[日本語] English
万見
- PDB-9bq2: Structure of the flotillin complex in a native membrane environment -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bq2
タイトルStructure of the flotillin complex in a native membrane environment
要素
  • Flotillin-1
  • Flotillin-2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Flotillin complex / SPFH / membrane interaction / endocytosis
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane raft assembly / regulation of neurotransmitter uptake / positive regulation of cell junction assembly / positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / plasma membrane raft organization / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / protein kinase C signaling / dsRNA transport / regulation of receptor internalization ...plasma membrane raft assembly / regulation of neurotransmitter uptake / positive regulation of cell junction assembly / positive regulation of synaptic transmission, dopaminergic / plasma membrane raft organization / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / protein kinase C signaling / dsRNA transport / regulation of receptor internalization / uropod / positive regulation of skeletal muscle tissue development / Synaptic adhesion-like molecules / dopaminergic synapse / flotillin complex / cell-cell contact zone / regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / microtubule organizing center / cellular response to exogenous dsRNA / RIPK1-mediated regulated necrosis / positive regulation of myoblast fusion / RHOB GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / presynaptic active zone / positive regulation of endocytosis / centriolar satellite / extracellular matrix disassembly / RHOA GTPase cycle / GABA-ergic synapse / ionotropic glutamate receptor binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of interferon-beta production / axonogenesis / positive regulation of cytokine production / protein localization to plasma membrane / adherens junction / caveola / Regulation of necroptotic cell death / sarcolemma / cell-cell junction / melanosome / positive regulation of protein binding / lamellipodium / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / protease binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / early endosome / protein stabilization / cell adhesion / endosome / positive regulation of protein phosphorylation / membrane raft / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / glutamatergic synapse / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flotillin family / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Band 7/SPFH domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flotillin / Flotillin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Fu, Z. / MacKinnon, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM43949 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Structure of the flotillin complex in a native membrane environment.
著者: Ziao Fu / Roderick MacKinnon /
要旨: In this study, we used cryoelectron microscopy to determine the structures of the Flotillin protein complex, part of the Stomatin, Prohibitin, Flotillin, and HflK/C (SPFH) superfamily, from cell- ...In this study, we used cryoelectron microscopy to determine the structures of the Flotillin protein complex, part of the Stomatin, Prohibitin, Flotillin, and HflK/C (SPFH) superfamily, from cell-derived vesicles without detergents. It forms a right-handed helical barrel consisting of 22 pairs of Flotillin1 and Flotillin2 subunits, with a diameter of 32 nm at its wider end and 19 nm at its narrower end. Oligomerization is stabilized by the C terminus, which forms two helical layers linked by a β-strand, and coiled-coil domains that enable strong charge-charge intersubunit interactions. Flotillin interacts with membranes at both ends; through its SPFH1 domains at the wide end and the C terminus at the narrow end, facilitated by hydrophobic interactions and lipidation. The inward tilting of the SPFH domain, likely triggered by phosphorylation, suggests its role in membrane curvature induction, which could be connected to its proposed role in clathrin-independent endocytosis. The structure suggests a shared architecture across the family of SPFH proteins and will promote further research into Flotillin's roles in cell biology.
履歴
登録2024年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Flotillin-2
B: Flotillin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,4532
ポリマ－91,4532
非ポリマー00
水00
1
A: Flotillin-2
B: Flotillin-1
x 22


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,011,96144
ポリマ－2,011,96144
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation21
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C22 (22回回転対称))

-
要素

#1: タンパク質 Flotillin-2 / Flotillin


分子量: 44572.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293 / 参照: UniProt: J3QLD9
#2: タンパク質 Flotillin-1


分子量: 46880.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293 / 参照: UniProt: O75955

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Flotillin complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 42 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C22 (22回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1436 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る