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万見
- PDB-9bgh: Crystal structure of KRAS G12D in a transition state mimetic comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bgh
タイトルCrystal structure of KRAS G12D in a transition state mimetic complex with CYPA and RMC-7977
要素
  • GTPase KRas
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPase Isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / endothelial cell activation / protein peptidyl-prolyl isomerization / cyclosporin A binding ...negative regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of apoptotic signaling pathway / cell adhesion molecule production / heparan sulfate binding / regulation of viral genome replication / leukocyte chemotaxis / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / endothelial cell activation / protein peptidyl-prolyl isomerization / cyclosporin A binding / negative regulation of protein phosphorylation / activation of protein kinase B activity / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / neutrophil chemotaxis / small monomeric GTPase / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / platelet activation / platelet aggregation / cytoplasmic side of plasma membrane / integrin binding / positive regulation of protein phosphorylation / GDP binding / protein folding / G protein activity / cellular response to oxidative stress / Ras protein signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / apoptotic process / GTP binding / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases ...Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ALUMINUM FLUORIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / GTPase KRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Pourfarjam, Y. / Goldgur, Y. / Cuevas-Navarro, A. / Lito, P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Pharmacological restoration of GTP hydrolysis by mutant RAS.
著者: Cuevas-Navarro, A. / Pourfarjam, Y. / Hu, F. / Rodriguez, D.J. / Vides, A. / Sang, B. / Fan, S. / Goldgur, Y. / de Stanchina, E. / Lito, P.
履歴
登録2024年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen / struct
Item: _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id ..._citation.title / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct.title
改定 1.22025年1月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
D: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A
A: GTPase KRas
C: GTPase KRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,71011
ポリマ－74,9614
非ポリマー2,7497
水8,737485
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.483, 81.787, 127.832
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 BDAC

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase A / PPIase A / Cyclophilin A / Cyclosporin A-binding protein / Rotamase A


分子量: 18093.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIA, CYPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62938, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質 GTPase KRas / K-Ras 2 / Ki-Ras / K-ras


分子量: 19386.848 Da / 分子数: 2 / Mutation: G12D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRAS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P79800, small monomeric GTPase

-
非ポリマー , 5種, 492分子

#3: 化合物 ChemComp-ZNI / (1R,5S,6r)-N-[(1P,7S,9S,13S,20M)-20-{5-(4-cyclopropylpiperazin-1-yl)-2-[(1S)-1-methoxyethyl]pyridin-3-yl}-21-ethyl-17,17-dimethyl-8,14-dioxo-15-oxa-4-thia-9,21,27,28-tetraazapentacyclo[17.5.2.1~2,5~.1~9,13~.0~22,26~]octacosa-1(24),2,5(28),19,22,25-hexaen-7-yl]-3-oxabicyclo[3.1.0]hexane-6-carboxamide / RMC-7977


分子量: 865.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H60N8O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 485 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.13 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM Tris-HCl pH 8.5, 22% PEG 8K.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.175→34.45 Å / Num. obs: 77267 / % possible obs: 74.7 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル
解像度 (Å)Num. unique obsCC1/2Diffraction-ID
1.452-1.46122320.05181
1.533-1.54523180.17361
1.582-1.59522790.18881
1.637-1.65221900.30341

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.65→33.48 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2509 3928 5.08 %
Rwork0.2176 --
obs0.2193 77261 92.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→33.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5166 0 186 485 5837
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.531
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.749782
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084789
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013946
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.65-1.670.46511380.39552752X-RAY DIFFRACTION98
1.67-1.690.44821600.37312714X-RAY DIFFRACTION98
1.69-1.710.36011350.34182801X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.740.39521470.34112734X-RAY DIFFRACTION99
1.74-1.760.33151470.30742781X-RAY DIFFRACTION100
1.76-1.790.34261270.2932807X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.820.31051770.27692785X-RAY DIFFRACTION100
1.82-1.850.31511840.26592719X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.880.32191600.24922803X-RAY DIFFRACTION100
1.88-1.90.26151050.2452071X-RAY DIFFRACTION100
1.93-1.950.2913930.25231758X-RAY DIFFRACTION99
1.95-1.990.33551420.25072797X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.030.29491560.25242782X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.050.2838600.26381254X-RAY DIFFRACTION99
2.09-2.130.29531280.2292397X-RAY DIFFRACTION99
2.13-2.190.26861400.22242791X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.230.25691120.22171967X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.330.25581410.21262706X-RAY DIFFRACTION99
2.33-2.410.22711670.22342805X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.510.25431440.22292824X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.620.27181480.22222824X-RAY DIFFRACTION100
2.62-2.760.27721390.22042847X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.930.22111460.20532821X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.160.24671510.21512840X-RAY DIFFRACTION100
3.16-3.470.21791120.20312390X-RAY DIFFRACTION83
3.48-3.980.21271360.1872631X-RAY DIFFRACTION92
3.98-5.010.18931580.1742915X-RAY DIFFRACTION100
5.01-33.480.24681750.20423017X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9492-0.24860.66391.4621-0.30143.09810.1065-0.0546-0.1398-0.11530.02820.04660.33550.1082-0.12930.14850.0113-0.03670.16070.02460.14598.70483.48410.4528
23.2519-0.32410.81471.4140.21932.39430.2882-0.2789-0.24570.0791-0.0313-0.17030.24120.0827-0.22710.2114-0.0878-0.05460.24840.01140.176342.088225.768625.1303
32.89320.0542-0.30432.6649-0.52342.40610.17840.15230.32770.11560.01120.3553-0.3528-0.3186-0.10070.18210.06090.0770.2140.03430.234111.442135.81619.5752
40.96190.7146-0.28992.1121-0.20883.12790.3888-0.61780.00450.8479-0.30110.0324-0.19660.2902-0.06590.563-0.24820.07370.62220.04930.401616.728517.436642.5681
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain B and resseq 2:201)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain D and resseq 2:201)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resseq 0:202)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain C and resseq 0:203)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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