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- PDB-9bc3: Transglutaminase 2 - Alternate state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bc3
タイトルTransglutaminase 2 - Alternate state
要素
  • HB-225 (gluten peptidomimetic TG2 inhibitor)
  • Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
キーワードTRANSFERASE / Transglutaminase 2 / Alternate state
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deamination / histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase ...protein deamination / histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / salivary gland cavitation / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / dopamine secretion / peptide cross-linking / branching involved in salivary gland morphogenesis / cellular response to dopamine / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cellular response to cocaine / apoptotic cell clearance / positive regulation of neurogenesis / positive regulation of sprouting angiogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of GTPase activity / extracellular matrix / positive regulation of cell adhesion / bone development / protein homooligomerization / nucleosome / peptidase activity / : / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / gene expression / regulation of apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / focal adhesion / calcium ion binding / GTP binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily ...Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Transglutaminase-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.52 Å
データ登録者Mathews, I.I. / Sewa, A.S. / Khosla, C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-76SF00515 米国
Department of Energy (DOE, United States)P30GM133894 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: Structural and mechanistic analysis of Ca 2+ -dependent regulation of transglutaminase 2 activity using a Ca 2+ -bound intermediate state.
著者: Sewa, A.S. / Besser, H.A. / Mathews, I.I. / Khosla, C.
履歴
登録2024年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
B: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
C: HB-225 (gluten peptidomimetic TG2 inhibitor)
D: HB-225 (gluten peptidomimetic TG2 inhibitor)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,3478
ポリマ－156,1874
非ポリマー1604
水4,234235
1
A: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
C: HB-225 (gluten peptidomimetic TG2 inhibitor)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,1744
ポリマ－78,0942
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19050 Å2
手法PISA
2
B: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
D: HB-225 (gluten peptidomimetic TG2 inhibitor)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,1744
ポリマ－78,0942
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.448, 71.416, 77.473
Angle α, β, γ (deg.)90.81, 107.19, 94.43
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2 / Erythrocyte transglutaminase / Heart G alpha(h) / hhG alpha(h) / Isopeptidase TGM2 / Protein G ...Erythrocyte transglutaminase / Heart G alpha(h) / hhG alpha(h) / Isopeptidase TGM2 / Protein G alpha(h) / G(h) / Protein-glutamine deamidase TGM2 / Protein-glutamine dopaminyltransferase TGM2 / Protein-glutamine histaminyltransferase TGM2 / Protein-glutamine noradrenalinyltransferase TGM2 / Protein-glutamine serotonyltransferase TGM2 / Tissue transglutaminase / tTG / tTgase / Transglutaminase C / TG(C) / TGC / TGase C / Transglutaminase H / TGase H / Transglutaminase II / TGase II / Transglutaminase-2 / TG2 / TGase-2 / hTG2


分子量: 77412.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGM2 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P21980, protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素, protein-glutamine glutaminase, 転移酵素; ...参照: UniProt: P21980, protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素, protein-glutamine glutaminase, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド HB-225 (gluten peptidomimetic TG2 inhibitor)


分子量: 680.858 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 21.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 10% PEG 4K, 10% 2-propanol, 0.1 M HEPES (pH 7.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月24日 / 詳細: Rh coated collimating mirrors, K-B focusing mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→39.11 Å / Num. obs: 26716 / % possible obs: 83.5 % / 冗長度: 2.2 % / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rpim(I) all: 0.092 / Rrim(I) all: 0.135 / Χ2: 0.84 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.52→2.66 Å / % possible obs: 82 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.416 / Num. measured all: 8421 / Num. unique obs: 3835 / CC1/2: 0.708 / Rpim(I) all: 0.383 / Rrim(I) all: 0.567 / Χ2: 0.79 / Net I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.52→39.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.856 / SU B: 21.324 / SU ML: 0.237 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.385 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26452 1418 5.3 %RANDOM
Rwork0.20501 ---
obs0.20807 25297 83.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.42 Å2-0.09 Å2-0.58 Å2
2--2.6 Å2-0.83 Å2
3----0.62 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.52→39.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6866 0 104 235 7205
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0127142
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0166546
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.941.8289710
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.3591.78315042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8345856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg3.577552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.58101130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0450.21040
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.028624
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021744
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7142.5973442
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7142.5973442
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3084.6664292
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.3084.6664293
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.582.6573700
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.582.6573701
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.0724.8575419
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.79325.527736
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.76225.537717
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.521→2.586 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 119 -
Rwork0.263 2002 -
obs--88.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.12490.00160.10880.06280.09460.2869-0.0098-0.00550.0139-0.01170.0052-0.0059-0.0136-0.00640.00450.03390.00060.01870.00260.00240.05647.21641.89996.2567
20.1875-0.04880.13790.0874-0.0330.24460.0252-0.0522-0.0049-0.01110.00390.01560.007-0.0133-0.02910.0192-0.00320.0140.0226-0.00370.0521-20.9794-32.7285-2.7399
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 447
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 447

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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