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万見
- PDB-9avi: TolQ inner membrane protein from Acinetobacter baumannii -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9avi
タイトルTolQ inner membrane protein from Acinetobacter baumannii
要素Tol-Pal system protein TolQ
キーワードMEMBRANE PROTEIN / inner membrane protein complex / Structural Genomics / Center for Structural Biology of Infectious Diseases / CSBID
機能・相同性Tol-Pal system, TolQ / : / bacteriocin transport / MotA/TolQ/ExbB proton channel / MotA/TolQ/ExbB proton channel family / protein import / cell division / plasma membrane / Tol-Pal system protein TolQ
機能・相同性情報
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Quade, B. / Otwinowski, Z. / Borek, D. / Center for Structural Biology of Infectious Diseases (CSBID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)75N93022C00035 米国
引用
ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Structural architecture of TolQ-TolR inner membrane protein complex from opportunistic pathogen .
著者: Elina Karimullina / Yirui Guo / Hanif M Khan / Tabitha Emde / Bradley Quade / Rosa Di Leo / Zbyszek Otwinowski / D Peter Tieleman / Dominika Borek / Alexei Savchenko /
要旨: Gram-negative bacteria harness the proton motive force (PMF) within their inner membrane (IM) to uphold cell envelope integrity, an indispensable aspect for both division and survival. The IM TolQ- ...Gram-negative bacteria harness the proton motive force (PMF) within their inner membrane (IM) to uphold cell envelope integrity, an indispensable aspect for both division and survival. The IM TolQ-TolR complex is the essential part of the Tol-Pal system, serving as a conduit for PMF energy transfer to the outer membrane. Here we present cryo-electron microscopy reconstructions of TolQ in apo and TolR-bound forms at atomic resolution. The apo TolQ configuration manifests as a symmetric pentameric pore, featuring a transmembrane funnel leading toward a cytoplasmic chamber. In contrast, the TolQ-TolR complex assumes a proton nonpermeable stance, characterized by the TolQ pentamer's flexure to accommodate the TolR dimer, where two protomers undergo a translation-based relationship. Our structure-guided analysis and simulations support the rotor-stator mechanism of action, wherein the rotation of the TolQ pentamer harmonizes with the TolR protomers' interplay. These findings broaden our mechanistic comprehension of molecular stator units empowering critical functions within the Gram-negative bacterial cell envelope.
#1: ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Structural architecture of TolQ-TolR inner membrane protein complex from opportunistic pathogen .
著者: Elina Karimullina / Yirui Guo / Hanif M Khan / Tabitha Emde / Bradley Quade / Rosa Di Leo / Zbyszek Otwinowski / D Tieleman Peter / Dominika Borek / Alexei Savchenko
要旨: Gram-negative bacteria harness the proton motive force (PMF) within their inner membrane (IM) to uphold the integrity of their cell envelope, an indispensable aspect for both division and survival. ...Gram-negative bacteria harness the proton motive force (PMF) within their inner membrane (IM) to uphold the integrity of their cell envelope, an indispensable aspect for both division and survival. The IM TolQ-TolR complex is the essential part of the Tol-Pal system, serving as a conduit for PMF energy transfer to the outer membrane. Here we present cryo-EM reconstructions of TolQ in apo and TolR- bound forms at atomic resolution. The apo TolQ configuration manifests as a symmetric pentameric pore, featuring a trans-membrane funnel leading towards a cytoplasmic chamber. In contrast, the TolQ-TolR complex assumes a proton non-permeable stance, characterized by the TolQ pentamer's flexure to accommodate the TolR dimer, where two protomers undergo a translation-based relationship. Our structure-guided analysis and simulations support the rotor-stator mechanism of action, wherein the rotation of the TolQ pentamer harmonizes with the TolR protomers' interplay. These findings broaden our mechanistic comprehension of molecular stator units empowering critical functions within the Gram-negative bacterial cell envelope.
TEASER: Apo TolQ and TolQ-TolR structures depict structural rearrangements required for cell envelope organization in bacterial cell division.
履歴
登録2024年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tol-Pal system protein TolQ
B: Tol-Pal system protein TolQ
C: Tol-Pal system protein TolQ
D: Tol-Pal system protein TolQ
E: Tol-Pal system protein TolQ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,9515
ポリマ－126,9515
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Tol-Pal system protein TolQ


分子量: 25390.193 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: tolQ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: V5VAS0
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TolQ inner membrane protein / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C43(DE3)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分濃度: 50 mM / 名称: TRIS
試料濃度: 5.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 50mM Tris pH 8.0; 150mM NaCl; 0.5 mM TCEP
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1 nm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 4.4 sec. / 電子線照射量: 100 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 2718
詳細: Images were collected as movies, with each movie containing 125 frames. The beam-image shift method, utilizing a 3x3 pattern, was used, with one image per grid hole.

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
12cryoSPARC３次元再構成
画像処理詳細: Patch motion and patch CTF correction with binning to 0.833 A/pixel.
CTF補正詳細: Patch motion and patch CTF correction with binning to 0.833 A/pixel.
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 472724
詳細: Manual picking to generate templates. Template based autopicking to get 472724 particles. Iterative 2D classification to get 246741 particles.
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 215170
詳細: Map was post processed using DeepEMHancer to guide refinement. The deposited maps are pre-DeepEMHancer
クラス平均像の数: 4 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築Source name: SwissModel / タイプ: in silico model
精密化解像度: 3.02→119.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / SU B: 12.521 / SU ML: 0.209 / ESU R: 0.168
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.37114 --
obs0.37114 80832 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 128.73 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 1674
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0070.0131707
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.0151671
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4471.6192311
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.3331.5683827
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.465215
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg21.88922.56478
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg16.50615294
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg9.465158
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0740.2227
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.021924
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0030.02400
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it11.05312.412863
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other11.04412.399862
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it16.89518.671077
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other16.88818.6871078
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it13.60314.719844
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other13.59514.73845
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other23.10921.2571235
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined32.4426986
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other32.4426986
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.02→3.098 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork1.339 6022 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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