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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9bs0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | YphC-treated 45SYphC particle. Class 5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | RIBOSOME / ribosome assembly / YphC | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of rRNA processing / nucleoid / rRNA processing / ribosome biogenesis / regulation of translation / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosome binding / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly ...positive regulation of rRNA processing / nucleoid / rRNA processing / ribosome biogenesis / regulation of translation / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosome binding / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / GTP binding / DNA binding / RNA binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Arpin, D. / Ortega, J. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The binding of RbgA to a critical 50S assembly intermediate facilitates YphC function in bacterial ribosomal assembly. 著者: Dominic Arpin / Armando Palacios / Kaustuv Basu / Joaquin Ortega / ![]() 要旨: The intricate process of 50S ribosomal subunit assembly in Bacillus subtilis involves multiple parallel pathways converging into a crucial intermediate known as the 45S particle. RbgA and YphC, play ...The intricate process of 50S ribosomal subunit assembly in Bacillus subtilis involves multiple parallel pathways converging into a crucial intermediate known as the 45S particle. RbgA and YphC, play pivotal roles in completing the maturation of the functional sites in the 45S particle. In this work, we found that RbgA and YphC can independently bind the 45S particle with high affinity, but when RbgA binds first to the particle, it significantly increases the binding affinity of YphC. Using cryo-electron microscopy, we determined that the changes exerted by RbgA and YphC when binding independently closely resemble those observed when the two factors bind to the 45S particle simultaneously. However, the structural analysis revealed that RbgA binding causes a conformational change that uncovers the binding site for YphC, thus increasing its binding affinity. We concluded that the functional interplay between RbgA and YphC primarily revolves around one factor promoting the binding of the other, rather than the binding of the two factors inducing entirely new conformational changes compared with those induced by the factors individually. These results highlight the synergic mechanism between two essential assembly factors, underscoring the intricate mechanism bacteria use to maximize the efficiency of the ribosome assembly process. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 2.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 149.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 247.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 44849MC ![]() 9bslC ![]() 9bssC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-RNA鎖 , 2種, 2分子 AB
#1: RNA鎖 | 分子量: 949300.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: GenBank: 1775206404 |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 38423.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: GenBank: 2592576696 |
+Large ribosomal subunit protein ... , 22種, 22分子 CDEFGHIJKLMNOPQRSTUVZY
-タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 3分子 W

#23: タンパク質 | 分子量: 48846.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: der, engA, yphC, BSU22840 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P50743 |
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#26: 化合物 |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: 50S assembly intermediate 45SYphC Class 1 / タイプ: RIBOSOME / 由来: NATURAL |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2750 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18086 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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