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- PDB-9c1b: Crystal structure of GDP-bound human M-RAS protein in crystal form II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c1b
タイトルCrystal structure of GDP-bound human M-RAS protein in crystal form II
要素Ras-related protein M-Ras
キーワードHYDROLASE / M-RAS / GDP / GTPase structure / RAS / crystal packing
機能・相同性
機能・相同性情報


GTP-dependent protein binding / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / small monomeric GTPase / G protein activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / RAF activation / GDP binding / actin cytoskeleton organization / Ras protein signal transduction ...GTP-dependent protein binding / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / small monomeric GTPase / G protein activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / RAF activation / GDP binding / actin cytoskeleton organization / Ras protein signal transduction / GTPase activity / GTP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Ras-related protein M-Ras
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Bester, S.M. / Abrahamsen, R. / Samora, L.R. / Wu, W.-I. / Mou, T.-C.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2024
タイトル: Crystal structure of the GDP-bound human M-RAS protein in two crystal forms.
著者: Bester, S.M. / Abrahamsen, R. / Rodrigues Samora, L. / Wu, W.I. / Mou, T.C.
履歴
登録2024年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein M-Ras
B: Ras-related protein M-Ras
C: Ras-related protein M-Ras
D: Ras-related protein M-Ras
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,96517
ポリマ－101,3004
非ポリマー2,66513
水6,323351
1
A: Ras-related protein M-Ras
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1375
ポリマ－25,3251
非ポリマー8124
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ras-related protein M-Ras
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9434
ポリマ－25,3251
非ポリマー6183
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ras-related protein M-Ras
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0935
ポリマ－25,3251
非ポリマー7684
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Ras-related protein M-Ras
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7923
ポリマ－25,3251
非ポリマー4682
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.724, 55.604, 67.770
Angle α, β, γ (deg.)103.737, 90.141, 93.636
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Ras-related protein M-Ras / Ras-related protein R-Ras3


分子量: 25324.934 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MRAS, RRAS3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14807, small monomeric GTPase

-
非ポリマー , 6種, 364分子

#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.5 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→41.94 Å / Num. obs: 32348 / % possible obs: 91.29 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 29.22 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.087 / Net I/σ(I): 11.81
反射 シェル解像度: 2.27→2.351 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.71 / Num. unique obs: 3405 / CC1/2: 0.708 / Rpim(I) all: 0.207 / Rrim(I) all: 0.363

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
PHENIX1.19.1_4122精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.27→41.94 Å / SU ML: 0.2723 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 28.9418
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2469 1991 6.2 %
Rwork0.1992 30146 -
obs0.2021 32137 91.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→41.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5412 0 169 351 5932
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025693
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52727697
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0428853
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0035963
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1791
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.27-2.330.3241570.27242277X-RAY DIFFRACTION96.36
2.33-2.390.27971430.25162266X-RAY DIFFRACTION96.67
2.39-2.460.29671490.24212279X-RAY DIFFRACTION96.93
2.46-2.540.32641510.2542296X-RAY DIFFRACTION96.8
2.54-2.620.29031430.25012076X-RAY DIFFRACTION96.98
2.69-2.730.3168530.2509785X-RAY DIFFRACTION90.2
2.73-2.860.29791490.23682301X-RAY DIFFRACTION97.11
2.86-3.010.25161540.21732295X-RAY DIFFRACTION97.45
3.01-3.20.2751540.20542311X-RAY DIFFRACTION97.78
3.2-3.440.26451430.20022296X-RAY DIFFRACTION96.86
3.44-3.790.23271460.18032054X-RAY DIFFRACTION87.41
3.79-4.340.21081470.16152296X-RAY DIFFRACTION97.21
4.34-5.460.17811500.15752302X-RAY DIFFRACTION97.57
5.46-41.940.21981520.18842312X-RAY DIFFRACTION98.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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