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- PDB-9b9v: Cryo-EM structure of the ZBTB9 BTB domain filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b9v
タイトルCryo-EM structure of the ZBTB9 BTB domain filament
要素Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
キーワードTRANSCRIPTION / BTB domain / transcription factor / ZBTB protein
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.1 Å
データ登録者Park, J. / Hunkeler, M. / Fischer, E.S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024
タイトル: Polymerization of ZBTB transcription factors regulates chromatin occupancy.
著者: Paul M C Park / Jiho Park / Jared Brown / Moritz Hunkeler / Shourya S Roy Burman / Katherine A Donovan / Hojong Yoon / Radosław P Nowak / Mikołaj Słabicki / Benjamin L Ebert / Eric S Fischer /
要旨: BCL6, an oncogenic transcription factor (TF), forms polymers in the presence of a small-molecule molecular glue that stabilizes a complementary interface between homodimers of BCL6's broad-complex, ...BCL6, an oncogenic transcription factor (TF), forms polymers in the presence of a small-molecule molecular glue that stabilizes a complementary interface between homodimers of BCL6's broad-complex, tramtrack, and bric-à-brac (BTB) domain. The BTB domains of other proteins, including a large class of TFs, have similar architectures and symmetries, raising the possibility that additional BTB proteins self-assemble into higher-order structures. Here, we surveyed 189 human BTB proteins with a cellular fluorescent reporter assay and identified 18 ZBTB TFs that show evidence of polymerization. Through biochemical and cryoelectron microscopy (cryo-EM) studies, we demonstrate that these ZBTB TFs polymerize into filaments. We found that BTB-domain-mediated polymerization of ZBTB TFs enhances chromatin occupancy within regions containing homotypic clusters of TF binding sites, leading to repression of target genes. Our results reveal a role of higher-order structures in regulating ZBTB TFs and suggest an underappreciated role for TF polymerization in modulating gene expression.
履歴
登録2024年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
B: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
C: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
D: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
E: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
F: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
G: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
H: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
I: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
J: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
K: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
L: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
M: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9
N: Zinc finger and BTB domain-containing protein 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)271,43114
ポリマ－271,43114
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable, gel filtration, microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Zinc finger and BTB domain-containing protein 9


分子量: 19387.961 Da / 分子数: 14 / 断片: BTB domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZBTB9 / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96C00

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: ZBTB9 BTB domain filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株: High Five
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM HEPES/NaOH pH 7.4, 200 mM NaCl, 0.25 mM CHAPSO, 1 mM TCEP
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPES/NaOH pH 7.4C8H18N2O4S/NaOH1
2200 mMNaClNaCl1
30.25 mMCHAPSOC32H58N2O8S1
41 mMTCEPC9H15O6P1
試料濃度: 0.95 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Elution fractions from Strep-tag affinity chromatography were dialyzed overnight against 50 mM HEPES/NaOH pH 7.4, 200 mM NaCl, 1 mM TCEP and concentrated by centrifugation.
試料支持詳細: Grids were glow-discharged for 60 s at 15-20 mA and 39 Pa
グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 283 K
詳細: Grids were vitrified using a Leica EM GP plunge freezer operated at 90% humidity and 10 C with 10 s pre-blot, 3 s blot, 3 s post-blot.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 36000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 4.5 sec. / 電子線照射量: 50.1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1137
詳細: 1 movie (45 frames) was acquired per hole and stage position.

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.1_5286 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 101.9 ° / 軸方向距離/サブユニット: 36.1 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 2022676
3次元再構成解像度: 8.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 147135 / アルゴリズム: FOURIER SPACE
詳細: Asymmetric helical refinement followed by local refinement led to the final reconstruction. The helical symmetry values represent the angular rotation and axial rise for two dimers at the ...詳細: Asymmetric helical refinement followed by local refinement led to the final reconstruction. The helical symmetry values represent the angular rotation and axial rise for two dimers at the core of the map, where the local resolution was the highest. These values, however, were not applied during helical refinement as they did not improve the quality of the final reconstruction.
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 762 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: Real-space refinement without local grid search
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 177.76 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002913664
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.650418536
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03912184
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052380
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.95985096

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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