[日本語] English
万見
- PDB-9bka: Crystal structure of Rid family protein PSPTO3006 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bka
タイトルCrystal structure of Rid family protein PSPTO3006
要素Rid family protein PSPTO3006
キーワードHYDROLASE / Rid family protein / deamination / stress / Deaminase AmnE
機能・相同性YjgF/YER057c/UK114 family / Endoribonuclease L-PSP / RutC-like superfamily / Deaminase AmnE, putative
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas syringae pv. tomato (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Zhou, D. / Chen, L. / Rose, J.P. / Wang, B.C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Rid family protein PSPTO3006
著者: Zhou, D. / Chen, L. / Rose, J.P. / Wang, B.C.
履歴
登録2024年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Rid family protein PSPTO3006


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1261
ポリマ－15,1261
非ポリマー00
水1,910106
1
A: Rid family protein PSPTO3006

A: Rid family protein PSPTO3006

A: Rid family protein PSPTO3006


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3783
ポリマ－45,3783
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_445z-1/2,-x-1/2,-y1
crystal symmetry operation12_455-y-1/2,-z,x+1/21
Buried area5570 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area15540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.307, 71.307, 71.307
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Space group name HallP2ac2ab3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: z,x,y
#3: y,z,x
#4: -y+1/2,-z,x+1/2
#5: z+1/2,-x+1/2,-y
#6: -y,z+1/2,-x+1/2
#7: -z+1/2,-x,y+1/2
#8: -z,x+1/2,-y+1/2
#9: y+1/2,-z+1/2,-x
#10: x+1/2,-y+1/2,-z
#11: -x,y+1/2,-z+1/2
#12: -x+1/2,-y,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-203-

HOH

21A-295-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Rid family protein PSPTO3006


分子量: 15126.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas syringae pv. tomato (バクテリア)
遺伝子: PSPTO_3006 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q880Z0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.8 M Potassium sodium tartrate tetrahydrate,0.1 M Tris pH 8.5,0.5% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 5,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→50 Å / Num. obs: 10209 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 11.8 % / Biso Wilson estimate: 18.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 31.79
反射 シェル解像度: 1.86→1.89 Å / Rmerge(I) obs: 0.316 / Mean I/σ(I) obs: 2.23 / Num. unique obs: 384

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.86→41.17 Å / SU ML: 0.1705 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.33 / 位相誤差: 20.3723
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1984 980 9.99 %
Rwork0.1716 8829 -
obs0.1743 9809 94.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→41.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数978 0 0 106 1084
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065998
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8411366
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0545165
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072181
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0359359
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.86-1.960.21331080.1941985X-RAY DIFFRACTION74.61
1.96-2.080.22271380.17021245X-RAY DIFFRACTION95.31
2.08-2.240.22631420.16931295X-RAY DIFFRACTION97.96
2.24-2.470.21681450.1721296X-RAY DIFFRACTION97.89
2.47-2.830.22831430.17531293X-RAY DIFFRACTION97.55
2.83-3.560.18531480.17361319X-RAY DIFFRACTION98.19
3.56-41.170.17261560.1661396X-RAY DIFFRACTION99.42

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る