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- PDB-9awe: The crystal structure of an engineered Protein GF with Human Kappa Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9awe
タイトルThe crystal structure of an engineered Protein GF with Human Kappa Fab
要素
  • Fab Heavy Chain
  • Fab Light Chain
  • Histone chaperone ASF1
  • Immunoglobulin G-binding protein G
キーワードIMMUNE SYSTEM / antibody / protein G / Fab / ASF1 / Histone chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / IgG binding / silent mating-type cassette heterochromatin formation / cellular response to stress / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation ...Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / acetyltransferase activator activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / IgG binding / silent mating-type cassette heterochromatin formation / cellular response to stress / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein modification process / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / regulation of gene expression / chromosome, telomeric region / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / extracellular region / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily ...Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G / Histone chaperone ASF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Slezak, T. / Kossiakoff, A.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM117372 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2025
タイトル: Engineered protein G variants for multifunctional antibody-based assemblies.
著者: Slezak, T. / O'Leary, K.M. / Li, J. / Rohaim, A. / Davydova, E.K. / Kossiakoff, A.A.
履歴
登録2024年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Fab Heavy Chain
D: Fab Light Chain
A: Histone chaperone ASF1
C: Immunoglobulin G-binding protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,9114
ポリマ－72,9114
非ポリマー00
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.869, 85.660, 180.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: 抗体 Fab Heavy Chain


分子量: 24177.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
#2: 抗体 Fab Light Chain


分子量: 23397.936 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
#3: タンパク質 Histone chaperone ASF1 / Anti-silencing function protein 1 / yASF1


分子量: 18244.432 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1, CIA1, YJL115W, J0755 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P32447
#4: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein G / IgG-binding protein G


分子量: 7090.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
遺伝子: spg / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P19909
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Sodium Cacodylate pH 6.0, 0.1M Calcium acetate hydrate, 10% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→90.05 Å / Num. obs: 21810 / % possible obs: 97.38 % / 冗長度: 1.9 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Num. unique obs: 2203 / CC1/2: 0.704

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→90.05 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2927 1095 5.03 %
Rwork0.2503 --
obs0.2526 21781 95.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→90.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4808 0 0 14 4822
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096710
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2096710
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.582678
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065769
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009858
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.930.39711280.35482597X-RAY DIFFRACTION97
2.93-3.080.35411370.33542537X-RAY DIFFRACTION96
3.08-3.270.39421360.31552513X-RAY DIFFRACTION94
3.27-3.530.38171320.29162624X-RAY DIFFRACTION98
3.53-3.880.32531360.25992601X-RAY DIFFRACTION96
3.88-4.440.26851370.22872548X-RAY DIFFRACTION94
4.44-5.60.251480.20782609X-RAY DIFFRACTION96
5.6-90.050.23641410.22052657X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.15770.04540.51860.45310.74361.66720.2435-0.31990.08170.10680.0149-0.0208-0.2015-0.40150.1681.12140.09260.40280.5236-0.03750.4116.59219.53830.617
20.4952-0.3449-0.09770.26420.24071.61670.3684-0.2259-0.050.3312-0.13090.36280.206-0.7322-0.20321.0212-0.18790.24430.61820.03360.462311.2172.86327.165
30.7519-0.7523-0.95961.43310.22032.60080.26230.16530.2063-0.6209-0.02660.1179-1.2473-0.10740.01151.92310.14010.20340.5339-0.00820.481719.67426.539-10.482
46.1035-4.19621.33974.10750.66747.21740.409-0.59240.53060.694-0.165-0.1764-0.8412-0.9506-0.22511.612-0.30910.29050.8726-0.11640.690417.44826.33157.963
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN B AND RESID 2:219 )B2 - 219
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN D AND RESID 4:212 )D4 - 212
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 2:154 )A2 - 154
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN C AND RESID 10:63 )C10 - 63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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