[日本語] English
- PDB-9axg: Human saposin B in the presence of globotriaosylceramide-NBD -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9axg
タイトルHuman saposin B in the presence of globotriaosylceramide-NBD
要素Saposin-B
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Saposin / Saposin B / SapB / Fabry disease / Lysosomal / Activator protein / Globotriaosylceramide / Gb3 / Nitrobenzoxadiazole / NBD
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of beta-galactosidase activity / ganglioside GM1 transport to membrane / ganglioside GM2 binding / ganglioside GM3 binding / ganglioside GP1c binding / ganglioside GM1 binding / ganglioside GT1b binding / sphingolipid metabolic process / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / Glycosphingolipid catabolism ...positive regulation of beta-galactosidase activity / ganglioside GM1 transport to membrane / ganglioside GM2 binding / ganglioside GM3 binding / ganglioside GP1c binding / ganglioside GM1 binding / ganglioside GT1b binding / sphingolipid metabolic process / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / Glycosphingolipid catabolism / prostate gland growth / azurophil granule membrane / lysosomal transport / regulation of lipid metabolic process / lysosomal lumen / Peptide ligand-binding receptors / enzyme activator activity / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / phospholipid binding / late endosome / Platelet degranulation / : / protease binding / scaffold protein binding / G alpha (i) signalling events / lysosome / regulation of autophagy / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Saposin, chordata / Saposin A-type domain / Saposin / : / Saposin A-type domain / Saposin A-type domain profile. / Saposin/surfactant protein-B A-type DOMAIN / Saposin-like type B, region 1 / Saposin-like type B, region 1 / Saposin B type, region 2 ...Saposin, chordata / Saposin A-type domain / Saposin / : / Saposin A-type domain / Saposin A-type domain profile. / Saposin/surfactant protein-B A-type DOMAIN / Saposin-like type B, region 1 / Saposin-like type B, region 1 / Saposin B type, region 2 / Saposin-like type B, region 2 / Saposin (B) Domains / Saposin B type domain / Saposin-like / Saposin B type domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Prosaposin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Sawyer, T.K. / Garman, S.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)5R01DK076877 米国
引用ジャーナル: Biorxiv / : 2024
タイトル: Human Saposin B Ligand Binding and Presentation to alpha-Galactosidase A.
著者: Sawyer, T.K. / Aral, E. / Staros, J.V. / Bobst, C.E. / Garman, S.C.
履歴
登録2024年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年9月4日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Saposin-B
B: Saposin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2973
ポリマ-18,1952
非ポリマー1021
543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area9820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.908, 66.908, 87.181
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64
Space group name HallP64
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+2/3
#3: y,-x+y,z+1/3
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z

-
要素

#1: タンパク質 Saposin-B / Cerebroside sulfate activator / CSAct / Dispersin / Sphingolipid activator protein 1 / SAP-1 / ...Cerebroside sulfate activator / CSAct / Dispersin / Sphingolipid activator protein 1 / SAP-1 / Sulfatide/GM1 activator


分子量: 9097.452 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal GAS linker from purification. Fragment corresponds to residues 195-273 of canonical isoform P07602-1.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSAP, GLBA, SAP1 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Shuffle Express / 参照: UniProt: P07602
#2: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H2O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 500 nL of protein-lipid complex (0.82 mM SapB plus 0.87 mM Gb3-NBD) was mixed with 250 nL of reservoir solution (3.1-3.3 M malonate pH 5) and equilibrated against 70 uL reservoirs at 20 C.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.68→34.83 Å / Num. obs: 6246 / % possible obs: 99.74 % / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 82.42 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.0432 / Net I/σ(I): 27.07
反射 シェル解像度: 2.68→2.776 Å / Rmerge(I) obs: 0.368 / Mean I/σ(I) obs: 1.51 / Num. unique obs: 609 / CC1/2: 0.963 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.68→34.83 Å / SU ML: 0.3725 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 35.334
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2868 619 9.92 %
Rwork0.2436 5622 -
obs0.2478 6241 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 93.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.68→34.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1157 0 7 3 1167
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00751175
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.96211587
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0501187
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.6974165
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.68-2.950.341380.28331404X-RAY DIFFRACTION99.87
2.95-3.380.33221500.30091405X-RAY DIFFRACTION99.94
3.38-4.250.34671780.24441387X-RAY DIFFRACTION100
4.26-34.830.23821530.22591426X-RAY DIFFRACTION99.37
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.6700161823 Å / Origin y: -13.4675851744 Å / Origin z: -6.08609887148 Å
111213212223313233
T0.444623476407 Å2-0.072959483157 Å20.040769979989 Å2-0.418053013136 Å20.0238541781803 Å2--0.61672679776 Å2
L3.70639166176 °2-0.158078824879 °2-0.9990629089 °2-3.87121425613 °20.86770809215 °2--7.38226649643 °2
S-0.0478017521491 Å °-0.0651837804343 Å °0.209388056327 Å °0.0559481239884 Å °0.00203837827018 Å °-0.14693341042 Å °-0.286076675292 Å °-0.0621476806564 Å °0.037471274199 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る