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- PDB-9b9l: RPRD1B C-terminal interacting domain bound to a pThr4 CTD peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b9l
タイトルRPRD1B C-terminal interacting domain bound to a pThr4 CTD peptide
要素
  • Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
  • SER-PRO-THR-SER-PRO-SER-TYR-SER-PRO-TPO-SER-PRO-SER-TYR-SER
キーワードTRANSCRIPTION / complex / CTD / Pol II / Thr4
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell cycle process / microfibril binding / RNA polymerase II promoter clearance / mRNA 3'-end processing / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / transcription preinitiation complex / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM ...regulation of cell cycle process / microfibril binding / RNA polymerase II promoter clearance / mRNA 3'-end processing / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / transcription preinitiation complex / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / RNA polymerase II complex binding / RNA polymerase II C-terminal domain binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Inhibition of DNA recombination at telomere / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of RNA splicing / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / promoter-specific chromatin binding / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / DNA-templated transcription termination / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / kinase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / DNA-directed RNA polymerase / DNA-directed RNA polymerase activity / chromosome / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase activity / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1A/B / Cell-cycle alteration and expression-elevated protein in tumour / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / ENTH/VHS / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic ...: / Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1A/B / Cell-cycle alteration and expression-elevated protein in tumour / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / ENTH/VHS / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Moreno, R.Y. / Zhang, Y.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-104896 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Thr 4 phosphorylation on RNA Pol II occurs at early transcription regulating 3'-end processing.
著者: Moreno, R.Y. / Panina, S.B. / Irani, S. / Hardtke, H.A. / Stephenson, R. / Floyd, B.M. / Marcotte, E.M. / Zhang, Q. / Zhang, Y.J.
履歴
登録2024年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
B: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
C: SER-PRO-THR-SER-PRO-SER-TYR-SER-PRO-TPO-SER-PRO-SER-TYR-SER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0893
ポリマ－32,0893
非ポリマー00
水68538
1
A: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
C: SER-PRO-THR-SER-PRO-SER-TYR-SER-PRO-TPO-SER-PRO-SER-TYR-SER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8572
ポリマ－16,8572
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7470 Å2
手法PISA
2
B: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2321
ポリマ－15,2321
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.317, 90.231, 135.074
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B / Cell cycle-related and expression-elevated protein in tumor


分子量: 15232.341 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPRD1B, C20orf77, CREPT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NQG5
#2: タンパク質・ペプチド SER-PRO-THR-SER-PRO-SER-TYR-SER-PRO-TPO-SER-PRO-SER-TYR-SER


分子量: 1624.554 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: CTD peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P24928
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Co-crystallization of CID with CTD peptide occurred in a reservoir solution of 20-32% PEG3350 and 0.1M lithium sulfate. 1:3 molar ratio of protein to peptide was used

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 13291 / % possible obs: 92.1 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.93 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.543.70.4944070.8860.9690.260.5620.61956.4
2.54-2.593.70.4424220.930.9820.2290.50.6461.3
2.59-2.643.60.5655300.8780.9670.2980.6430.673.9
2.64-2.693.70.5735750.9180.9780.3070.6540.680.5
2.69-2.753.80.5796060.8420.9560.3090.6590.61787.6
2.75-2.823.80.4726840.90.9730.2540.5390.72493.3
2.82-2.893.70.436730.8880.970.2410.4950.89396.1
2.89-2.964.10.4447100.9110.9760.240.5070.88999.2
2.96-3.054.10.3597000.9370.9830.1930.4090.94999.7
3.05-3.154.10.2837190.9740.9930.1510.3221.178100
3.15-3.264.30.2667140.9750.9940.1380.3011.34699.9
3.26-3.394.20.2017160.9890.9970.1060.2281.571100
3.39-3.554.20.1917190.9910.9980.10.2171.64499.7
3.55-3.733.90.1527210.9890.9970.0850.1752.29298.8
3.73-3.9740.1337190.9880.9970.0720.1512.59399.7
3.97-4.273.90.1137180.9840.9960.0620.132.59499.6
4.27-4.740.0967140.9910.9980.0530.1112.6998.1
4.7-5.383.90.0867210.9910.9980.0470.0992.69398.5
5.38-6.783.90.0717480.9930.9980.0390.0811.98299.7
6.78-503.80.0517750.9960.9990.030.0591.76397

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→42.79 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 45.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 1320 10.01 %
Rwork0.2656 --
obs0.2737 13183 91.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→42.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2134 0 0 38 2172
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092181
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3142937
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.464284
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07319
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009369
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.60.4097880.3434788X-RAY DIFFRACTION55
2.6-2.710.47231240.39521130X-RAY DIFFRACTION80
2.71-2.860.47461460.39251321X-RAY DIFFRACTION93
2.86-3.040.42441580.35141411X-RAY DIFFRACTION99
3.04-3.270.4061580.32631414X-RAY DIFFRACTION99
3.27-3.60.39171580.30921405X-RAY DIFFRACTION99
3.6-4.120.33721590.2581442X-RAY DIFFRACTION99
4.12-5.190.34211610.23211445X-RAY DIFFRACTION98
5.19-42.790.28971680.21911507X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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