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- PDB-8zpw: Cryo-EM structure of the yeast Htm1/Pdi1 complex at a resolution ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zpw
タイトルCryo-EM structure of the yeast Htm1/Pdi1 complex at a resolution of 3.0 angstrom
要素
  • ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1
  • Protein disulfide-isomerase
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / complex / carbohydrate cleavage / peptide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase complex / Calnexin/calreticulin cycle / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase activity / endoplasmic reticulum mannose trimming / protein disulfide-isomerase / endoplasmic reticulum quality control compartment / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein glycosylation ...mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase complex / Calnexin/calreticulin cycle / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase activity / endoplasmic reticulum mannose trimming / protein disulfide-isomerase / endoplasmic reticulum quality control compartment / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein glycosylation / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / response to unfolded protein / response to endoplasmic reticulum stress / unfolded protein binding / protein folding / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / endoplasmic reticulum lumen / calcium ion binding / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1/2/3 / Glycoside hydrolase family 47 / Seven-hairpin glycosidases / Glycosyl hydrolase family 47 / Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Thioredoxin, conserved site ...ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1/2/3 / Glycoside hydrolase family 47 / Seven-hairpin glycosidases / Glycosyl hydrolase family 47 / Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein disulfide-isomerase / ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Wu, X.W. / Zhao, D. / Rapoport, T.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM052586 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Initiation of ERAD by the bifunctional complex of Mnl1 mannosidase and protein disulfide isomerase.
著者: Dan Zhao / Xudong Wu / Tom A Rapoport /
要旨: Misfolded glycoproteins in the endoplasmic reticulum (ER) lumen are translocated into the cytosol and degraded by the proteasome, a conserved process called ER-associated protein degradation (ERAD). ...Misfolded glycoproteins in the endoplasmic reticulum (ER) lumen are translocated into the cytosol and degraded by the proteasome, a conserved process called ER-associated protein degradation (ERAD). In , the glycan of these proteins is trimmed by the luminal mannosidase Mnl1 (Htm1) to generate a signal that triggers degradation. Curiously, Mnl1 is permanently associated with protein disulfide isomerase (Pdi1). Here, we have used cryo-electron microscopy, biochemical, and experiments to clarify how this complex initiates ERAD. The Mnl1-Pdi1 complex first de-mannosylates misfolded, globular proteins that are recognized through a C-terminal domain (CTD) of Mnl1; Pdi1 causes the CTD to ignore completely unfolded polypeptides. The disulfides of these globular proteins are then reduced by the Pdi1 component of the complex, generating unfolded polypeptides that can be translocated across the membrane. Mnl1 blocks the canonical oxidative function of Pdi1, but allows it to function as the elusive disulfide reductase in ERAD.
履歴
登録2024年5月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年11月13日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月27日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1
B: Protein disulfide-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,3206
ポリマ－149,6162
非ポリマー7044
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ER degradation-enhancing alpha-mannosidase-like protein 1


分子量: 91336.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MNL1, HTM1, YHR204W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38888, alpha-mannosidase
#2: タンパク質 Protein disulfide-isomerase / PDI / Thioredoxin-related glycoprotein 1


分子量: 58279.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PDI1, MFP1, TRG1, YCL043C, YCL313, YCL43C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P17967, protein disulfide-isomerase
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: A complex of yeast Htm1/Pdi1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.15 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 70 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 313324 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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