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- PDB-9avo: The crystal structure of an engineered Protein GD with Human Kappa Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9avo
タイトルThe crystal structure of an engineered Protein GD with Human Kappa Fab
要素
  • Fab Heavy Chain
  • Fab Light Chain
  • Histone chaperone ASF1
  • Protein GD
キーワードIMMUNE SYSTEM/Chaperone / Fab / Antibody / Protein G / Immunoglobulin Binding Protein / ASF1 / IMMUNE SYSTEM-Chaperone complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / DNA replication-dependent chromatin assembly / acetyltransferase activator activity / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / cellular response to stress / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair ...Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / DNA replication-dependent chromatin assembly / acetyltransferase activator activity / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / cellular response to stress / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein modification process / nucleosome assembly / regulation of gene expression / chromatin organization / histone binding / chromosome, telomeric region / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Slezak, T. / Kossiakoff, A.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM117372 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2025
タイトル: Engineered protein G variants for multifunctional antibody-based assemblies.
著者: Slezak, T. / O'Leary, K.M. / Li, J. / Rohaim, A. / Davydova, E.K. / Kossiakoff, A.A.
履歴
登録2024年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Fab Heavy Chain
D: Fab Light Chain
A: Histone chaperone ASF1
C: Protein GD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2064
ポリマ－73,2064
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7790 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area27330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.971, 134.971, 339.568
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: 抗体 Fab Heavy Chain


分子量: 24177.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
#2: 抗体 Fab Light Chain


分子量: 23397.936 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
#3: タンパク質 Histone chaperone ASF1 / Anti-silencing function protein 1 / yASF1


分子量: 18516.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1, CIA1, YJL115W, J0755 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P32447
#4: タンパク質 Protein GD


分子量: 7113.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1M Sodium cacodylate pH 6.8 and 0.8M Sodium citrate tribasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2019年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→86.73 Å / Num. obs: 31838 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 80.87 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rpim(I) all: 0.049 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 13 % / Num. unique obs: 4540 / CC1/2: 0.879 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→86.73 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2407 1619 5.1 %
Rwork0.2145 --
obs0.2158 31735 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→86.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4912 0 0 0 4912
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01730
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28690
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.469691
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067791
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012873
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.090.43631130.38922465X-RAY DIFFRACTION99
3.09-3.190.41281380.35172452X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.30.36631430.34392465X-RAY DIFFRACTION99
3.3-3.430.33141230.29372467X-RAY DIFFRACTION99
3.43-3.590.28981330.25542479X-RAY DIFFRACTION100
3.59-3.780.23751210.23992505X-RAY DIFFRACTION100
3.78-4.020.30091510.22922495X-RAY DIFFRACTION100
4.02-4.330.16911380.1842516X-RAY DIFFRACTION100
4.33-4.760.17931130.14362513X-RAY DIFFRACTION99
4.76-5.450.18111380.15442540X-RAY DIFFRACTION100
5.45-6.870.24651320.19842556X-RAY DIFFRACTION99
6.87-86.730.21511760.20192663X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.2028 Å / Origin y: -8.148 Å / Origin z: 25.401 Å
111213212223313233
T0.8735 Å2-0.0042 Å2-0.1767 Å2-0.5093 Å2-0.0022 Å2--0.8233 Å2
L1.5043 °2-0.0279 °2-0.3516 °2-0.7522 °20.0459 °2--3.0029 °2
S-0.0306 Å °-0.0721 Å °0.009 Å °0.425 Å °0.1165 Å °-0.1194 Å °0.2593 Å °0.7983 Å °-0.0826 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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