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- PDB-8zni: Structure of Epstein-Barr virus major glycoprotein gp350 in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zni
タイトルStructure of Epstein-Barr virus major glycoprotein gp350 in complex with the receptor CR2
要素
  • BLLF1
  • Complement receptor type 2
キーワードVIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of complement activation, classical pathway / complement receptor activity / complement binding / T cell mediated immunity / complement activation, alternative pathway / immunoglobulin receptor binding / type I interferon-mediated signaling pathway / B cell activation / B cell proliferation / complement activation, classical pathway ...negative regulation of complement activation, classical pathway / complement receptor activity / complement binding / T cell mediated immunity / complement activation, alternative pathway / immunoglobulin receptor binding / type I interferon-mediated signaling pathway / B cell activation / B cell proliferation / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / B cell differentiation / transmembrane signaling receptor activity / virus receptor activity / receptor complex / immune response / viral envelope / symbiont entry into host cell / protein homodimerization activity / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus major outer envelope glycoprotein / : / : / : / : / Herpes virus envelope glycoprotein gp350, N-terminal A domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350, N-terminal B domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350 N-terminal C domain / Herpesvirus Envelope glycoprotein GP350 C-terminal / : ...Herpesvirus major outer envelope glycoprotein / : / : / : / : / Herpes virus envelope glycoprotein gp350, N-terminal A domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350, N-terminal B domain / Herpesvirus envelope glycoprotein gp350 N-terminal C domain / Herpesvirus Envelope glycoprotein GP350 C-terminal / : / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BLLF1 / Complement receptor type 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Fang, X.Y. / Sun, C. / Liu, Z. / Zeng, M.S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82030046 中国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Structural basis of Epstein-Barr virus gp350 receptor recognition and neutralization.
著者: Cong Sun / Xin-Yan Fang / Guo-Long Bu / Lan-Yi Zhong / Chu Xie / Ge-Xin Zhao / Sen-Fang Sui / Zheng Liu / Mu-Sheng Zeng /
要旨: Epstein-Barr virus (EBV) is an oncogenic virus associated with multiple lymphoid malignancies and autoimmune diseases. During infection in B cells, EBV uses its major glycoprotein gp350 to recognize ...Epstein-Barr virus (EBV) is an oncogenic virus associated with multiple lymphoid malignancies and autoimmune diseases. During infection in B cells, EBV uses its major glycoprotein gp350 to recognize the host receptor CR2, initiating viral attachment, a process that has lacked direct structural evidence for decades. In this study, we resolved the structure of the gp350-CR2 complex, elucidated their key interactions, and determined the site-specific N-glycosylation map of gp350. Our findings reveal that CR2 primarily binds to gp350 through an electrostatically complementary and glycan-free interface and that the diversity of key residues in CR2 across different species influences EBV host selectivity mediated by gp350. With the confirmed binding, we constructed a CR2-Fc antibody analog that targets the vulnerable site of gp350, demonstrating a potent neutralization effect against EBV infection in B cells. Our work provides essential structural insights into the mechanism of EBV infection and host tropism, suggesting a potential antiviral agent.
履歴
登録2024年5月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement receptor type 2
B: BLLF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,2508
ポリマ－197,9232
非ポリマー1,3276
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Complement receptor type 2 / Cr2 / Complement C3d receptor / Epstein-Barr virus receptor / EBV receptor


分子量: 106960.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CR2, C3DR / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P20023
#2: タンパク質 BLLF1 / Envelope glycoprotein GP350 / Gp340


分子量: 90962.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: BLLF1, BLLF1b, EBVaGC1_023, HHV4_BLLF2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O56854
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: glycoprotein gp350 in complex with the receptor CR2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8.3
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.29 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 139264 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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