[日本語] English
万見
- PDB-9bf0: MID domain of human Argo2 bound to UTP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bf0
タイトルMID domain of human Argo2 bound to UTP
要素Protein argonaute-2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / MID domain / Argonaute2
機能・相同性
機能・相同性情報


: / endoribonuclease activity, cleaving miRNA-paired mRNA / endoribonuclease activity, cleaving siRNA-paired mRNA / siRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / miRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / Post-transcriptional silencing by small RNAs / Competing endogenous RNAs (ceRNAs) regulate PTEN translation / Regulation of CDH11 mRNA translation by microRNAs / Regulation of NPAS4 mRNA translation / Regulation of PTEN mRNA translation ...: / endoribonuclease activity, cleaving miRNA-paired mRNA / endoribonuclease activity, cleaving siRNA-paired mRNA / siRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / miRNA-mediated gene silencing by mRNA destabilization / Post-transcriptional silencing by small RNAs / Competing endogenous RNAs (ceRNAs) regulate PTEN translation / Regulation of CDH11 mRNA translation by microRNAs / Regulation of NPAS4 mRNA translation / Regulation of PTEN mRNA translation / negative regulation of amyloid precursor protein biosynthetic process / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / positive regulation of trophoblast cell migration / Transcriptional Regulation by MECP2 / RISC-loading complex / miRNA metabolic process / mRNA cap binding / RISC complex assembly / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / miRNA processing / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / pre-miRNA processing / RNA 7-methylguanosine cap binding / siRNA processing / siRNA binding / regulation of synapse maturation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in apoptosis / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / RISC complex / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / TGFBR3 expression / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / miRNA binding / P-body assembly / MicroRNA (miRNA) biogenesis / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / RNA polymerase II complex binding / Regulation of MECP2 expression and activity / core promoter sequence-specific DNA binding / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / translation initiation factor activity / negative regulation of translational initiation / RNA endonuclease activity / positive regulation of translation / post-embryonic development / TP53 Regulates Metabolic Genes / P-body / Transcriptional regulation by small RNAs / MAPK6/MAPK4 signaling / Pre-NOTCH Transcription and Translation / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / positive regulation of angiogenesis / double-stranded RNA binding / Ca2+ pathway / Estrogen-dependent gene expression / single-stranded RNA binding / postsynapse / translation / dendrite / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein argonaute-2 / Protein argonaute, Mid domain / Mid domain of argonaute / Argonaute linker 2 domain / Protein argonaute, N-terminal / Argonaute-like, PIWI domain / N-terminal domain of argonaute / Argonaute linker 2 domain / DUF1785 / Argonaute, linker 1 domain ...Protein argonaute-2 / Protein argonaute, Mid domain / Mid domain of argonaute / Argonaute linker 2 domain / Protein argonaute, N-terminal / Argonaute-like, PIWI domain / N-terminal domain of argonaute / Argonaute linker 2 domain / DUF1785 / Argonaute, linker 1 domain / Argonaute linker 1 domain / Piwi domain profile. / Piwi domain / Piwi domain / Piwi / PAZ domain superfamily / PAZ / PAZ domain / PAZ domain profile. / PAZ domain / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / Protein argonaute-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Harp, J.M. / Egli, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: Curr Protoc / 年: 2024
タイトル: Structure and Stability of Ago2 MID-Nucleotide Complexes: All-in-One (Drop) His 6 -SUMO Tag Removal, Nucleotide Binding, and Crystal Growth.
著者: Lei, L. / Harp, J.M. / Chaput, J.C. / Wassarman, K. / Schlegel, M.K. / Manoharan, M. / Egli, M.
履歴
登録2024年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein argonaute-2
B: Protein argonaute-2
C: Protein argonaute-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0556
ポリマ－44,6023
非ポリマー1,4523
水6,485360
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.106, 46.511, 65.240
Angle α, β, γ (deg.)87.78, 74.53, 85.41
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Protein argonaute-2 / Argonaute2 / hAgo2 / Argonaute RISC catalytic component 2 / Eukaryotic translation initiation ...Argonaute2 / hAgo2 / Argonaute RISC catalytic component 2 / Eukaryotic translation initiation factor 2C 2 / eIF-2C 2 / eIF2C 2 / PAZ Piwi domain protein / PPD / Protein slicer


分子量: 14867.465 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGO2, EIF2C2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UKV8, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-UTP / URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 484.141 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N2O15P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: UTP*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 360 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.07 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: drop was 1:1 15 mg/ml protein with RNA: 1.4 M Sodium citrate tribasic dihydrate, 0.1 M HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: LIQUID ANODE / タイプ: Excillum MetalJet D2+ 70 kV / 波長: 1.3418 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON III / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年8月19日
放射モノクロメーター: Helios MX / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→20.53 Å / Num. obs: 86315 / % possible obs: 98.88 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.994 / CC star: 0.999 / Net I/σ(I): 5.72
反射 シェル解像度: 1.78→1.844 Å / Num. unique obs: 8459 / CC1/2: 0.273 / CC star: 0.655

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21_5207: ???)精密化
PROTEUM PLUSデータ削減
SAINTデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.78→20.53 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2336 4221 4.92 %
Rwork0.1884 --
obs0.1905 85818 98.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→20.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3076 0 87 360 3523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063233
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7374395
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2751199
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051506
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005546
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.78-1.80.48661450.39042662X-RAY DIFFRACTION97
1.8-1.820.42691390.37852725X-RAY DIFFRACTION98
1.82-1.840.37471450.34832632X-RAY DIFFRACTION98
1.84-1.870.34331800.34962641X-RAY DIFFRACTION99
1.87-1.890.3871380.33252738X-RAY DIFFRACTION99
1.89-1.920.34741760.31742708X-RAY DIFFRACTION99
1.92-1.940.34511620.3142640X-RAY DIFFRACTION98
1.94-1.970.34971740.28752682X-RAY DIFFRACTION98
1.97-20.30611560.27712738X-RAY DIFFRACTION99
2-2.040.351320.26562708X-RAY DIFFRACTION98
2.04-2.070.28371770.24622597X-RAY DIFFRACTION98
2.07-2.110.27931390.22862782X-RAY DIFFRACTION99
2.11-2.150.25511680.2262633X-RAY DIFFRACTION99
2.15-2.190.21891280.20172772X-RAY DIFFRACTION99
2.19-2.240.26881500.19592719X-RAY DIFFRACTION99
2.24-2.290.24781160.20052689X-RAY DIFFRACTION99
2.29-2.350.23661200.19722826X-RAY DIFFRACTION99
2.35-2.420.24641340.19412682X-RAY DIFFRACTION99
2.42-2.490.2621360.19332776X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.570.26361200.19812788X-RAY DIFFRACTION100
2.57-2.660.27411360.19792704X-RAY DIFFRACTION99
2.66-2.760.20331620.19112691X-RAY DIFFRACTION99
2.76-2.890.26831040.18252803X-RAY DIFFRACTION100
2.89-3.040.22021080.17252775X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.230.251440.17372699X-RAY DIFFRACTION100
3.23-3.480.19951400.14492752X-RAY DIFFRACTION100
3.48-3.830.18361000.13412762X-RAY DIFFRACTION99
3.83-4.380.12371000.12042784X-RAY DIFFRACTION100
4.38-5.50.13011320.12162778X-RAY DIFFRACTION100
5.5-20.530.16881600.15782711X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9770.26250.35182.2320.62781.2259-0.06330.02420.0156-0.09370.08070.0045-0.00480.0825-0.00130.1181-0.00930.00930.0880.00630.113328.942837.998431.7333
21.7587-0.96390.01161.3399-0.04581.20950.02410.0011-0.0337-0.1102-0.03010.03070.0141-0.0827-0.00220.0920.00350.01350.0992-0.00860.10349.761518.955449.4523
31.58970.11060.28391.3999-0.11712.39280.0766-0.0193-0.0590.13130.00290.08870.0696-0.31120.00770.1093-0.0082-0.00240.15470.00610.130113.29714.509113.3125
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 442:572
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resseq 442:572
3X-RAY DIFFRACTION3chain C and resseq 442:575

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る