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- PDB-9bax: PI4KA complex bound to C-terminus of EFR3A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bax
タイトルPI4KA complex bound to C-terminus of EFR3A
要素
  • Hyccin
  • Phosphatidylinositol 4-kinase alpha
  • Protein EFR3 homolog A
  • Tetratricopeptide repeat protein 7B
キーワードSIGNALING PROTEIN / PI4KA / TTC7B / FAM126A / EFR3A / EFR3 / Lipid Signaling / PI4KIIIa / Phosphoinositide Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


reorganization of cellular membranes to establish viral sites of replication / Synthesis of PIPs at the ER membrane / 1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / host-mediated perturbation of viral process / Golgi-associated vesicle membrane / phosphatidylinositol biosynthetic process / synaptic vesicle priming / phosphatidylinositol-mediated signaling ...reorganization of cellular membranes to establish viral sites of replication / Synthesis of PIPs at the ER membrane / 1-phosphatidylinositol 4-kinase / 1-phosphatidylinositol 4-kinase activity / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / host-mediated perturbation of viral process / Golgi-associated vesicle membrane / phosphatidylinositol biosynthetic process / synaptic vesicle priming / phosphatidylinositol-mediated signaling / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / myelination / protein localization to plasma membrane / presynapse / neuron projection / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / signal transduction / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / EFR3, armadillo repeat / PI4-kinase, N-terminal / PI4-kinase N-terminal region / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7, N-terminal / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7 N-terminal / : ...: / : / EFR3, armadillo repeat / PI4-kinase, N-terminal / PI4-kinase N-terminal region / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7, N-terminal / Hyccin / Tetratricopeptide repeat protein 7 N-terminal / : / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / Tetratricopeptide repeat / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Tetratricopeptide repeat / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 4-kinase alpha / Protein EFR3 homolog A / Tetratricopeptide repeat protein 7B / Hyccin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Shaw, A.L. / Suresh, S. / Yip, C.K. / Burke, J.E.
資金援助 カナダ, 4件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)NSERC-2020-04241 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-168907 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2018-03951 カナダ
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-195808 カナダ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Molecular basis for plasma membrane recruitment of PI4KA by EFR3.
著者: Sushant Suresh / Alexandria L Shaw / Joshua G Pemberton / Mackenzie K Scott / Noah J Harris / Matthew A H Parson / Meredith L Jenkins / Pooja Rohilla / Alejandro Alvarez-Prats / Tamas Balla / ...著者: Sushant Suresh / Alexandria L Shaw / Joshua G Pemberton / Mackenzie K Scott / Noah J Harris / Matthew A H Parson / Meredith L Jenkins / Pooja Rohilla / Alejandro Alvarez-Prats / Tamas Balla / Calvin K Yip / John E Burke /
要旨: The lipid kinase phosphatidylinositol 4 kinase III α (PI4KIIIα/PI4KA) is a master regulator of the lipid composition and asymmetry of the plasma membrane. PI4KA exists primarily in a heterotrimeric ...The lipid kinase phosphatidylinositol 4 kinase III α (PI4KIIIα/PI4KA) is a master regulator of the lipid composition and asymmetry of the plasma membrane. PI4KA exists primarily in a heterotrimeric complex with its regulatory proteins TTC7 and FAM126. Fundamental to PI4KA activity is its targeted recruitment to the plasma membrane by the lipidated proteins EFR3A and EFR3B. Here, we report a cryogenic electron microscopy structure of the C terminus of EFR3A bound to the PI4KA-TTC7B-FAM126A complex, with extensive validation using both hydrogen deuterium exchange mass spectrometry, and mutational analysis. The EFR3A C terminus undergoes a disorder-order transition upon binding to the PI4KA complex, with an unexpected direct interaction with both TTC7B and FAM126A. Complex disrupting mutations in TTC7B, FAM126A, and EFR3 decrease PI4KA recruitment to the plasma membrane. Multiple posttranslational modifications and disease linked mutations map to this site, providing insight into how PI4KA membrane recruitment can be regulated and disrupted in human disease.
履歴
登録2024年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月27日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月27日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年11月27日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月27日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月27日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年5月21日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Protein EFR3 homolog A
B: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha
F: Tetratricopeptide repeat protein 7B
G: Hyccin
H: Protein EFR3 homolog A
A: Phosphatidylinositol 4-kinase alpha
D: Tetratricopeptide repeat protein 7B
E: Hyccin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)760,8048
ポリマ－760,8048
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Protein EFR3 homolog A / Protein EFR3-like


分子量: 14366.863 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: EFR3A c-terminus construct (721-791) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EFR3A, KIAA0143 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q14156
#2: タンパク質 Phosphatidylinositol 4-kinase alpha / PI4-kinase alpha / PI4K-alpha / PtdIns-4-kinase alpha / Phosphatidylinositol 4-Kinase III alpha


分子量: 237102.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PI4KA, PIK4, PIK4CA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P42356, 1-phosphatidylinositol 4-kinase
#3: タンパク質 Tetratricopeptide repeat protein 7B / TPR repeat protein 7B / Tetratricopeptide repeat protein 7-like-1 / TPR repeat protein 7-like-1


分子量: 94294.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTC7B, TTC7L1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q86TV6
#4: タンパク質 Hyccin / Down-regulated by CTNNB1 protein A


分子量: 34638.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Truncated construct (1-308) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HYCC1, DRCTNNB1A, FAM126A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BYI3
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dimer of heterotetramers of PI4KA,TTC7B,FAM126A, and EFR3A c-terminus
タイプ: COMPLEX / 詳細: Complex stabilized with BS3 crosslinker / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7
詳細: Freshly prepared gel filtration buffer, filtered through 0.22um filter and degassed
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMImidazoleC3H4N21
2150 mMSodium ChlorideNaCl1
35 %GlycerolC3H8O31
40.5 mMTris(2-carboxyethyl)phosphineTCEP1
試料濃度: 0.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Sample was treated with BS3 crosslinker then underwent gel filtration where fractions were taken from a peak that had an elution volume consistent with formation of the complex.
試料支持詳細: Glow discharged using the Pelco EasiGlow. 15mA Current.
グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K / 詳細: Blot force -5, blot time 1.5 s

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9412
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCv4.2.1.粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCv4.2.1.CTF補正
8PHENIXモデル精密化
10cryoSPARCv4.2.1初期オイラー角割当
11cryoSPARCv4.2.1最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1216317
詳細: Particles were picked using the cryoSPARC template picker
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 135126 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00242990
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4958160
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.48215986
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0356584
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0037338

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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