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- PDB-9bja: C. difficile Tcdb cysteine protease domain in complex with IP6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bja
タイトルC. difficile Tcdb cysteine protease domain in complex with IP6
要素Toxin B
キーワードTOXIN / catalytic activity peptidase activity catalytic activity / acting on a protein toxin activity small molecule binding
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host actin cytoskeleton via filamentous actin depolymerization / glucosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / host cell cytosol / cysteine-type peptidase activity / host cell endosome membrane / toxin activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / lipid binding / host cell plasma membrane ...symbiont-mediated perturbation of host actin cytoskeleton via filamentous actin depolymerization / glucosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / host cell cytosol / cysteine-type peptidase activity / host cell endosome membrane / toxin activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / lipid binding / host cell plasma membrane / proteolysis / extracellular region / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
TcdA/TcdB toxin, pore forming domain / TcdA/TcdB pore forming domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain superfamily / Peptidase C80 family / CGT/MARTX cysteine protease (CPD) domain profile. / TcdA/TcdB toxin, N-terminal helical domain / TcdB toxin N-terminal helical domain / TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain ...TcdA/TcdB toxin, pore forming domain / TcdA/TcdB pore forming domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain / CGT/MARTX, cysteine protease (CPD) domain superfamily / Peptidase C80 family / CGT/MARTX cysteine protease (CPD) domain profile. / TcdA/TcdB toxin, N-terminal helical domain / TcdB toxin N-terminal helical domain / TcdA/TcdB toxin, catalytic glycosyltransferase domain / TcdA/TcdB catalytic glycosyltransferase domain / Choline-binding repeat / Putative cell wall binding repeat / Cell wall/choline-binding repeat / Cell wall-binding repeat profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / Toxin B
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridioides difficile (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Veyron, S. / Cummer, R.
資金援助 カナダ, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-173262 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2020-04908 カナダ
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Structure-Activity Relationship of Inositol Thiophosphate Analogs as Allosteric Activators of Clostridioides difficile Toxin B.
著者: Cummer, R. / Grosjean, F. / Bolteau, R. / Vasegh, S.E. / Veyron, S. / Keogh, L. / Trempe, J.F. / Castagner, B.
履歴
登録2024年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月5日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Toxin B
B: Toxin B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0494
ポリマ－59,7292
非ポリマー1,3202
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.051, 89.171, 67.597
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.780, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and ((resid 5 through 6 and (name N...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 5 through 16 or (resid 17...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11ASNASNGLNGLNAA5 - 666 - 67
d_12ASNASNPHEPHEAA68 - 11569 - 116
d_13THRTHRTYRTYRAA117 - 160118 - 161
d_14ILEILEARGARGAA162 - 202163 - 203
d_15ASNASNASPASPAA204 - 213205 - 214
d_16SERSERSERSERAA215 - 230216 - 231
d_17LYSLYSPROPROAA232 - 252233 - 253
d_18IHPIHPIHPIHPAC301
d_21ASNASNGLNGLNBB5 - 666 - 67
d_22ASNASNPHEPHEBB68 - 11569 - 116
d_23THRTHRTYRTYRBB117 - 160118 - 161
d_24ILEILEARGARGBB162 - 202163 - 203
d_25ASNASNASPASPBB204 - 213205 - 214
d_26SERSERSERSERBB215 - 230216 - 231
d_27LYSLYSPROPROBB232 - 252233 - 253
d_28IHPIHPIHPIHPBD301

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.999713018047, 0.023100743894, -0.00634327823668), (0.023280667646, 0.999280837131, -0.0299302365067), (0.00564730565827, -0.0300693228214, -0.999531862305) ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999713018047, 0.023100743894, -0.00634327823668), (0.023280667646, 0.999280837131, -0.0299302365067), (0.00564730565827, -0.0300693228214, -0.999531862305)
ベクター: 29.8692644756, 1.65152705244, -31.7504398893)

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要素

#1: タンパク質 Toxin B


分子量: 29864.479 Da / 分子数: 2 / 断片: Cysteine protease domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridioides difficile (バクテリア)
株: 342 / 遺伝子: tcdB, toxB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P18177, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE


分子量: 660.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.52 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1 M Tris HCl, pH 8.2, 36% (w/v) PEG2000 monomethyl ether

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.95371 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95371 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→89.17 Å / Num. obs: 29657 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 34.04 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.048 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.545 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 2423 / CC1/2: 0.911 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
BUSTER2.10.4精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→52.87 Å / SU ML: 0.2728 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 30.4459
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2574 1496 5.06 %Random
Rwork0.2281 28055 --
obs0.2296 29551 99.62 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 44.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→52.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3917 0 72 199 4188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00994098
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2095567
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0747626
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.015700
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.85091537
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 0.5523832412 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.170.30561410.28982543X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.250.34951200.27822539X-RAY DIFFRACTION99.85
2.25-2.340.32381660.27112531X-RAY DIFFRACTION99.7
2.34-2.440.27211340.26672538X-RAY DIFFRACTION99.7
2.44-2.570.31741290.26592542X-RAY DIFFRACTION99.85
2.57-2.730.2711390.2752554X-RAY DIFFRACTION99.7
2.73-2.940.24711330.2712556X-RAY DIFFRACTION99.19
2.94-3.240.26851180.24892553X-RAY DIFFRACTION99.63
3.24-3.710.25691420.21792546X-RAY DIFFRACTION99.33
3.71-4.670.21481440.18062548X-RAY DIFFRACTION99.74
4.67-52.870.23371300.19482605X-RAY DIFFRACTION99.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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