,5328
ポリマ－129,5328
非ポリマー00
水55831
1
A: JF1cpCasp2
B: JF1cpCasp2
F: MUR-65
G: MUR-65


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7664
ポリマ－64,7664
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7250 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area18730 Å2
手法PISA
2
C: JF1cpCasp2
D: JF1cpCasp2
H: MUR-65
I: MUR-65


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7664
ポリマ－64,7664
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7300 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area18210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.288, 130.246, 78.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
JF1cpCasp2 / CASP-2 / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 2 / NEDD-2 / Protease ICH-1


分子量: 31705.213 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP2, ICH1, NEDD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42575, caspase-2
#2: タンパク質・ペプチド
MUR-65


分子量: 677.744 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.0, 0.2 M Sodium chloride, 20% w/v PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→34.051 Å / Num. obs: 41032 / % possible obs: 45.7 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rpim(I) all: 0.093 / Rrim(I) all: 0.169 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 1.963→2.29 Å / % possible obs: 6.2 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.712 / Num. measured all: 6044 / Num. unique obs: 1999 / Rpim(I) all: 0.475 / Rrim(I) all: 0.859 / Net I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.96→34.04 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2478 1943 4.74 %
Rwork0.1958 --
obs0.1982 41032 46.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→34.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7419 0 196 31 7646
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017836
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23910616
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.3791098
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591170
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011383
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.96-2.010.966520.303539X-RAY DIFFRACTION1
2.01-2.060.344590.3376144X-RAY DIFFRACTION2
2.06-2.120.2468250.2976261X-RAY DIFFRACTION5
2.12-2.190.3923240.3046535X-RAY DIFFRACTION9
2.19-2.270.3259430.2866846X-RAY DIFFRACTION14
2.27-2.360.307560.3061230X-RAY DIFFRACTION21
2.36-2.470.33621030.2861657X-RAY DIFFRACTION28
2.47-2.60.35461280.32474X-RAY DIFFRACTION41
2.6-2.760.29541840.28373358X-RAY DIFFRACTION56
2.76-2.970.27942450.26644867X-RAY DIFFRACTION82
2.97-3.270.30822740.23215900X-RAY DIFFRACTION98
3.27-3.750.24522790.18455905X-RAY DIFFRACTION98
3.75-4.720.20553000.14335833X-RAY DIFFRACTION98
4.72-34.040.19782710.15956040X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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