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- PDB-8zsw: Crystal Structure of Human DDB1, a Component of the E3 Ubiquitin ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zsw
タイトルCrystal Structure of Human DDB1, a Component of the E3 Ubiquitin Ligase Complex
要素DNA damage-binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / E3 ubiquitin ligase component / DDB1
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cytokinesis / regulation of mitotic cell cycle phase transition / regulation of miRNA-mediated gene silencing / regulation of natural killer cell activation / WD40-repeat domain binding ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cytokinesis / regulation of mitotic cell cycle phase transition / regulation of miRNA-mediated gene silencing / regulation of natural killer cell activation / WD40-repeat domain binding / regulation of cell cycle phase transition / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / regulation of stem cell population maintenance / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of adipose tissue development / regulation of cellular response to stress / viral release from host cell / cullin family protein binding / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / positive regulation of viral genome replication / positive regulation of gluconeogenesis / regulation of embryonic development / replication fork processing / proteasomal protein catabolic process / epigenetic regulation of gene expression / nucleotide-excision repair / regulation of autophagy / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / cell population proliferation / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / regulation of cell population proliferation / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / spermatogenesis / ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of apoptotic process / protein-macromolecule adaptor activity / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / DNA damage response / nucleolus / protein-containing complex binding / protein-containing complex / DNA binding / : / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / DNA damage-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Lee, J. / Gil, Y. / Jeong, Y.R. / Jo, I.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
Other governmentKK2432-10 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Improved-Resolution Crystal Structure of Human DDB1, a Component of the E3 Ubiquitin Ligase Complex
著者: Jo, I. / Gil, Y. / Jeong, Y.R. / Lee, J.
履歴
登録2024年6月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,1902
ポリマ－129,1311
非ポリマー591
水5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area240 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area46940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.590, 118.310, 120.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 129130.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16531
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.51 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES (pH 6.5), 0.1M sodium acetate, 27%(w/v) PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→29.73 Å / Num. obs: 66888 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rpim(I) all: 0.02606 / Net I/σ(I): 17.24
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 12.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.88 / Num. unique obs: 6617 / CC1/2: 0.814 / CC star: 0.947 / Rpim(I) all: 0.3137 / % possible all: 99.91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.25→29.73 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 3345 5 %
Rwork0.1884 --
obs0.1905 66881 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8691 0 4 298 8993
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038922
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53412095
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.5121201
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451393
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041564
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.280.36071390.27922631X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.320.30431370.26872604X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.350.3281370.25732610X-RAY DIFFRACTION100
2.35-2.390.29511380.24192631X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.430.27551380.24142619X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.480.30811380.23792616X-RAY DIFFRACTION100
2.48-2.520.27971380.23692618X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.580.31071390.22772638X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.630.29291380.23252631X-RAY DIFFRACTION100
2.63-2.690.29661380.23812623X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.760.29321370.23812600X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.830.2781390.24512635X-RAY DIFFRACTION99
2.83-2.920.27821390.23812638X-RAY DIFFRACTION100
2.92-3.010.27541380.22242626X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.120.28281390.21972637X-RAY DIFFRACTION100
3.12-3.240.26041390.22172650X-RAY DIFFRACTION100
3.24-3.390.25341400.2072657X-RAY DIFFRACTION100
3.39-3.570.26211390.192640X-RAY DIFFRACTION100
3.57-3.790.21631410.18012669X-RAY DIFFRACTION100
3.79-4.090.2121410.16752680X-RAY DIFFRACTION100
4.09-4.50.19421400.14552674X-RAY DIFFRACTION100
4.5-5.140.13791430.13282701X-RAY DIFFRACTION100
5.14-6.470.20661420.17122703X-RAY DIFFRACTION99
6.47-29.730.19231480.17112805X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1754-0.2915-0.18681.43520.00421.2572-0.02230.1437-0.3389-0.3117-0.0762-0.17560.15910.17990.09690.4029-0.01890.04260.34060.00880.40437.701437.0192-36.658
20.8144-0.3918-0.3892.23461.66811.9213-0.1031-0.44230.32920.22640.1210.09150.03890.1617-0.01370.35960.0232-0.0420.5581-0.0740.5075-0.240358.515512.6149
30.86360.09880.05492.1618-0.47490.9306-0.03360.0390.02970.07620.02190.17490.0658-0.1115-0.00750.346-0.01980.02420.3876-0.01970.2869-15.148227.8787-10.8752
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 307 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 308 through 708 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 709 through 1140 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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