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万見
- PDB-9c1m: HerA-DUF assembly 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c1m
タイトルHerA-DUF assembly 1
要素
  • ATP-binding protein
  • DUF4297 domain-containing protein
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / anti-phage / nuclease / ATPase / 18-mer
機能・相同性Helicase HerA-like / Helicase HerA, central domain / Helicase HerA, central domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ATP binding / ATP-binding protein / DUF4297 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus sp. HMF5848 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Rish, A.D. / Fosuah, E. / Fu, T.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GR128399 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Architecture remodeling activates the HerA-DUF anti-phage defense system.
著者: Anthony D Rish / Elizabeth Fosuah / Zhangfei Shen / Ila A Marathe / Vicki H Wysocki / Tian-Min Fu /
要旨: Leveraging AlphaFold models and integrated experiments, we characterized the HerA-DUF4297 (DUF) anti-phage defense system, focusing on DUF's undefined biochemical functions. Guided by structure-based ...Leveraging AlphaFold models and integrated experiments, we characterized the HerA-DUF4297 (DUF) anti-phage defense system, focusing on DUF's undefined biochemical functions. Guided by structure-based genomic analyses, we found DUF homologs to be universally distributed across diverse bacterial immune systems. Notably, one such homolog, Cap4, is a nuclease. Inspired by this evolutionary clue, we tested DUF's nuclease activity and observed that DUF cleaves DNA substrates only when bound to its partner protein HerA. To dissect the mechanism of DUF activation, we determined the structures of DUF and HerA-DUF. Although DUF forms large oligomeric assemblies both alone and with HerA, oligomerization alone was insufficient to elicit nuclease activity. Instead, HerA binding induces a profound architecture remodeling that propagates throughout the complex. This remodeling reconfigures DUF into an active nuclease capable of robust DNA cleavage. Together, we highlight an architecture remodeling-driven mechanism that may inform the activation of other immune systems.
履歴
登録2024年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUF4297 domain-containing protein
B: DUF4297 domain-containing protein
C: DUF4297 domain-containing protein
D: DUF4297 domain-containing protein
E: DUF4297 domain-containing protein
F: DUF4297 domain-containing protein
M: ATP-binding protein
N: ATP-binding protein
O: ATP-binding protein
P: ATP-binding protein
Q: ATP-binding protein
R: ATP-binding protein
G: DUF4297 domain-containing protein
H: DUF4297 domain-containing protein
I: DUF4297 domain-containing protein
J: DUF4297 domain-containing protein
K: DUF4297 domain-containing protein
L: DUF4297 domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,019,06218
ポリマ－1,019,06218
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
DUF4297 domain-containing protein


分子量: 51330.734 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. HMF5848 (バクテリア)
遺伝子: EJF36_01570 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A428J1H2
#2: タンパク質
ATP-binding protein


分子量: 67182.125 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. HMF5848 (バクテリア)
遺伝子: EJF36_01575 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A3R9P6E2
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HerA-DUF4297 / タイプ: COMPLEX / 詳細: Anti-phage defense supramolecular complex / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.02 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Bacillus sp. HMF5848 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1.75 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 530769 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00272698
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.56497976
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.4029348
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04510974
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00312496

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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