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万見
- PDB-9avw: Structure of TAB2 NZF domain bound to K6 / Lys6-linked diubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9avw
タイトルStructure of TAB2 NZF domain bound to K6 / Lys6-linked diubiquitin
要素
  • TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 2
  • Ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN / ubiquitin binding domain / diubiquitin / Lys6-linkage / mitophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / non-canonical NF-kappaB signal transduction ...hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / positive regulation of protein kinase activity / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Nuclear signaling by ERBB4 / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / negative regulation of autophagy / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / neuron projection morphogenesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / ubiquitin binding / positive regulation of protein ubiquitination / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A
類似検索 - 分子機能
TAB2/3, CUE domain / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type ...TAB2/3, CUE domain / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / Zinc finger domain / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.747 Å
データ登録者Michel, M.A. / Scutts, S. / Komander, D.
資金援助 英国, オーストラリア, European Union, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105192732 英国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)GNT1178122 オーストラリア
European Research Council (ERC)724804European Union
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structure of TAB2 NZF domain bound to K6 / Lys6-linked diubiquitin
著者: Michel, M.A. / Scutts, S. / Komander, D.
履歴
登録2024年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
C: TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,69910
ポリマ－38,0573
非ポリマー6427
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.663, 89.663, 86.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

SO4

21A-201-

SO4

31B-101-

SO4

41A-355-

HOH

51C-805-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 17215.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#2: タンパク質・ペプチド TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 2 / Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7-interacting protein 2 / TAK1-binding protein 2 / ...Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7-interacting protein 2 / TAK1-binding protein 2 / TAB-2 / TGF-beta-activated kinase 1-binding protein 2


分子量: 3626.109 Da / 分子数: 1 / Fragment: NZF domain, residues 663 to 693 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: = / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAB2, KIAA0733, MAP3K7IP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NYJ8
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 2.2 M ammonium sulphate, 20% glycerol / Temp details: room temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.96861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.747→44.831 Å / Num. obs: 21100 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 18.6 % / Biso Wilson estimate: 16.6 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rpim(I) all: 0.089 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 1.747→1.839 Å / 冗長度: 16.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 2714 / CC1/2: 0.523 / Rpim(I) all: 0.248 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.747→44.831 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2215 1006 4.77 %5%
Rwork0.1935 ---
obs0.1948 21100 99.13 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.747→44.831 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1391 0 31 121 1543
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061455
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.881977
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.9151185
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059228
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005252
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.747-1.83890.38031360.31892714X-RAY DIFFRACTION96
1.8389-1.95410.25711420.25482813X-RAY DIFFRACTION99
1.9541-2.1050.23921360.20992834X-RAY DIFFRACTION99
2.105-2.31680.20711550.19062826X-RAY DIFFRACTION99
2.3168-2.6520.20591290.18182896X-RAY DIFFRACTION100
2.652-3.34110.20411490.1852919X-RAY DIFFRACTION100
3.3411-44.8310.20671590.16693092X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.83060.137-0.56895.4726-3.30626.631-0.06080.10910.02240.1288-0.2361-0.5691-0.40130.5110.24840.2066-0.0093-0.02920.14650.02590.224961.7014-5.0652-5.0743
22.7036-2.3283-0.18927.1401-0.84691.890.10580.1575-0.0546-0.5085-0.2697-0.50560.21010.13820.11970.27630.03060.09340.1277-0.00550.218759.2186-5.9236-16.4383
31.4317-2.206-1.96444.08992.72722.7918-0.32670.5155-0.6635-0.2261-0.22390.25060.5303-0.70150.1170.2967-0.04740.1284-0.1621-0.20850.24353.9486-13.9857-11.9491
43.57431.1182-4.75712.423-0.73646.74850.090.66170.0635-0.5980.11920.11690.1433-0.88210.10490.2970.05660.010.12660.00070.140148.3138-2.4056-12.7352
52.4442-0.4095-0.71296.101-1.83032.90710.15970.2020.18350.1414-0.10360.025-0.43760.09580.01390.2030.01660.02880.0745-0.00120.158853.6446-1.866-8.6754
65.5648-1.73331.33134.9856-0.64373.3519-0.12430.24990.0161-0.2310.0567-0.22180.21680.12620.07730.177-0.03270.03190.1721-0.02440.166335.1409-23.0791-10.8513
74.1226-0.4523-0.65051.8023-0.43933.59650.0548-0.1151-0.3495-0.05710.15660.00490.2542-0.3635-0.08020.1751-0.0978-0.01160.2282-0.07760.169226.9173-24.7501-8.8722
83.15970.66820.12594.4178-0.39694.4361-0.0798-0.01140.3685-0.1227-0.0320.1512-0.1286-0.47220.09060.1292-0.0253-0.01820.1501-0.03190.19230.719-15.4401-7.9248
94.1582-0.17541.19895.268-0.64152.8060.1328-0.35010.02130.361-0.00460.3602-0.0323-0.1898-0.08940.1436-0.00610.02560.0948-0.00810.071939.5054-4.54624.3976
104.80930.1664-0.70551.53230.14841.4255-0.06380.01240.02210.0050.0720.12580.0829-0.05680.01020.0983-0.00670.00380.0614-0.0110.096539.7191-8.12020.521
113.7738-0.1836-0.37024.19570.05755.4497-0.1538-0.9018-0.82720.3630.07930.14070.153-0.0431-0.05520.1290.02320.00730.19410.04590.112143.6699-12.49764.2636
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 16 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 17 through 34 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 35 through 44 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 45 through 56 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 57 through 72 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1 through 22 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 23 through 34 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 35 through 73 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 663 through 672 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 673 through 682 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 683 through 693 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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