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万見
- PDB-9b2s: Haspin bound to nucleosome in position 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b2s
タイトルHaspin bound to nucleosome in position 1
要素
  • (601 DNA (185- ...) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • Serine/threonine-protein kinase haspin
キーワードDNA BINDING PROTEIN/Transferase/DNA / haspin / nucleosome / histone / chromatin / H3T3ph / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-Transferase-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome, centromeric region / mitotic sister chromatid cohesion / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / histone H3T3 kinase activity / spindle / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / mitotic cell cycle ...protein localization to chromosome, centromeric region / mitotic sister chromatid cohesion / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / histone H3T3 kinase activity / spindle / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / mitotic cell cycle / chromosome / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein heterodimerization activity / protein serine kinase activity / centrosome / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase haspin, C-terminal / Haspin like kinase domain / Domain of unknown function / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain ...Serine/threonine-protein kinase haspin, C-terminal / Haspin like kinase domain / Domain of unknown function / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A / Serine/threonine-protein kinase haspin
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Hicks, C.W. / Wolberger, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM130393 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Haspin kinase binds to a nucleosomal DNA supergroove.
著者: Chad W Hicks / Colin R Gliech / Sanim Rahman / Xiangbin Zhang / Andrew S Eneim / Stacy J Vasquez / Andrew J Holland / Cynthia Wolberger /
要旨: Phosphorylation of histone H3 threonine 3 (H3T3) by Haspin recruits the chromosomal passenger complex to the inner centromere and ensures proper cell cycle progression through mitosis. The mechanism ...Phosphorylation of histone H3 threonine 3 (H3T3) by Haspin recruits the chromosomal passenger complex to the inner centromere and ensures proper cell cycle progression through mitosis. The mechanism by which Haspin binds to nucleosomes to phosphorylate H3T3 is not known. Here we report cryogenic electron microscopy structures of the human Haspin kinase domain bound to a nucleosome. In contrast with previous structures of histone-modifying enzymes, Haspin solely contacts the nucleosomal DNA, inserting into a supergroove formed by apposing major grooves of two DNA gyres. This binding mode provides a plausible mechanism by which Haspin can bind to nucleosomes in a condensed chromatin environment to phosphorylate H3T3. We identify key basic residues in the Haspin kinase domain that are essential for phosphorylation of nucleosomal histone H3 and binding to mitotic chromatin. Our structural data provide notable insight into a histone-modifying enzyme that binds to nucleosomes solely through DNA contacts.
履歴
登録2024年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月28日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.22025年8月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
K: Serine/threonine-protein kinase haspin
I: 601 DNA (185-MER)
J: 601 DNA (185-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)264,13811
ポリマ－264,13811
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHK

#1: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 変異: G102A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 14109.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 変異: S33T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#5: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase haspin / Germ cell-specific gene 2 protein / H-haspin / Haploid germ cell-specific nuclear protein kinase


分子量: 40711.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HASPIN, GSG2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8TF76, non-specific serine/threonine protein kinase

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601 DNA (185- ... , 2種, 2分子 IJ

#6: DNA鎖 601 DNA (185-MER)


分子量: 56796.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#7: DNA鎖 601 DNA (185-MER)


分子量: 57440.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Haspin bound to nucleosome / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 152199 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00516162
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58623171
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d29.6414375
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0372628
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041846

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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