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万見
- PDB-9b8g: 2C9 Fab antibody fragment against the E protein of the Yellow Fev... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b8g
タイトル2C9 Fab antibody fragment against the E protein of the Yellow Fever virus
要素
  • 2C9 Fab heavy chain
  • 2C9 Fab light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Antibody / Fab / Flavivirus / Yellow Fever
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Balk, J. / Ting, Y.T. / Bibby, S. / Watterson, D. / Coulibaly, F.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1164216 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP2004582 オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: A single residue in the yellow fever virus envelope protein modulates virion architecture and antigenicity.
著者: Summa Bibby / James Jung / Yu Shang Low / Alberto A Amarilla / Natalee D Newton / Connor A P Scott / Jessica Balk / Yi Tian Ting / Morgan E Freney / Benjamin Liang / Timothy Grant / Fasséli ...著者: Summa Bibby / James Jung / Yu Shang Low / Alberto A Amarilla / Natalee D Newton / Connor A P Scott / Jessica Balk / Yi Tian Ting / Morgan E Freney / Benjamin Liang / Timothy Grant / Fasséli Coulibaly / Paul Young / Roy A Hall / Jody Hobson-Peters / Naphak Modhiran / Daniel Watterson /
要旨: Yellow fever virus (YFV) is a re-emerging flavivirus that causes severe hepatic disease and mortality in humans. Despite being researched for over a century, the structure of YFV has remained elusive. ...Yellow fever virus (YFV) is a re-emerging flavivirus that causes severe hepatic disease and mortality in humans. Despite being researched for over a century, the structure of YFV has remained elusive. Here we use a chimeric virus platform to resolve the first high resolution cryo-EM structures of YFV. Stark differences in particle morphology and homogeneity are observed between vaccine and virulent strains of YFV, and these are found to have significant implications on antibody recognition and neutralisation. We identify a single residue (R380) in the YFV envelope protein that stabilises the virion surface, and leads to reduced exposure of the cross-reactive fusion loop epitope. The differences in virion morphology between YFV strains also contribute to the reduced sensitivity of the virulent YFV virions to vaccine-induced antibodies. These findings have significant implications for YFV biology, vaccinology and structure-based flavivirus antigen design.
履歴
登録2024年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2C9 Fab heavy chain
B: 2C9 Fab light chain
C: 2C9 Fab heavy chain
D: 2C9 Fab light chain
H: 2C9 Fab heavy chain
L: 2C9 Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,85113
ポリマ－146,2406
非ポリマー6127
水4,450247
1
A: 2C9 Fab heavy chain
B: 2C9 Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7823
ポリマ－48,7472
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: 2C9 Fab heavy chain
D: 2C9 Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9394
ポリマ－48,7472
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
H: 2C9 Fab heavy chain
L: 2C9 Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1316
ポリマ－48,7472
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.667, 125.329, 96.928
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.947, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 1 through 42 or (resid 43...
d_2ens_1(chain "C" and (resid 1 through 42 or (resid 43...
d_3ens_1(chain "H" and (resid 1 through 98 or resid 100 through 222))
d_1ens_2(chain "B" and (resid 1 through 44 or (resid 45...
d_2ens_2(chain "D" and (resid 1 through 44 or (resid 45...
d_3ens_2(chain "L" and (resid 1 through 79 or (resid 80...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11ens_1GLUGLUGLYGLYAA1 - 985 - 102
d_12ens_1TYRTYRSERSERAA100 - 135104 - 139
d_13ens_1GLYGLYLYSLYSAA141 - 222145 - 226
d_21ens_1GLUGLUGLYGLYCC1 - 985 - 102
d_22ens_1TYRTYRSERSERCC100 - 135104 - 139
d_23ens_1GLYGLYLYSLYSCC141 - 222145 - 226
d_31ens_1GLUGLUGLYGLYHE1 - 985 - 102
d_32ens_1TYRTYRLYSLYSHE100 - 222104 - 226
d_11ens_2GLUGLUGLYGLYBB1 - 2125 - 216
d_21ens_2GLUGLUGLYGLYDD1 - 2125 - 216
d_31ens_2GLUGLUGLYGLYLF1 - 2125 - 216

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.399572635648, -0.916700203782, -0.00156372245083), (0.909895236173, -0.396812804415, 0.120955601121), (-0.111500529287, 0.0469077247276, 0.992656686538)50.1447345991, 33.9543664595, -65.8641846723
2given(-0.500584518039, 0.850622885619, -0.160797533441), (-0.852711557165, -0.516540332693, -0.0779043322161), (-0.149325619292, 0.0981162125334, 0.983908058846)-3.1287923589, 66.8316317173, -32.9748502328
3given(-0.391307287741, -0.91988819593, -0.0261593874026), (0.912050172305, -0.391448172591, 0.12219988287), (-0.122650274191, 0.02395903094, 0.992160710307)52.6486308155, 33.7171117837, -64.7331449765
4given(-0.485272839338, 0.853215971184, -0.191135496227), (-0.865709811486, -0.499527864314, -0.0319129295324), (-0.122706127389, 0.149981396481, 0.981044742614)-0.974944251842, 62.6462276763, -35.9193585539

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要素

#1: 抗体 2C9 Fab heavy chain


分子量: 24559.570 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fabs digested using GST-HRV3C protease (GVHS/E) and cleaned up using protein A and GST resin.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pNBF / 細胞株 (発現宿主): ExpiCHO
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体 2C9 Fab light chain


分子量: 24186.941 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fabs digested using GST-HRV3C protease (GVHS/E) and cleaned up using protein A and GST resin.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pNBF / 細胞株 (発現宿主): ExpiCHO
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.13 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1.3 M (NH4)2SO4, 0.1 M HEPES pH 7.0, 0.1 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→49.32 Å / Num. obs: 46392 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 40.38 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.321 / Rpim(I) all: 0.129 / Χ2: 0.99 / Net I/av σ(I): 8.3 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.66→2.75 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 3.141 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 4537 / CC1/2: 0.403 / Rpim(I) all: 1.163 / Χ2: 1.02 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
XDSデータ削減
AimlessCCP4 7.1.015データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.66→49.32 Å / SU ML: 0.3643 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.6512
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2584 2291 4.94 %
Rwork0.2008 44043 -
obs0.2035 46334 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.66→49.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9917 0 31 247 10195
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006310178
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.822113814
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05091530
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00641758
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.24283671
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.27809737607
ens_1d_3AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.34110125324
ens_2d_2BBX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.22764307469
ens_2d_3BBX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.948295694402
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.66-2.720.32381490.29012748X-RAY DIFFRACTION99.52
2.72-2.780.33581410.27832738X-RAY DIFFRACTION99.72
2.78-2.850.3511310.27352748X-RAY DIFFRACTION99.83
2.85-2.930.33811610.2672738X-RAY DIFFRACTION99.93
2.93-3.010.33591390.26072701X-RAY DIFFRACTION99.89
3.01-3.110.30411520.25382740X-RAY DIFFRACTION99.97
3.11-3.220.30531550.24362762X-RAY DIFFRACTION99.93
3.22-3.350.31131600.22522717X-RAY DIFFRACTION100
3.35-3.50.27121230.20612767X-RAY DIFFRACTION100
3.5-3.690.26881180.20452764X-RAY DIFFRACTION99.97
3.69-3.920.27161510.19232748X-RAY DIFFRACTION100
3.92-4.220.20821260.16282783X-RAY DIFFRACTION100
4.22-4.650.18791440.13782740X-RAY DIFFRACTION100
4.65-5.320.1771370.14532775X-RAY DIFFRACTION100
5.32-6.70.21991600.1852754X-RAY DIFFRACTION100
6.7-49.320.25531440.19522820X-RAY DIFFRACTION99.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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