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万見
- PDB-9bp5: Structure of electron bifurcating Nfn-ABC holoenzyme from Caldice... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bp5
タイトルStructure of electron bifurcating Nfn-ABC holoenzyme from Caldicellulosiruptor saccharolyticus
要素
  • (NADH dehydrogenase ...) x 2
  • Molybdopterin oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Electron bifurcating enzyme / Nfn-type BfuABC complex / FMN/B1/C1 bifurcation site
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH dehydrogenase (quinone) / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Alpha-helical ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain ...NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Alpha-helical ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / FAD/NAD(P)-binding domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Beta-grasp domain superfamily / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit / NADH dehydrogenase (Quinone) / Molybdopterin oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Li, H. / Li, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0020085 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM reveals a composite flavobicluster electron bifurcation site in the Bfu family member NfnABC.
著者: Hua Li / Gerrit J Schut / Xiang Feng / Michael W W Adams / Huilin Li /
要旨: The BfuABC family is a diverse group of electron bifurcating enzymes that play key roles in anaerobic microbial metabolism. Previous studies have focused almost exclusively on the BfuABC-type ...The BfuABC family is a diverse group of electron bifurcating enzymes that play key roles in anaerobic microbial metabolism. Previous studies have focused almost exclusively on the BfuABC-type hydrogenases but the mechanism and site of electron bifurcation remain unknown. Herein we focus on the Caldicellulosiruptor saccharolyticus (Csac) NfnABC-type Bfu enzyme that catalyzes the oxidation of NADPH and simultaneous reduction of NAD and the redox protein ferredoxin (Fd). Cryo-EM structures determined with and without NAD and Fd reveal seven FeS clusters and one FAD in NfnA, one FeS cluster in NfnC, and three FeS clusters, two Zn ions, and one FMN in NfnB. The Zn ions take the place of FeS clusters previously proposed in other Bfu family members. Csac Nfn for the first time defines the minimum bifurcation site as a flavobicluster consisting of FMN, a [4Fe-4S] (B1) cluster and a [2Fe-2S] (C1) cluster. Binding of NAD to the FMN triggers a series of conformational changes, crucial to the bifurcation of two electron pairs derived from NADPH by the [B1-FMN-C1] flavobicluster into low and high potential electrons that reduce Fd and NAD, respectively. The structures lay the foundation for investigations of the proposed reaction cycle common to all Bfu enzymes.
履歴
登録2024年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月5日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Molybdopterin oxidoreductase
B: NADH dehydrogenase (Quinone)
C: NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit
D: Molybdopterin oxidoreductase
E: NADH dehydrogenase (Quinone)
F: NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit
G: Molybdopterin oxidoreductase
H: NADH dehydrogenase (Quinone)
I: NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit
J: Molybdopterin oxidoreductase
K: NADH dehydrogenase (Quinone)
L: NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)873,45072
ポリマ－853,89412
非ポリマー19,55660
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ADGJ

#1: タンパク質
Molybdopterin oxidoreductase


分子量: 130025.906 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア)
遺伝子: Csac_0621 / 発現宿主: Caldicellulosiruptor (バクテリア) / 参照: UniProt: A4XH60

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NADH dehydrogenase ... , 2種, 8分子 BEHKCFIL

#2: タンパク質
NADH dehydrogenase (Quinone)


分子量: 63533.527 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア)
遺伝子: Csac_0620 / 発現宿主: Caldicellulosiruptor (バクテリア) / 参照: UniProt: A4XH59, NADH dehydrogenase (quinone)
#3: タンパク質
NADH dehydrogenase (Ubiquinone), 24 kDa subunit


分子量: 19914.066 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア)
遺伝子: Csac_0619 / 発現宿主: Caldicellulosiruptor (バクテリア) / 参照: UniProt: A4XH58

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非ポリマー , 5種, 60分子

#4: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物...
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#7: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Csac Nfn-ABC complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.76 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1260 mMSodium ChlorideNaCl1
225 mMHEPES1
31 1%trehalose1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 302 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 193 K / 最低温度: 193 K / Residual tilt: 0.05 mradians
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7290
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21rc1_4903: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 279815
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 108700 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00460736
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.49182292
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.918356
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0449416
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00410524

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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