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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8zra | ||||||
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タイトル | GerQ filaments from Bacillus amyloiquefaciens | ||||||
![]() | Spore coat protein GerQ | ||||||
![]() | PROTEIN FIBRIL / Endospores / GerQ / spore coat protein | ||||||
機能・相同性 | Spore coat protein GerQ / Spore coat protein (Spore_GerQ) / sporulation resulting in formation of a cellular spore / Spore coat protein GerQ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å | ||||||
![]() | Kreutzberger, M. / Egelman, E. / Cao, Q. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular architecture of the assembly of Bacillus spore coat protein GerQ revealed by cryo-EM. 著者: Yijia Cheng / Mark A B Kreutzberger / Jianting Han / Edward H Egelman / Qin Cao / ![]() ![]() 要旨: Protein filaments are ubiquitous in nature and have diverse biological functions. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) enables the determination of atomic structures, even from native samples, and is ...Protein filaments are ubiquitous in nature and have diverse biological functions. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) enables the determination of atomic structures, even from native samples, and is capable of identifying previously unknown filament species through high-resolution cryo-EM maps. In this study, we determine the structure of an unreported filament species from a cryo-EM dataset collected from Bacillus amyloiquefaciens biofilms. These filaments are composed of GerQ, a spore coat protein known to be involved in Bacillus spore germination. GerQ assembles into a structurally stable architecture consisting of rings containing nine subunits, which stacks to form filaments. Molecular dockings and model predictions suggest that this nine-subunit structure is suitable for binding CwlJ, a protein recruited by GerQ and essential for Ca-DPA induced spore germination. While the assembly state of GerQ within the spores and the direct interaction between GerQ and CwlJ have yet to be validated through further experiments, our findings provide valuable insights into the self-assembly of GerQ and enhance our understanding of its role in spore germination. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 274.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 217.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 60394MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20359.041 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A9Q3LI79 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: B. amyloiquefaciens / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4600 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -18.4 ° / 軸方向距離/サブユニット: 34.2 Å / らせん対称軸の対称性: C9 |
3次元再構成 | 解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17798 / 対称性のタイプ: HELICAL |
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL |