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万見
- PDB-9bkg: Crystal structure of selenomethionine labeled bovine trypsin muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bkg
タイトルCrystal structure of selenomethionine labeled bovine trypsin mutant - S195A solved by Sulphur-SAD at 1.54A wavelength
要素Serine protease 1
キーワードHYDROLASE / selenomethionine labeled / S195A
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin ...: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Zhou, D. / Chen, L. / Rose, J.P. / Wang, B.C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of selenomethionine labeled bovine trypsin mutant - S195A solved by Sulphur-SAD at 1.54A wavelength
著者: Zhou, D. / Chen, L. / Rose, J.P. / Wang, B.C.
履歴
登録2024年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine protease 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4021
ポリマ－23,4021
非ポリマー00
水4,576254
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8900 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.708, 54.708, 107.174
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-538-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine protease 1 / Anionic trypsin I / Anionic trypsin-I / Beta-trypsin / Cationic trypsin / Pretrypsinogen I / ...Anionic trypsin I / Anionic trypsin-I / Beta-trypsin / Cationic trypsin / Pretrypsinogen I / Trypsin I / Trypsin-I


分子量: 23402.078 Da / 分子数: 1 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PRSS1, TRP1, TRY1, TRYP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Imidazole, pH 7.0 , 0.3M Ammonium Sulfate, 30% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→50 Å / Num. obs: 109778 / % possible obs: 84.7 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 10.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.024 / Net I/σ(I): 71.38
反射 シェル解像度: 1.57→1.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.024 / Num. unique obs: 72

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.57→50 Å / SU ML: 0.1028 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.3929
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2037 3805 3.47 %
Rwork0.1857 105973 -
obs0.1864 109778 97.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 15.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.57→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1447 0 0 254 1701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411472
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.82271994
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0859229
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071252
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7271515
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.57-1.60.26681190.25273575X-RAY DIFFRACTION86.53
1.6-1.630.24611120.24053535X-RAY DIFFRACTION90.81
1.63-1.660.251310.23293659X-RAY DIFFRACTION90.02
1.66-1.690.25261300.22753754X-RAY DIFFRACTION93.46
1.69-1.730.23491320.2253708X-RAY DIFFRACTION94.35
1.73-1.770.23871400.23663935X-RAY DIFFRACTION95.84
1.77-1.810.22061450.21343842X-RAY DIFFRACTION97.01
1.81-1.860.23411420.21293906X-RAY DIFFRACTION97.92
1.86-1.920.19371490.21173977X-RAY DIFFRACTION98.54
1.92-1.980.21241410.20054001X-RAY DIFFRACTION99
1.98-2.050.19811440.19353991X-RAY DIFFRACTION99.59
2.05-2.130.22651460.18933942X-RAY DIFFRACTION99.51
2.13-2.230.21641450.19094020X-RAY DIFFRACTION99.83
2.23-2.350.21871420.19523991X-RAY DIFFRACTION99.71
2.35-2.490.20741370.18744036X-RAY DIFFRACTION99.9
2.49-2.680.21881420.18973964X-RAY DIFFRACTION99.88
2.68-2.950.23251520.1874041X-RAY DIFFRACTION99.88
2.95-3.380.20271380.18023997X-RAY DIFFRACTION99.98
3.38-4.260.1971460.17774015X-RAY DIFFRACTION99.98
4.26-500.20471440.18514039X-RAY DIFFRACTION99.98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -19.6484066441 Å / Origin y: 6.04558137597 Å / Origin z: 11.0982130784 Å
111213212223313233
T0.10285689592 Å2-0.0116483328393 Å20.000693734300876 Å2-0.0989617250466 Å2-0.00548023142319 Å2--0.0598226567 Å2
L0.559994187211 °2-0.131837924901 °20.0788369707315 °2-0.650750813076 °2-0.280070913702 °2--0.404564831217 °2
S-0.0205629949407 Å °0.0280712705774 Å °-0.0101499134604 Å °-0.0337698380175 Å °0.00776597630958 Å °-0.0535438357679 Å °0.00628923834192 Å °-0.00281880048386 Å °0.0044582679236 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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