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- PDB-9bs3: Wild type DNA Ligase 1 with 5'-rG:C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bs3
タイトルWild type DNA Ligase 1 with 5'-rG:C
要素
  • DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*G)-3')
  • DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*CP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')
  • DNA ligase 1
  • DNA/RNA (5'-R(P*G)-D(P*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')
キーワードLIGASE/DNA / DNA binding protein / DNA repair / BER / Human DNA Ligase 1 / LIGASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA damage repair and senescence / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Processive synthesis on the lagging strand / DNA ligation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) ...Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA damage repair and senescence / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Processive synthesis on the lagging strand / DNA ligation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / lagging strand elongation / DNA biosynthetic process / Early Phase of HIV Life Cycle / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / anatomical structure morphogenesis / mismatch repair / base-excision repair, gap-filling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA recombination / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site ...: / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / DNA/RNA hybrid / DNA ligase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者KanalElamparithi, B. / Caglayan, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R35GM14711101 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: Structures of LIG1 uncover the mechanism of sugar discrimination against 5'-RNA-DNA junctions during ribonucleotide excision repair.
著者: Balu, K.E. / Tang, Q. / Almohdar, D. / Ratcliffe, J. / Kalaycioglu, M. / Caglayan, M.
履歴
登録2024年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 1
B: DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*G)-3')
C: DNA/RNA (5'-R(P*G)-D(P*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')
D: DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*CP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')
E: DNA ligase 1
F: DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*G)-3')
G: DNA/RNA (5'-R(P*G)-D(P*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')
H: DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*CP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,10310
ポリマ－165,4088
非ポリマー6942
水2,522140
1
A: DNA ligase 1
B: DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*G)-3')
C: DNA/RNA (5'-R(P*G)-D(P*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')
D: DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*CP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0515
ポリマ－82,7044
非ポリマー3471
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6590 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area31340 Å2
手法PISA
2
E: DNA ligase 1
F: DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*G)-3')
G: DNA/RNA (5'-R(P*G)-D(P*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')
H: DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*CP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0515
ポリマ－82,7044
非ポリマー3471
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5430 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area26200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.348, 117.287, 104.048
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.820, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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DNA鎖 , 2種, 4分子 BFDH

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*TP*GP*AP*TP*GP*CP*GP*TP*G)-3')


分子量: 3405.220 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*TP*CP*CP*GP*AP*CP*CP*AP*CP*GP*CP*AP*TP*CP*AP*GP*C)-3')


分子量: 5446.533 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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タンパク質 / DNA/RNAハイブリッド , 2種, 4分子 AECG

#1: タンパク質 DNA ligase 1 / DNA ligase I / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 1


分子量: 71697.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P18858, DNA ligase (ATP)
#3: DNA/RNAハイブリッド DNA/RNA (5'-R(P*G)-D(P*TP*CP*GP*GP*AP*C)-3')


分子量: 2154.423 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 2種, 142分子

#5: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 100mM MES pH 5.3, 18% PEG3350, 100mM Lithium Acetate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→25 Å / Num. obs: 45825 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 46.82 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.184 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.69→2.75 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 2314 / CC1/2: 0.811 / Rpim(I) all: 0.313 / Rrim(I) all: 0.809

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.69→24.86 Å / SU ML: 0.3388 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.6812
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 1998 4.4 %
Rwork0.2078 43427 -
obs0.2096 45425 96.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 51.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→24.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8572 1471 44 140 10227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003110445
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.556714472
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03811654
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00411619
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.39024007
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.69-2.750.34921300.29732835X-RAY DIFFRACTION86.62
2.75-2.830.32111430.27563099X-RAY DIFFRACTION97.68
2.83-2.910.26691440.25593108X-RAY DIFFRACTION96.7
2.91-30.28321410.25363079X-RAY DIFFRACTION95.8
3-3.110.31391460.25083172X-RAY DIFFRACTION98.87
3.11-3.240.30711470.24993191X-RAY DIFFRACTION98.64
3.24-3.380.28641450.21843159X-RAY DIFFRACTION98.63
3.38-3.560.26341450.21343189X-RAY DIFFRACTION98.84
3.56-3.780.23951460.20073166X-RAY DIFFRACTION98.42
3.78-4.070.22591450.1953143X-RAY DIFFRACTION97.92
4.07-4.480.23151360.17942961X-RAY DIFFRACTION91.2
4.48-5.120.22591420.18413081X-RAY DIFFRACTION95.21
5.12-6.440.2231430.19873117X-RAY DIFFRACTION96.19
6.44-24.860.20261450.17173127X-RAY DIFFRACTION94.79
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.7062335441 Å / Origin y: -24.9226112305 Å / Origin z: 2.08224008966 Å
111213212223313233
T0.301711863746 Å2-0.0129877431904 Å20.0052294526876 Å2-0.293906193595 Å20.00117316635569 Å2--0.247948651088 Å2
L0.334067187934 °2-0.0032119455436 °2-0.0683798505998 °2-0.377501633768 °2-0.107079171872 °2--0.12169831067 °2
S-0.0129359764443 Å °0.0321757077719 Å °0.0309766427014 Å °-0.048054222464 Å °-0.007586377132 Å °-0.041935521223 Å °-0.0151062448051 Å °0.0319044981447 Å °0.0179400683807 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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