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- PDB-9b7j: Cryo-EM structure of human dynactin complex bound to Chlamydia ef... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b7j
タイトルCryo-EM structure of human dynactin complex bound to Chlamydia effector Dre1
要素
  • (Dynactin subunit ...) x 9
  • (F-actin-capping protein subunit ...) x 2
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Actin-related protein 10
  • Alpha-centractin
キーワードMOTOR PROTEIN / Human dynactin / Chlamydia effector / host-pathogen interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


retrograde axonal transport of mitochondrion / cell cortex region / centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / dynactin complex / centriole-centriole cohesion / microtubule anchoring at centrosome / F-actin capping protein complex / WASH complex / sperm head-tail coupling apparatus ...retrograde axonal transport of mitochondrion / cell cortex region / centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / dynactin complex / centriole-centriole cohesion / microtubule anchoring at centrosome / F-actin capping protein complex / WASH complex / sperm head-tail coupling apparatus / ventral spinal cord development / positive regulation of norepinephrine uptake / maintenance of synapse structure / cytoskeleton-dependent cytokinesis / cellular response to cytochalasin B / microtubule plus-end / bBAF complex / nuclear membrane disassembly / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of transepithelial transport / positive regulation of microtubule nucleation / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / XBP1(S) activates chaperone genes / GBAF complex / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / protein localization to adherens junction / Gap junction degradation / regulation of G0 to G1 transition / Folding of actin by CCT/TriC / melanosome transport / dense body / Cell-extracellular matrix interactions / postsynaptic actin cytoskeleton / barbed-end actin filament capping / Tat protein binding / cell junction assembly / actin polymerization or depolymerization / coronary vasculature development / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / non-motile cilium assembly / regulation of nucleotide-excision repair / regulation of double-strand break repair / RHOD GTPase cycle / regulation of cell morphogenesis / adherens junction assembly / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / retrograde transport, endosome to Golgi / apical protein localization / dynein complex / protein localization to centrosome / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / tight junction / Interaction between L1 and Ankyrins / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / lamellipodium assembly / microtubule associated complex / cytoplasmic dynein complex / aorta development / positive regulation of T cell differentiation / ventricular septum development / regulation of norepinephrine uptake / neuromuscular process / apical junction complex / transporter regulator activity / nuclear migration / mitotic metaphase chromosome alignment / positive regulation of double-strand break repair / spectrin binding / neuromuscular junction development / maintenance of blood-brain barrier / nitric-oxide synthase binding / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / NuA4 histone acetyltransferase complex / dynein complex binding / positive regulation of stem cell population maintenance / cell leading edge / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / motor behavior / Recycling pathway of L1 / brush border / cleavage furrow / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / establishment of mitotic spindle orientation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / kinesin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of myoblast differentiation
類似検索 - 分子機能
Dynactin subunit 3 / Dynactin subunit p22 / Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynein associated protein / Dynein associated protein / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 ...Dynactin subunit 3 / Dynactin subunit p22 / Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynein associated protein / Dynein associated protein / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Trimeric LpxA-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 3 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Actin, cytoplasmic 1 / Alpha-centractin / Dynactin subunit 2 / Dynactin subunit 1 ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 3 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Actin, cytoplasmic 1 / Alpha-centractin / Dynactin subunit 2 / Dynactin subunit 1 / Dynactin subunit 5 / Actin-related protein 10 / Dynactin subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.49 Å
データ登録者Pawar, K.I. / Verba, K.A.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: The Chlamydia effector Dre1 binds dynactin to reposition host organelles during infection.
著者: Jessica Sherry / Komal Ishwar Pawar / Lee Dolat / Erin Smith / I-Chang Chang / Khavong Pha / Robyn Kaake / Danielle L Swaney / Clara Herrera / Eleanor McMahon / Robert J Bastidas / Jeffrey R ...著者: Jessica Sherry / Komal Ishwar Pawar / Lee Dolat / Erin Smith / I-Chang Chang / Khavong Pha / Robyn Kaake / Danielle L Swaney / Clara Herrera / Eleanor McMahon / Robert J Bastidas / Jeffrey R Johnson / Raphael H Valdivia / Nevan J Krogan / Cherilyn A Elwell / Kliment Verba / Joanne N Engel /
要旨: The obligate intracellular pathogen Chlamydia trachomatis replicates in a specialized membrane-bound compartment where it repositions host organelles during infection to acquire nutrients and evade ...The obligate intracellular pathogen Chlamydia trachomatis replicates in a specialized membrane-bound compartment where it repositions host organelles during infection to acquire nutrients and evade host surveillance. We describe a bacterial effector, Dre1, that binds specifically to dynactin associated with host microtubule organizing centers without globally impeding dynactin function. Dre1 is required to reposition the centrosome, mitotic spindle, Golgi apparatus, and primary cilia around the inclusion and contributes to pathogen fitness in cell-based and mouse models of infection. We utilized Dre1 to affinity purify the megadalton dynactin protein complex and determined the first cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of human dynactin. Our results suggest that Dre1 binds to the pointed end of dynactin and uncovers the first bacterial effector that modulates dynactin function. Our work highlights how a pathogen employs a single effector to evoke targeted, large-scale changes in host cell organization that facilitate pathogen growth without inhibiting host viability.
履歴
登録2024年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-centractin
B: Alpha-centractin
C: Alpha-centractin
D: Alpha-centractin
E: Alpha-centractin
F: Alpha-centractin
G: Alpha-centractin
H: Actin, cytoplasmic 1
I: Alpha-centractin
J: Actin-related protein 10
K: Dynactin subunit 4
L: Dynactin subunit 5
M: Dynactin subunit 6
N: F-actin-capping protein subunit alpha-1
O: F-actin-capping protein subunit beta
P: Dynactin subunit 2
Q: Dynactin subunit 2
R: Dynactin subunit 3
S: Dynactin subunit 1
T: Dynactin subunit 1, p150-glued
U: Dynactin subunit 2, p50 dynamitin
p: Dynactin subunit 2
q: Dynactin subunit 2
r: Dynactin subunit 3
s: Dynactin subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,108,34337
ポリマ－1,104,22325
非ポリマー4,12012
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 10分子 ABCDEFGIHJ

#1: タンパク質
Alpha-centractin / Centractin / ARP1 / Actin-RPV / Centrosome-associated actin homolog


分子量: 42670.688 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61163
#2: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60709
#3: タンパク質 Actin-related protein 10 / Actin-related protein 11 / hARP11


分子量: 46360.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NZ32

-
Dynactin subunit ... , 9種, 13分子 KLMPQpqRrSTUs

#4: タンパク質 Dynactin subunit 4 / Dyn4 / Dynactin subunit p62


分子量: 52409.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UJW0
#5: タンパク質 Dynactin subunit 5 / Dynactin subunit p25


分子量: 20150.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BTE1
#6: タンパク質 Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit p27 / Protein WS-3


分子量: 20769.002 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O00399
#9: タンパク質
Dynactin subunit 2 / 50 kDa dynein-associated polypeptide / Dynactin complex 50 kDa subunit / DCTN-50 / p50 dynamitin


分子量: 44285.891 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13561
#10: タンパク質 Dynactin subunit 3 / Dynactin complex subunit 22 kDa subunit / p22


分子量: 21145.379 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75935
#11: タンパク質 Dynactin subunit 1 / 150 kDa dynein-associated polypeptide / DAP-150 / DP-150 / p135 / p150-glued


分子量: 141920.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14203
#12: タンパク質 Dynactin subunit 1, p150-glued


分子量: 7081.720 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#13: タンパク質 Dynactin subunit 2, p50 dynamitin


分子量: 7422.140 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#14: タンパク質 Dynactin subunit 1 / 150 kDa dynein-associated polypeptide / DAP-150 / DP-150 / p135 / p150-glued


分子量: 141892.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14203

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F-actin-capping protein subunit ... , 2種, 2分子 NO

#7: タンパク質 F-actin-capping protein subunit alpha-1 / CapZ alpha-1


分子量: 32964.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P52907
#8: タンパク質 F-actin-capping protein subunit beta / CapZ beta


分子量: 30669.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P47756

-
非ポリマー , 3種, 12分子

#15: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#16: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#17: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human dynactin complex bound to Chlamydia effector Dre1
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#14 / 由来: NATURAL
分子量値: 1.1 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 57.7 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45091 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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