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- PDB-9b2e: DHNA associated with an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b2e
タイトルDHNA associated with an inhibitor
要素7,8-dihydroneopterin aldolase
キーワードLYASE / protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydroneopterin aldolase / dihydroneopterin aldolase activity / folic acid biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydroneopterin aldolase / Dihydroneopterin aldolase/epimerase domain / Dihydroneopterin aldolase / Dihydroneopterin aldolase / GTP cyclohydrolase I, C-terminal/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase
類似検索 - ドメイン・相同性
2-amino-8-sulfanyl-1,9-dihydro-6H-purin-6-one / 7,8-dihydroneopterin aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Czeczot, A.M. / Silva, E.E.D. / Timmers, L.F.S.M. / Machado, P. / Basso, L.A. / Bizarro, C.V.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq)42170320172 ブラジル
引用ジャーナル: J Enzyme Inhib Med Chem / 年: 2024
タイトル: Crystal structure of dihydroneopterin aldolase from Mycobacterium tuberculosis associated with 8-mercaptoguanine, and development of novel S8-functionalized analogues as inhibitors: ...タイトル: Crystal structure of dihydroneopterin aldolase from Mycobacterium tuberculosis associated with 8-mercaptoguanine, and development of novel S8-functionalized analogues as inhibitors: Synthesis, enzyme inhibition, in vitro toxicity and antitubercular activity.
著者: Czeczot, A.M. / Muniz, M.N. / Perello, M.A. / Silva, E.E.D. / Timmers, L.F.S.M. / Berger, A. / Gonzalez, L.C. / Arrache Goncalves, G. / Moura, S. / Machado, P. / Bizarro, C.V. / Basso, L.A.
履歴
登録2024年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 7,8-dihydroneopterin aldolase
B: 7,8-dihydroneopterin aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2994
ポリマ－26,9322
非ポリマー3662
水5,080282
1
A: 7,8-dihydroneopterin aldolase
B: 7,8-dihydroneopterin aldolase
ヘテロ分子

A: 7,8-dihydroneopterin aldolase
B: 7,8-dihydroneopterin aldolase
ヘテロ分子

A: 7,8-dihydroneopterin aldolase
B: 7,8-dihydroneopterin aldolase
ヘテロ分子

A: 7,8-dihydroneopterin aldolase
B: 7,8-dihydroneopterin aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,19516
ポリマ－107,7298
非ポリマー1,4668
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
Buried area21370 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area34180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.386, 81.386, 74.862
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-425-

HOH

21B-345-

HOH

31B-447-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 7,8-dihydroneopterin aldolase


分子量: 13466.166 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: folB, A4S10_03776, DSI28_17580, DSI46_08595, ERS007661_01319, ERS007679_04035, ERS007681_03220, ERS027646_01565, ERS027659_03938, ERS027661_02230, ERS053720_02853, GJE03_18950, SAMEA2683035_00705
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A045KE67, dihydroneopterin aldolase
#2: 化合物 ChemComp-B55 / 2-amino-8-sulfanyl-1,9-dihydro-6H-purin-6-one / 2-amino-8-mercapto-1H-purin-6(9H)-one / 8-メルカプトグアニン


分子量: 183.191 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H5N5OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.55 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 8% PEG4000, 100 mM lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 125 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER X8 PROTEUM / 波長: 0.56 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON III / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.56 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→19.33 Å / Num. obs: 34614 / % possible obs: 97.95 % / 冗長度: 1.8 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 11.45
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Num. unique obs: 1847 / CC1/2: 0.939

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
SCALAデータスケーリング
MOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→19.33 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2131 3393 10.06 %
Rwork0.2048 --
obs0.2056 33742 96.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→19.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1845 0 24 282 2151
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091937
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0892648
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.847704
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071301
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009350
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.980.21311230.20481169X-RAY DIFFRACTION88
1.98-2.010.29961270.25611214X-RAY DIFFRACTION93
2.01-2.040.28951500.22521251X-RAY DIFFRACTION96
2.04-2.070.24661520.22611289X-RAY DIFFRACTION98
2.07-2.110.19051320.22711275X-RAY DIFFRACTION99
2.11-2.150.24331490.21561327X-RAY DIFFRACTION99
2.15-2.190.18221460.21061300X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.230.26611360.21981294X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.280.24421560.21751304X-RAY DIFFRACTION98
2.28-2.330.20851450.24451317X-RAY DIFFRACTION99
2.33-2.390.24711460.22751265X-RAY DIFFRACTION98
2.39-2.460.26581520.26021259X-RAY DIFFRACTION96
2.46-2.530.29451310.2981187X-RAY DIFFRACTION91
2.53-2.610.31911220.27191162X-RAY DIFFRACTION89
2.61-2.70.2551440.24961261X-RAY DIFFRACTION94
2.7-2.810.3131350.23411218X-RAY DIFFRACTION93
2.81-2.940.19911380.2171255X-RAY DIFFRACTION97
2.94-3.090.21871490.19121285X-RAY DIFFRACTION99
3.09-3.280.18971440.1811321X-RAY DIFFRACTION99
3.29-3.540.16861490.17531293X-RAY DIFFRACTION99
3.54-3.890.15841420.15041307X-RAY DIFFRACTION100
3.89-4.440.15221480.16591286X-RAY DIFFRACTION97
4.45-5.580.18191390.17711209X-RAY DIFFRACTION93
5.58-19.330.22841380.20791301X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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