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- PDB-9bhf: Structure of apo Aggregatibacter actinomycetemcomitans SiaP protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bhf
タイトルStructure of apo Aggregatibacter actinomycetemcomitans SiaP protein
要素DctP family TRAP transporter solute-binding subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN / SOME MACROMOLECULE
機能・相同性TRAP transporter solute receptor, DctP family / TRAP transporter solute receptor DctP / TRAP transporter solute receptor DctP superfamily / Bacterial extracellular solute-binding protein, family 7 / transmembrane transport / outer membrane-bounded periplasmic space / N-acetyl-beta-neuraminic acid / DctP family TRAP transporter solute-binding subunit
機能・相同性情報
生物種Aggregatibacter actinomycetemcomitans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者King-Hudson, T.-R.J. / Davies, J.S. / Dobson, R.C.J.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Marsden FundUOC1506 ニュージーランド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of apo Aggregatibacter actinomycetemcomitans SiaP protein
著者: King-Hudson, T.-R.J. / Davies, J.S.
履歴
登録2024年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DctP family TRAP transporter solute-binding subunit
B: DctP family TRAP transporter solute-binding subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,2924
ポリマ－68,6742
非ポリマー6192
水8,773487
1
A: DctP family TRAP transporter solute-binding subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6462
ポリマ－34,3371
非ポリマー3091
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: DctP family TRAP transporter solute-binding subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6462
ポリマ－34,3371
非ポリマー3091
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.166, 49.540, 121.389
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.810, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 DctP family TRAP transporter solute-binding subunit / SiaP


分子量: 34336.934 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aggregatibacter actinomycetemcomitans (バクテリア)
遺伝子: FXB68_07930 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A5D0EK58
#2: 糖 ChemComp-SLB / N-acetyl-beta-neuraminic acid / N-acetylneuraminic acid / sialic acid / O-sialic acid / 5-N-ACETYL-BETA-D-NEURAMINIC ACID / BETA-SIALIC ACID


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 309.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H19NO9 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DNeup5AcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-neuraminic acidCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-Neup5AcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
Neu5AcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 487 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Drops consisting of 400 nL of mother-liquor and protein solution (AaSiaP at 20 mg/mL along with and without 0.75 mM Neu5Ac in SEC buffer) were mixed using the Mosquito Protein Crystallization ...詳細: Drops consisting of 400 nL of mother-liquor and protein solution (AaSiaP at 20 mg/mL along with and without 0.75 mM Neu5Ac in SEC buffer) were mixed using the Mosquito Protein Crystallization System and the sitting-drop vapor-diffusion method and incubated at 20 C. Neu5Ac (0.75 mM) bound AaSiaP crystals including grew in SG1 condition H2 (30% w/v PEG 4000) were not cryo-protected before being flash-cooled in liquid nitrogen prior to data collection

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45.86 Å / Num. obs: 62386 / % possible obs: 99.76 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 25.77 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / Num. unique obs: 6175 / CC1/2: 0.505

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→45.81 Å / SU ML: 0.2346 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.0398
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2317 3107 4.98 %
Rwork0.1999 59261 -
obs0.2015 62368 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4818 0 42 487 5347
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01435005
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.41576779
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0748761
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013879
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.9058669
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.930.35281270.33732668X-RAY DIFFRACTION99.89
1.93-1.960.33581280.31242686X-RAY DIFFRACTION99.93
1.96-20.32591430.28992649X-RAY DIFFRACTION99.93
2-2.030.32641450.27842668X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.070.31011560.26422705X-RAY DIFFRACTION99.97
2.07-2.110.28131510.24642631X-RAY DIFFRACTION99.96
2.11-2.160.30191520.2492663X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.210.26821110.24612716X-RAY DIFFRACTION99.89
2.21-2.260.28591410.23952673X-RAY DIFFRACTION99.96
2.26-2.330.26861150.22152677X-RAY DIFFRACTION99.96
2.33-2.390.23061120.21412715X-RAY DIFFRACTION99.89
2.39-2.470.24311480.20172700X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.560.24091470.19912663X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.660.24391550.19262693X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.780.22731630.20052661X-RAY DIFFRACTION99.93
2.78-2.930.23541550.20232672X-RAY DIFFRACTION99.93
2.93-3.110.27271500.2042696X-RAY DIFFRACTION99.96
3.11-3.350.24721290.20152713X-RAY DIFFRACTION100
3.35-3.690.19711630.19382691X-RAY DIFFRACTION100
3.69-4.220.18741110.16322761X-RAY DIFFRACTION100
4.23-5.320.15191630.14762715X-RAY DIFFRACTION100
5.32-45.810.21371420.16022845X-RAY DIFFRACTION99.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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