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- PDB-9bqd: Human Topoisomerase 2 Beta ATPase domain bound to topobexin and n... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bqd
タイトルHuman Topoisomerase 2 Beta ATPase domain bound to topobexin and non-hydrolyzable ATP analog AMPPNP
要素DNA topoisomerase 2-beta
キーワードISOMERASE/INHIBITOR / Topoisomerase / ATPase / HYDROLASE / ISOMERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / sister chromatid segregation / resolution of meiotic recombination intermediates / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / cellular response to ATP / forebrain development / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins ...positive regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / sister chromatid segregation / resolution of meiotic recombination intermediates / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / cellular response to ATP / forebrain development / DNA topological change / SUMOylation of DNA replication proteins / ribonucleoprotein complex binding / axonogenesis / B cell differentiation / cellular response to hydrogen peroxide / neuron migration / cellular senescence / ribonucleoprotein complex / chromatin binding / nucleolus / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
DTHCT / DTHCT (NUC029) region / DNA topoisomerase 2, TOPRIM domain / C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A ...DTHCT / DTHCT (NUC029) region / DNA topoisomerase 2, TOPRIM domain / C-terminal associated domain of TOPRIM / C-terminal associated domain of TOPRIM / DNA topoisomerase II, eukaryotic-type / : / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, domain 2 / DNA gyrase B / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / Toprim domain / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA topoisomerase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Cong, A.T.Q. / Austin, C.A. / Kubes, J. / Karabanovich, G. / Melnikova, I. / Lencova, O. / Kollarova, P. / Piskackova, H.B. / Kerestes, V. / Applova, L. ...Cong, A.T.Q. / Austin, C.A. / Kubes, J. / Karabanovich, G. / Melnikova, I. / Lencova, O. / Kollarova, P. / Piskackova, H.B. / Kerestes, V. / Applova, L. / Arrouye, L. / Alvey, J.A. / Paluncic, J. / Witter, T.L. / Jirkovska, A. / Kunes, J. / Sterbova, P. / Sterba, M. / Simunek, T. / Roh, J. / Schellenberg, M.J.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Topobexin targets the Topoisomerase II ATPase domain for beta isoform-selective inhibition and anthracycline cardioprotection.
著者: Kubes, J. / Karabanovich, G. / Cong, A.T.Q. / Melnikova, I. / Lencova, O. / Kollarova, P. / Bavlovic Piskackova, H. / Kerestes, V. / Applova, L. / Arrouye, L.C.M. / Alvey, J.R. / Paluncic, J. ...著者: Kubes, J. / Karabanovich, G. / Cong, A.T.Q. / Melnikova, I. / Lencova, O. / Kollarova, P. / Bavlovic Piskackova, H. / Kerestes, V. / Applova, L. / Arrouye, L.C.M. / Alvey, J.R. / Paluncic, J. / Witter, T.L. / Jirkovska, A. / Kunes, J. / Sterbova-Kovarikova, P. / Austin, C.A. / Sterba, M. / Simunek, T. / Roh, J. / Schellenberg, M.J.
履歴
登録2024年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase 2-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2824
ポリマ－45,2621
非ポリマー1,0203
水6,900383
1
A: DNA topoisomerase 2-beta
ヘテロ分子

A: DNA topoisomerase 2-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,5648
ポリマ－90,5242
非ポリマー2,0406
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area8980 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area31890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.940, 83.940, 127.124
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase 2-beta / DNA topoisomerase II / beta isozyme


分子量: 45262.066 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 50-443 (Uniprot numbering) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TOP2B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q02880, DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing)
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-A1ASC / 8-(3,4-dihydroquinoline-1(2H)-carbonyl)-7-[2-(4-methylpiperazin-1-yl)ethoxy]-4-propyl-2H-1-benzopyran-2-one / topobexin


分子量: 489.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H35N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 383 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 18% PEG3350, 0.2M potassium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 73237 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.1 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.082 / Χ2: 1.027 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 961190
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.5513.12.21872140.4270.7730.6252.3061.015100
1.55-1.6213.31.56671800.620.8750.441.6271.002100
1.62-1.6913.21.0372320.7990.9420.2921.0721.021100
1.69-1.7812.50.62272100.9080.9760.1820.6491.04100
1.78-1.8913.20.34872610.9730.9930.0990.3621.07999.8
1.89-2.0413.70.19972690.9910.9980.0550.2071.079100
2.04-2.2413.40.11673280.9970.9990.0330.120.993100
2.24-2.5612.30.07573420.9980.9990.0220.0781.023100
2.56-3.2313.90.04974340.99910.0140.0511.043100
3.23-5012.60.03677670.99910.010.0380.97599.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
SCALEPACKデータスケーリング
DENZOデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→43.38 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1616 2000 2.76 %
Rwork0.1314 --
obs0.1322 72408 98.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→43.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3107 0 68 383 3558
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083313
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1264486
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1671265
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011559
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.540.33941360.25544795X-RAY DIFFRACTION96
1.54-1.580.28151380.21484850X-RAY DIFFRACTION97
1.58-1.630.23031400.18864908X-RAY DIFFRACTION98
1.63-1.680.23851390.17954945X-RAY DIFFRACTION98
1.68-1.740.18681410.15264943X-RAY DIFFRACTION99
1.74-1.810.19131410.12714955X-RAY DIFFRACTION99
1.81-1.890.15941420.10854998X-RAY DIFFRACTION99
1.89-1.990.16161430.11255040X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.110.15741430.11635032X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.280.14421440.10595086X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.510.15481450.11335084X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.870.16461460.12485131X-RAY DIFFRACTION100
2.87-3.610.16161480.1265202X-RAY DIFFRACTION100
3.62-43.380.13521540.14015439X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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