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万見
- PDB-9bjn: Cryo-EM of Azo-ffspy fiber -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bjn
タイトルCryo-EM of Azo-ffspy fiber
要素D-peptide ffspy
キーワードPROTEIN FIBRIL / D-peptide / peptide-fiber / helical
機能・相同性polypeptide(D)
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Zia, A. / Guo, J. / Xu, B. / Wang, F.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM138756 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA142746 米国
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2024
タイトル: Cell-Free Nonequilibrium Assembly for Hierarchical Protein/Peptide Nanopillars.
著者: Jiaqi Guo / Ayisha Zia / Qianfeng Qiu / Michael Norton / Kangqiang Qiu / Junichi Usuba / Zhiyu Liu / Meihui Yi / Shane T Rich-New / Michael Hagan / Seth Fraden / Grace D Han / Jiajie Diao / ...著者: Jiaqi Guo / Ayisha Zia / Qianfeng Qiu / Michael Norton / Kangqiang Qiu / Junichi Usuba / Zhiyu Liu / Meihui Yi / Shane T Rich-New / Michael Hagan / Seth Fraden / Grace D Han / Jiajie Diao / Fengbin Wang / Bing Xu /
要旨: Cells contain intricate protein nanostructures, but replicating them outside of cells presents challenges. One such example is the vertical fibronectin pillars observed in embryos. Here, we ...Cells contain intricate protein nanostructures, but replicating them outside of cells presents challenges. One such example is the vertical fibronectin pillars observed in embryos. Here, we demonstrate the creation of cell-free vertical fibronectin pillar mimics using nonequilibrium self-assembly. Our approach utilizes enzyme-responsive phosphopeptides that assemble into nanotubes. Enzyme action triggers shape changes in peptide assemblies, driving the vertical growth of protein nanopillars into bundles. These bundles, with peptide nanotubes serving as a template to remodel fibronectin, can then recruit collagen, which forms aggregates or bundles depending on their types. Nanopillar formation relies on enzyme-catalyzed nonequilibrium self-assembly and is governed by the concentrations of enzyme, protein, peptide, the structure of the peptide, and peptide assembly morphologies. Cryo-EM reveals unexpected nanotube thinning and packing after dephosphorylation, indicating a complex sculpting process during assembly. Our study demonstrates a cell-free method for constructing intricate, multiprotein nanostructures with directionality and composition.
履歴
登録2024年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / em_admin / struct_conn
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-peptide ffspy


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8511
ポリマ－8511
非ポリマー00
水00
1
A: D-peptide ffspy
x 24


  • representative helical assembly
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
  • 20.4 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,41924
ポリマ－20,41924
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation23
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 2 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 24 / Rise per n subunits: 1.162 Å / Rotation per n subunits: 46.52 °)

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要素

#1: Polypeptide(D) D-peptide ffspy


分子量: 850.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: ffspy fiber / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 46.52 ° / 軸方向距離/サブユニット: 1.162 Å / らせん対称軸の対称性: C2
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 887952 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0095040
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d2.6346640
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.9831040
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041320
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.011640

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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