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万見
- PDB-8zrh: HBcAg-D4 Fab complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zrh
タイトルHBcAg-D4 Fab complex
要素
  • Capsid protein
  • Heavy chains of D4 Fab
  • Light chains of D4 Fab
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / ASU / D4 Antibody / HBcAg VLP / VIRUS LIKE PARTICLE / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitis core antigen / Viral capsid core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種hepatitis B virus genotype C (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Zhang, Z. / Ju, B. / Liu, C. / Yan, H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82025022 中国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2025
タイトル: The characterization and structural basis of a human broadly binding antibody to HBV core protein.
著者: Hu Yan / Congcong Liu / Yuxiao Li / Shilong Tang / Huimin Guo / Bing Zhou / Qing Fan / Haiyan Wang / Xiangyang Ge / Xin Wang / Xuejiao Liao / Jin Li / Zheng Zhang / Bin Ju /
要旨: Hepatitis B virus (HBV) core protein (HBc) plays a crucial role in the virus life cycle, making it an important detection marker for HBV infection and a potential target for treatment. However, ...Hepatitis B virus (HBV) core protein (HBc) plays a crucial role in the virus life cycle, making it an important detection marker for HBV infection and a potential target for treatment. However, several commercially available monoclonal antibodies (mAbs) or polyclonal antibodies (pAbs) targeting HBc have certain limitations in detecting HBV across different genotypes in various biochemical assays, such as enzyme-linked immunosorbent assay, western blot, immunofluorescence assay, flow cytometry, and immune spot assay. In this study, we identified 12 human anti-HBc mAbs and evaluated their potential application in multiple biochemical assays. These mAbs mainly recognized the epitopes near residues 20-22 amino acids (a.a.) and 77-78 a.a. of HBc, demonstrating a broadly cross-genotypic activity. Notably, three Group II mAbs, named cAbA1, cAbD4, and cAbF9, displayed excellent capacities for the detection of HBV infection in all tested biochemical assays. Furthermore, we determined a 3.22 Å of cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the fragment of antigen binding (Fab) of cAbD4 complexed with HBc dimer, which was the highest resolution of the structural model for Fab-HBc to date. Collectively, our findings provided excellent and reliable antibody candidates for live HBV detection and revealed the recognition mechanism and the detailed interaction information of a potent human anti-HBc mAb binding to the spike tips of HBc dimer.IMPORTANCEThe lack of excellent detection Abs for live hepatitis B virus (HBV) infection and high-resolution structures of the Ab-HBV core protein (HBc) complex largely limited the development of HBV-related research. This study reports a panel of anti-HBc monoclonal antibodies (mAbs) with excellent capacities for detecting HBV infection in multiple biochemical assays and determines a 3.22 Å of cryo-EM structure of HBc with a potent binding mAb. These findings provide excellent and reliable detecting tools for HBV-related research and promote the understanding of the recognition mechanism of anti-HBc mAbs to HBc particles.
履歴
登録2024年6月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月27日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22024年12月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.32025年2月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.42025年2月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Capsid protein
A: Capsid protein
D: Capsid protein
C: Capsid protein
h: Heavy chains of D4 Fab
l: Light chains of D4 Fab
H: Heavy chains of D4 Fab
L: Light chains of D4 Fab


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,0858
ポリマ－116,0858
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Capsid protein / Core antigen / Core protein / HBcAg / p21.5


分子量: 16097.427 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) hepatitis B virus genotype C (ウイルス)
発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A679FG23
#2: 抗体 Heavy chains of D4 Fab


分子量: 13342.837 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 Light chains of D4 Fab


分子量: 12504.955 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Asymmetric unit of the complex between HBV capsid and D4 Fab
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2-#3, #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Homo sapiens (ヒト)9606
21hepatitis B virus genotype C (ウイルス)2764122
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Homo sapiens (ヒト)9606
21Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ)2419741
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K
撮影平均露光時間: 4 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4137
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4粒子像選択Blob picker
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimera1.16モデルフィッティング
9PHENIX1.20.1モデル精密化
10cryoSPARC4初期オイラー角割当
11cryoSPARC4最終オイラー角割当non-uniform refine
12RELION3.1.2分類
13cryoSPARC4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 817068
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 193181 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation coefficient
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeChain-IDInitial refinement model-IDSource nameタイプ
13j2v

3j2v

A3j2vA1PDBexperimental model
2HAlphaFoldin silico model
3LAlphaFoldin silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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