[日本語] English
万見
- PDB-8zr7: Crystal structure of Skd3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zr7
タイトルCrystal structure of Skd3
要素Caseinolytic peptidase B protein homolog
キーワードCHAPERONE / Disaggregase
機能・相同性
機能・相同性情報


head development / thigmotaxis / anatomical structure morphogenesis / cerebellum development / cellular response to heat / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / AAA domain (Cdc48 subfamily) / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. ...: / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / AAA domain (Cdc48 subfamily) / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / ATPase, AAA-type, core / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Mitochondrial disaggregase
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lee, S. / Lee, C.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2021M3A9G8022417 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2021R1A2C2009550 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Skd3
著者: Lee, S. / Lee, C.
履歴
登録2024年6月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Caseinolytic peptidase B protein homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0422
ポリマ－60,9471
非ポリマー951
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.230, 119.230, 90.589
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質 Caseinolytic peptidase B protein homolog / Skd3


分子量: 60946.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: clpb / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8M3AT32
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 15% SOKALAN cp5, 100 mM Bis-Tris pH 6.0, 100 mM ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 16188 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 9.8 % / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.014 / Rrim(I) all: 0.052 / Χ2: 0.936 / Net I/σ(I): 11.9 / Num. measured all: 158169
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.9-2.955.40.3597650.5710.8530.1550.3940.2295.6
2.95-35.80.3237940.7510.9260.1310.3510.22595.5
3-3.066.20.2847960.8610.9620.1110.3070.23795.3
3.06-3.126.60.2677650.8890.970.10.2860.27696.2
3.12-3.196.90.2278030.9450.9860.0830.2430.25896.6
3.19-3.277.50.2047980.9620.990.0730.2180.28297.9
3.27-3.357.90.1837950.9740.9930.0630.1940.29497.8
3.35-3.448.70.1528030.9850.9960.050.1610.32398.2
3.44-3.549.40.1248280.9930.9980.0390.130.38599
3.54-3.65100.0998100.9960.9990.030.1040.43899.3
3.65-3.7810.70.0868030.9980.9990.0250.0890.51899.5
3.78-3.9410.90.0748200.99810.0220.0780.68799.9
3.94-4.11110.0638340.99910.0180.0650.78399
4.11-4.3311.50.0577980.99910.0160.061.02898.4
4.33-4.611.20.0538200.99910.0160.0561.1899.3
4.6-4.9610.40.0518210.99910.0160.0531.38599.2
4.96-5.4611.20.0498200.99910.0150.0511.48899.4
5.46-6.2413.50.0528320.99910.0140.0541.71899.8
6.24-7.8614.80.041833110.0110.0421.7999.6
7.86-5014.40.033850110.0090.0351.81898.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→44.855 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 31.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2558 1452 5.03 %
Rwork0.2099 --
obs0.2122 14569 98.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→44.855 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3768 0 5 1 3774
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083853
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3495188
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8041463
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052579
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006677
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0004-3.2320.3711440.30642701X-RAY DIFFRACTION97
3.232-3.55710.32321480.25512741X-RAY DIFFRACTION98
3.5571-4.07150.25931460.20922758X-RAY DIFFRACTION99
4.0715-5.12850.24341460.19432791X-RAY DIFFRACTION99
5.1285-44.8550.22371490.19172845X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2155-1.3878-1.42862.77091.19941.84260.0628-0.07890.76850.21770.0347-0.7079-0.19560.0173-0.04010.7286-0.0643-0.20570.5518-0.03850.7536-53.130536.763-12.2308
22.4151.209-0.13883.8031-0.47920.54530.0204-0.22180.34221.02010.6042-1.15130.1130.2473-0.32991.1604-0.0718-0.23611.1951-0.21781.2983-28.454824.4191-14.9208
31.3990.3663-0.62984.50390.69520.59030.3044-0.5121-0.50961.1347-0.094-0.54950.41420.0924-0.19960.959-0.07060.01680.71070.22490.6626-46.22225.783-23.1748
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 121 through 402 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 403 through 501 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 502 through 628 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る