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- PDB-9avc: Fis1 Structure Y38E mutation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9avc
タイトルFis1 Structure Y38E mutation
要素Mitochondrial fission 1 protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / FIS1 / mitochondrial fission / Drug design
機能・相同性
機能・相同性情報


response to flavonoid / negative regulation of fatty acid transport / negative regulation of ATP metabolic process / response to fluoride / response to hypobaric hypoxia / Class I peroxisomal membrane protein import / peroxisome fission / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / cellular response to peptide / cellular response to toxic substance ...response to flavonoid / negative regulation of fatty acid transport / negative regulation of ATP metabolic process / response to fluoride / response to hypobaric hypoxia / Class I peroxisomal membrane protein import / peroxisome fission / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / cellular response to peptide / cellular response to toxic substance / mitochondrial fission / cellular response to lipid / peroxisomal membrane / protein targeting to mitochondrion / positive regulation of mitochondrial fission / response to muscle activity / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / mitochondrion organization / cellular response to glucose stimulus / response to nutrient levels / peroxisome / positive regulation of neuron apoptotic process / molecular adaptor activity / mitochondrial outer membrane / lipid binding / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitochondria fission 1 protein / Fis1, N-terminal tetratricopeptide repeat / Fis1, C-terminal tetratricopeptide repeat / Mitochondria fission protein Fis1, cytosolic domain / Fis1 N-terminal tetratricopeptide repeat / Fis1 C-terminal tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial fission 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Mathews, I.I. / Pokhrel, S. / Wakatsuki, S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-76SF00515 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30GM133894 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: A hidden cysteine in Fis1 targeted to prevent excessive mitochondrial fission and dysfunction under oxidative stress.
著者: Pokhrel, S. / Heo, G. / Mathews, I. / Yokoi, S. / Matsui, T. / Mitsutake, A. / Wakatsuki, S. / Mochly-Rosen, D.
履歴
登録2024年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial fission 1 protein
B: Mitochondrial fission 1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0912
ポリマ－30,0912
非ポリマー00
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.470, 43.070, 61.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Mitochondrial fission 1 protein / FIS1 homolog / hFis1 / Tetratricopeptide repeat protein 11 / TPR repeat protein 11


分子量: 15045.287 Da / 分子数: 2 / 変異: Y38E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FIS1, TTC11, CGI-135 / Cell (発現宿主): BL21 (DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y3D6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.57 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Sodium phosphate dibasic dihydrate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月24日 / 詳細: Rh coated collimating mirrors, K-B focusing mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→38.1 Å / Num. obs: 13234 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rrim(I) all: 0.052 / Net I/σ(I): 18.77
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
2.09-2.141.4439670.6051.5651
2.14-2.21.0189330.7391.1091
2.2-2.270.8039320.840.8661
2.27-2.340.6338820.8920.6831
2.34-2.410.4788910.9390.5161
2.41-2.50.3398270.9730.3671
2.5-2.590.2658090.9790.2861
2.59-2.70.2238100.9830.2411
2.7-2.820.1627130.990.1761
2.82-2.960.1017140.9960.111
2.96-3.120.0837120.9970.0891
3.12-3.30.0646450.9980.0691
3.3-3.530.0426050.9990.0461
3.53-3.820.0355780.9990.0381
3.82-4.180.0295020.9990.0321
4.18-4.670.0264830.9990.0281
4.67-5.40.0254350.9990.0281
5.4-6.610.0263450.9990.0281
6.61-9.350.0222820.9990.0241
9.35-38.10.0221690.9990.0241

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.09→38.01 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 661 5 %
Rwork0.1899 --
obs0.1926 13227 98.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→38.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1615 0 0 81 1696
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071658
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8962223
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.889222
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044240
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009285
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.09-2.250.32071310.27082484X-RAY DIFFRACTION98
2.25-2.480.30411300.23062490X-RAY DIFFRACTION99
2.48-2.840.31851310.22142493X-RAY DIFFRACTION98
2.84-3.570.26691340.20712546X-RAY DIFFRACTION99
3.57-38.010.20751350.16422553X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.53321.0460.65313.3237-0.39563.4632-0.00360.39020.0623-0.1571-0.0538-0.27080.10480.18920.00440.35920.05250.01290.39870.01980.399-0.0460.06323.712
23.7004-1.727-0.33994.59352.12544.92370.1432-0.07750.0581-0.059-0.0554-0.04450.2791-0.22290.0080.3979-0.0390.03530.3790.03660.403417.634-3.1498.201
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 31:127 )A31 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 30:127 )B30 - 127

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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