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Yorodumi- PDB-9atu: Bifunctional Inhibition of Neutrophil Elastase by Eap4 from S. aureus -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 9atu | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Bifunctional Inhibition of Neutrophil Elastase by Eap4 from S. aureus | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / PROTEASE INHIBITOR / IMMUNE EVASION | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationleukocyte elastase / biosynthetic process of antibacterial peptides active against Gram-negative bacteria / Expression of NOTCH2NL genes / acute inflammatory response to antigenic stimulus / neutrophil-mediated killing of fungus / negative regulation of chemotaxis / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / response to yeast / leukocyte migration involved in inflammatory response / negative regulation of chemokine production ...leukocyte elastase / biosynthetic process of antibacterial peptides active against Gram-negative bacteria / Expression of NOTCH2NL genes / acute inflammatory response to antigenic stimulus / neutrophil-mediated killing of fungus / negative regulation of chemotaxis / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / response to yeast / leukocyte migration involved in inflammatory response / negative regulation of chemokine production / negative regulation of interleukin-8 production / Antimicrobial peptides / pyroptotic inflammatory response / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Activation of Matrix Metalloproteinases / cytokine binding / positive regulation of MAP kinase activity / Collagen degradation / extracellular matrix disassembly / Pyroptosis / phagocytosis / response to UV / phagocytic vesicle / Degradation of the extracellular matrix / transcription repressor complex / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / secretory granule / Regulation of Complement cascade / positive regulation of interleukin-8 production / protein catabolic process / positive regulation of immune response / negative regulation of inflammatory response / specific granule lumen / intracellular calcium ion homeostasis / azurophil granule lumen / transcription corepressor activity / peptidase activity / heparin binding / : / protease binding / response to lipopolysaccharide / endopeptidase activity / defense response to bacterium / serine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (bacteria) Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.05 Å | ||||||
Authors | Mishra, N.B. / Herdendorf, T.J. / Geisbrecht, B.V. | ||||||
| Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2024Title: S. aureus Eap is a polyvalent inhibitor of neutrophil serine proteases. Authors: Mishra, N. / Gido, C.D. / Herdendorf, T.J. / Hammel, M. / Hura, G.L. / Fu, Z.Q. / Geisbrecht, B.V. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 9atu.cif.gz | 436.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb9atu.ent.gz | 361.3 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 9atu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 9atu_validation.pdf.gz | 3 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 9atu_full_validation.pdf.gz | 3.1 MB | Display | |
| Data in XML | 9atu_validation.xml.gz | 41.9 KB | Display | |
| Data in CIF | 9atu_validation.cif.gz | 59.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/at/9atu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/at/9atu | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 8d7iC ![]() 8d7kC ![]() 9assC ![]() 9asxC ![]() 9atkC C: citing same article ( |
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| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 6 molecules ACDFBE
| #1: Protein | Mass: 23318.982 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Homo sapiens (human) / Cell: Neutrophil / References: UniProt: P08246, leukocyte elastase#2: Protein | Mass: 12336.466 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (bacteria)Gene: map, SAV1938 / Production host: ![]() |
|---|
-Sugars , 3 types, 8 molecules
| #3: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source |
|---|
-Non-polymers , 1 types, 338 molecules 
| #6: Water | ChemComp-HOH / |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.87 Å3/Da / Density % sol: 57.17 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.2 M ammonium acetate 0.1 M Tris-HCl (pH 8.0) 17% (w/v) PEG-10K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-ID / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 2, 2023 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 2.05→50 Å / Num. obs: 85130 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 12.8 % / CC1/2: 0.99 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.107 / Χ2: 0.981 / Net I/σ(I): 8.6 / Num. measured all: 1088798 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.05→41.28 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.24 / Phase error: 25.43 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.05→41.28 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (bacteria)
Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
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