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- PDB-9azj: Structure of ubiquitinated NEMO UBAN K285C-Ub G76C bound to HOIP NZF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9azj
タイトルStructure of ubiquitinated NEMO UBAN K285C-Ub G76C bound to HOIP NZF1
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • NF-kappa-B essential modulator
  • Ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN / ubiquitin binding domain / UBAN / NZF / NF-kB / NEMO
機能・相同性
機能・相同性情報


IKBKB deficiency causes SCID / IKBKG deficiency causes anhidrotic ectodermal dysplasia with immunodeficiency (EDA-ID) (via TLR) / protein linear polyubiquitination / IkappaB kinase complex / LUBAC complex / establishment of vesicle localization / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / transferrin receptor binding ...IKBKB deficiency causes SCID / IKBKG deficiency causes anhidrotic ectodermal dysplasia with immunodeficiency (EDA-ID) (via TLR) / protein linear polyubiquitination / IkappaB kinase complex / LUBAC complex / establishment of vesicle localization / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / transferrin receptor binding / positive regulation of xenophagy / IkBA variant leads to EDA-ID / CD40 receptor complex / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / SUMOylation of immune response proteins / negative regulation of necroptotic process / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / anoikis / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / TNFR1-induced proapoptotic signaling / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / female gonad development / seminiferous tubule development / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of macroautophagy / polyubiquitin modification-dependent protein binding / neuron projection morphogenesis / canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / signaling adaptor activity / ubiquitin ligase complex / energy homeostasis / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / EGFR downregulation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : ...: / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / C2H2 type zinc-finger / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / NF-kappa-B essential modulator NEMO / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / PUB-like domain superfamily / PUB domain / PUB domain / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / NF-kappa-B essential modulator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Michel, M.A. / Scutts, S. / Komander, D.
資金援助 英国, オーストラリア, European Union, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105192732 英国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)GNT1178122 オーストラリア
European Research Council (ERC)724804European Union
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structure of TAB2 NZF domain bound to K6 / Lys6-linked diubiquitin
著者: Michel, M.A. / Scutts, S. / Komander, D.
履歴
登録2024年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NF-kappa-B essential modulator
B: NF-kappa-B essential modulator
C: NF-kappa-B essential modulator
D: NF-kappa-B essential modulator
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
F: Ubiquitin
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
S: Ubiquitin
Z: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,06511
ポリマ－82,9349
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.828, 101.447, 144.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

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要素

#1: タンパク質
NF-kappa-B essential modulator / NEMO / FIP-3 / IkB kinase-associated protein 1 / IKKAP1 / Inhibitor of nuclear factor kappa-B ...NEMO / FIP-3 / IkB kinase-associated protein 1 / IKKAP1 / Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit gamma / I-kappa-B kinase subunit gamma / IKK-gamma / IKKG / IkB kinase subunit gamma / NF-kappa-B essential modifier


分子量: 12643.395 Da / 分子数: 4 / 変異: K285C / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: K285C mutation for chemical ubiquitination / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IKBKG, FIP3, NEMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y6K9
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 3245.738 Da / 分子数: 2 / Fragment: HOIP NZF domain, residues 351-379 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EP0, RBR-type E3 ubiquitin transferase
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8622.922 Da / 分子数: 3 / 変異: G76C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.6
詳細: 150nl protein + 50 nl mother liquor: 0.1 M Tris/Bicine pH 8.6, 24.2% PEG 500 MME, 8% PEG 20K, 0.03 M each of NaI, NaBr, and NaF. Cryoprotected in mother liquor containing 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.32→55.81 Å / Num. obs: 15095 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 122.12 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 9.1 / Num. measured all: 84793
反射 シェル解像度: 3.32→3.59 Å / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 1.077 / Num. measured all: 17542 / Num. unique obs: 3039 / CC1/2: 0.688 / Rpim(I) all: 0.475 / Rrim(I) all: 1.18 / Net I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
Aimlessデータスケーリング
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.32→50.72 Å / SU ML: 0.4796 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.6442
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
詳細: poorly ordered ubiquitin and HOIP NZF domain (chain E, F). NEMO chain A and chain B chemically ubiquitinated via a disulphide bond at NEMO K285C-Ub G76C.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2847 729 4.85 %
Rwork0.2408 14297 -
obs0.2431 15026 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 167.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.32→50.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4256 0 2 0 4258
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00174294
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44335829
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035722
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0024762
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.82141517
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.32-3.580.3981340.32752824X-RAY DIFFRACTION99.73
3.58-3.940.37831500.27582806X-RAY DIFFRACTION99.8
3.94-4.510.2781540.22442828X-RAY DIFFRACTION100
4.51-5.680.24771320.2442858X-RAY DIFFRACTION99.6
5.68-50.720.26711590.2242981X-RAY DIFFRACTION99.49
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.797011882191.83575271286-2.261145789627.21509303321-3.682458798134.1191126409-0.1223330873940.232886617434-0.18029584090.6393758206890.106403956922-0.903934690095-0.650744415569-0.7405815481950.1632705550040.4640559480920.0287014416437-0.08584965183590.9133407076460.1075599180660.6069715110363.0455988113926.5659494323-7.57797698195
22.219094383650.748988575661-1.213766496614.61002983315-3.224880776125.976670965280.2392339286210.0721228993818-0.0663416492121-0.382292025310.09965200292020.6677071928310.448437425368-0.0929606630226-0.2589788059220.3086800610910.0511998121149-0.02342490322930.6711154709320.08568903609220.4499530306791.8665298575525.0193103401-6.58588238909
32.169980076971.862258390012.186192621979.63806340852-2.077585799683.740459060160.1881683386310.573143923334-0.215216629395-0.7892412864710.212149558673-0.7885902886150.4804825934740.3837199137880.04842908024660.3789395949240.0484212626862-0.0931955128050.569336855188-0.04033703545070.485720304083-11.136771118522.573061891-14.4640662394
41.40479538261-0.818229887130.1548764946350.219248021949-0.2351342592983.894529880660.2633276843070.1815429141760.135506217062-0.00258492047684-0.5438691045820.4195954950520.295766312238-0.146313916656-0.1014888468150.7206700347150.08535118090660.1248316189630.579297138593-0.04654199842540.781622646146-14.250620771525.8974682261-14.5363466749
51.628858004762.514047053281.21274682984.400706569981.937425253280.9027836816293.49528014902-4.302795500753.494096972631.35216373986-0.7801939983690.404728925009-1.11256712031.254588226940.009126481085474.58087304334-1.887273794631.289401711453.44338504484-1.361826510913.74038768264-21.0820650512-21.2700471806-18.0555003106
65.34828977932-3.64705904349-2.335215491344.53937326041-2.161970762588.918901055750.319065479647-1.616588159792.0426737209-0.4263568589930.3463075448862.388835485360.503992021968-5.04988946261-1.060189043892.86228779782-0.928975597016-0.03966613151793.87418221539-0.98757385113.42919813011-37.5763912886-10.6243839339-18.0199427415
74.26586905677-2.550734571154.31362518363.35816851396-2.478250753195.123342592690.58579606137-1.01248700671-1.450307945110.598347314613-1.977249624930.9391135721561.424683005480.02171749293091.38819608591.03075979746-0.2160974530730.2131476343020.9040515705590.2233227252241.37066050107-14.5859911526-6.5358360522218.0586629087
85.55012812718-0.8697991923983.5873221444.085545300521.396223227655.462737242480.0996847928267-1.280904066080.3469560385010.598727096972-0.11184009720.801321454412-0.256916275318-1.51472567479-0.3404646373690.6465707934070.1120642671390.1335553899850.971224609799-0.0648023453430.8587131119932.4927398179928.356966718613.6439101615
98.66889172244-5.4392319369-0.5993367368686.886391977310.4556012415697.277008065870.7479187960681.67812586329-0.784998020139-0.783644708566-0.9108557490790.8359695829490.517654628885-0.2577678657030.110719195950.888131647682-0.193380192043-0.04826621388871.53867362987-0.1625788857760.706851901911-25.9265636377-0.6724211835974.31494838072
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'A' and resid 259 through 343)AA259 - 3431 - 85
22(chain 'B' and resid 260 through 342)BB260 - 3421 - 83
33(chain 'C' and resid 265 through 337)CC265 - 3371 - 73
44(chain 'D' and resid 269 through 339)DD269 - 3391 - 71
55(chain 'E' and resid 353 through 379)EE353 - 3791 - 27
66(chain 'F' and resid 1 through 71)FF1 - 711 - 71
77(chain 'G' and resid 353 through 379)GG353 - 3791 - 27
88(chain 'S' and resid 1 through 76)SJ1 - 761 - 76
99(chain 'Z' and resid 1 through 76)ZK1 - 761 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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