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- PDB-9asg: Crystal structure of HLA-A*03:01 in complex with a mutant PIK3CA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9asg
タイトルCrystal structure of HLA-A*03:01 in complex with a mutant PIK3CA peptide analogue (Trp-6 Bta)
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain
  • Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
キーワードIMMUNE SYSTEM / Peptide-class I Major Histocompatibility Complex / pMHC
機能・相同性
機能・相同性情報


response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / IRS-mediated signalling / autosome genomic imprinting / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / cellular response to hydrostatic pressure ...response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / IRS-mediated signalling / autosome genomic imprinting / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / cellular response to hydrostatic pressure / regulation of cellular respiration / positive regulation of protein localization to membrane / Activated NTRK2 signals through PI3K / negative regulation of fibroblast apoptotic process / Activated NTRK3 signals through PI3K / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / vasculature development / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / cardiac muscle cell contraction / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / Nephrin family interactions / anoikis / Signaling by LTK in cancer / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / phosphatidylinositol 3-kinase / vascular endothelial growth factor signaling pathway / relaxation of cardiac muscle / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Golgi medial cisterna / Signaling by ALK / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / PI-3K cascade:FGFR3 / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / negative regulation of macroautophagy / CD8 receptor binding / PI-3K cascade:FGFR2 / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / beta-2-microglobulin binding / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / response to dexamethasone / endoplasmic reticulum exit site / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / TAP binding / negative regulation of anoikis / RET signaling / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / PI3K events in ERBB2 signaling / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / regulation of multicellular organism growth / intercalated disc / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / positive regulation of TOR signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / RAC2 GTPase cycle / Interleukin receptor SHC signaling / Role of phospholipids in phagocytosis / GAB1 signalosome / adipose tissue development / phagocytosis / endothelial cell migration / detection of bacterium / T cell receptor binding / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / Signaling by FGFR4 in disease / positive regulation of lamellipodium assembly / energy homeostasis / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / cardiac muscle contraction / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by FGFR3 in disease / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / response to muscle stretch / T cell costimulation / RAC1 GTPase cycle / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease
類似検索 - 分子機能
PI3Kalpha, catalytic domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain ...PI3Kalpha, catalytic domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / C2 domain superfamily / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Ma, J. / Baker, B.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118166 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of HLA-A*03:01 in complex with a mutant PIK3CA peptide analogue (Trp-6 Bta)
著者: Ma, J. / Baker, B.M.
履歴
登録2024年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5894
ポリマ－44,4973
非ポリマー921
水7,242402
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area18970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.800, 156.800, 85.602
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Space group name HallP62
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z
#3: y,-x+y,z
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z
#8: -x,-y,z
#9: y,x,-z
#10: -y,-x,-z
#11: -x+y,y,-z
#12: x,x-y,-z

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要素

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Human leukocyte antigen A / HLA-A


分子量: 31628.838 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A, HLAA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04439
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / PI3-kinase subunit alpha / PI3K-alpha / PI3Kalpha / PtdIns-3-kinase subunit alpha / ...PI3-kinase subunit alpha / PI3K-alpha / PI3Kalpha / PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic subunit alpha / PtdIns-3-kinase subunit p110-alpha / p110alpha / Phosphoinositide 3-kinase alpha / Phosphoinositide-3-kinase catalytic alpha polypeptide / Serine/threonine protein kinase PIK3CA


分子量: 989.149 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1046-1054 (Uniprot numbering) / Mutation: H2L, W6Bta / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P42336, phosphatidylinositol 3-kinase, phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 402 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.06 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 15% w/v Polyethylene glycol 3,350, 150mM Cesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→44.02 Å / Num. obs: 40437 / % possible obs: 97.22 % / 冗長度: 34.1 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.2017 / Rpim(I) all: 0.03568 / Rrim(I) all: 0.205 / Net I/σ(I): 25.73
反射 シェル解像度: 2.03→2.103 Å / Rmerge(I) obs: 1.548 / Mean I/σ(I) obs: 3.72 / Num. unique obs: 3563 / CC1/2: 0.778 / CC star: 0.936 / Rpim(I) all: 0.315 / % possible all: 89.88

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.20.1_4487位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.03→44.02 Å / SU ML: 0.2136 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.16 / 位相誤差: 22.9186
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2377 3913 9.88 %
Rwork0.2027 35675 -
obs0.2062 39588 97.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→44.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3127 0 6 402 3535
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00263215
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.62384357
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0417443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0046574
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.49761193
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.03-2.050.29721250.27911106X-RAY DIFFRACTION85.72
2.05-2.080.31161270.27071150X-RAY DIFFRACTION89.36
2.08-2.10.29371230.2651193X-RAY DIFFRACTION92.55
2.1-2.130.25661260.24871213X-RAY DIFFRACTION94.16
2.13-2.160.32111360.26321229X-RAY DIFFRACTION96.06
2.16-2.190.2981380.25231274X-RAY DIFFRACTION96.84
2.19-2.230.26141330.25731166X-RAY DIFFRACTION91.29
2.23-2.270.3331350.28491223X-RAY DIFFRACTION94.57
2.27-2.30.29561270.26061159X-RAY DIFFRACTION90.31
2.3-2.350.2511350.24551271X-RAY DIFFRACTION98.05
2.35-2.390.30851410.23421274X-RAY DIFFRACTION98.13
2.39-2.440.28061420.21311278X-RAY DIFFRACTION98.68
2.44-2.490.27281410.21711283X-RAY DIFFRACTION99.37
2.49-2.550.28181430.231290X-RAY DIFFRACTION99.24
2.55-2.620.28071410.22721280X-RAY DIFFRACTION99.02
2.62-2.690.25391450.21361300X-RAY DIFFRACTION99.52
2.69-2.770.25661410.2181303X-RAY DIFFRACTION99.45
2.77-2.850.22271410.20911288X-RAY DIFFRACTION99.44
2.85-2.960.23651450.2141305X-RAY DIFFRACTION99.79
2.96-3.070.22341440.2041316X-RAY DIFFRACTION99.86
3.07-3.210.25711440.20151304X-RAY DIFFRACTION99.86
3.21-3.380.2261440.1851317X-RAY DIFFRACTION100
3.38-3.60.22671450.1821319X-RAY DIFFRACTION99.93
3.6-3.870.19741420.15941298X-RAY DIFFRACTION96.97
3.88-4.260.18761470.1531332X-RAY DIFFRACTION100
4.26-4.880.17461480.13831351X-RAY DIFFRACTION100
4.88-6.140.19691520.18161380X-RAY DIFFRACTION100
6.15-44.020.2331620.21531473X-RAY DIFFRACTION99.88
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4409856549130.0799481874671-0.1871870155510.864877929628-0.2217563092380.576583275847-0.04407539864940.02040849196790.1083596982430.1443152170380.1802290838710.1599210790280.0076054367437-0.08623668312760.0837407922160.327381041183-0.01142021455230.03776356188460.08798008325740.03417434352050.18178435368-66.6726675529-7.2655901594826.4289641996
21.43362812422-1.27612587109-0.7675754113282.319090070131.158861843060.6402748537420.00800614319878-0.1708583317190.4096744250810.01798177837780.15132316962-0.559681585927-0.07213568244750.0696394660289-0.3214006510680.7541090167960.293882310485-0.0352321578960.379203316216-0.05950629045260.413208096798-39.1252722895-29.792412900624.7909758452
30.989858825412-0.1637064124460.2090228122671.758552172570.04626342225530.389699789525-0.1889251648630.0345769658311-0.3686339356370.05113621513920.08202530925830.135877470780.315216415410.05350240564140.003963237619690.60737478388-0.005685527336740.08893406296410.171105705765-0.03822063102320.271864262525-59.2565593399-30.692907697514.998916666
40.185509313581-0.09111036043720.07729869423170.1251922751460.1452353846280.449450251389-0.05128619721870.2163530281460.270380972252-0.02939972869580.2381399783380.615221549695-0.54352768354-0.297838899975-0.1903202850170.4525030206910.04801055182550.04403455472050.2275561795690.1431878952610.432960628191-71.5382025587-0.82001003145226.4784549139
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 180 )AA1 - 1801 - 180
22chain 'A' and (resid 181 through 274 )AA181 - 274181 - 274
33chain 'B' and (resid 1 through 99 )BB1 - 991 - 99
44chain 'C' and (resid 1 through 9 )CC1 - 91 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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